Glicoproteína

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Monosacáridos (cuadrados, círculos, rombos de colores) unidos a la asparagina de un polipéptido (N-glucosilación)[1]
Fórmulas estructurales de azúcares en las glicoproteínas.

Las glicoproteínas o glucoproteínas son moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos, simples o compuestos. Destacan entre otras funciones la estructural y el reconocimiento celular cuando están presentes en la superficie de las membranas plasmáticas (glucocálix).

El término glicoproteína se usa en general para referirse a una molécula de dimensiones específicas, integrada normalmente por uno o más oligosacáridos unidos de modo covalente a cadenas laterales específicas de polipéptidos. Suelen tener un mayor porcentaje de proteínas que de glúcidos. Los términos proteoglicano y peptidoglicano designan agregados masivos formados por glúcidos y proteínas o séptimos péptidos, para los cuales la palabra molécula no tiene significado preciso. Las partículas de proteoglicanos tienen un mayor porcentaje de glúcidos que de proteínas.

Características generales[editar]

Existen en todo tipo de organismos, aunque prevalecen sobre todo en los líquidos y en las células de los animales, en las que tienen muchas funciones. Se encuentran muy difundidas en las membranas de las células o en asociación como componentes de la cubierta superficial.

Son glicoproteínas varias hormonas, los anticuerpos, diversas enzimas, proteínas receptoras, proteínas de adhesión celular, factores de crecimiento, proteínas de identificación celular, proteínas que confieren las características de los grupos sanguíneos, proteínas que dan estabilidad estructural a conjuntos plurimoleculares, etc.

Es lógico preguntarse cual sería la razón de la presencia del carbohidrato. Una propuesta es que la fijación de azúcares a una proteína es la etiqueta química con la que se identifican las proteínas destinadas a utilizarse fuera de la célula o en la trama membranosa de ésta. Así, las proteínas que se conservarán y usarán en el citoplasma de la célula no están glicosiladas.

Como grupo, las glicoproteínas manifiestan grandes diferencias en su contenido de carbohidratos, el cual fluctúa de menos del 1% hasta el 80% del peso total. Las que tienen más de 4% de carbohidrato se llaman en ocasiones mucoproteínas porque poseen una gran viscosidad. La unión covalente con el péptido se realiza mediante un enlace glicosídico con la cadena lateral de residuos de serina, treonina o asparagina. Los grupos oligosacáridos unidos al grupo -OH de la serina y la treonina se llaman 'O-ligados', mientras que los fijos al grupo amida -NH2 de la asparagina se llaman 'N-ligados'. El número de grupos oligosacáridos por molécula de proteína es variable, pero todos los grupos de la molécula suelen ser idénticos. Los azúcares más comunes en tales oligosacáridos son la D-galactosa, la D-glucosa, la D-manosa, la L-fucosa, la N-acetil-D-glucosamina, etc.

Reconocimiento celular[editar]

Los grupos sanguíneos dependen del tipo de glicoproteína que contienen la membrana de los eritrocitos; el grupo A tiene como oligosacárido una cadena de N-acetilgalactosamina, mientras que el grupo B tiene una cadena de galactosa, y por tanto, el grupo AB presenta los dos tipos de glicoproteínas y el grupo 0 carece de ambos. Para determinar el grupo sanguíneo se usan antisueros, que contienen anticuerpos que reconocen determinado tipo de glicoproteína (el antisuero A reconoce la glicoproteína A). El conocimiento del grupo sanguíneo es importante para hacer transfusiones y evitar la formación de coágulos que provocan infartos y trombosis cerebrales mortales.

Referencias[editar]

  1. Ruddock & Molinari (2006). Journal of Cell Science, 119: 4373-4380

Enlaces externos[editar]

Ver también[editar]