Proteoglicano

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Los proteoglicanos son una clase especial de glicoproteínas que son altamente glicosiladas. Las moléculas se encuentran formadas por un núcleo proteico que se encuentra unido covalentemente a un tipo especial de polisacáridos denominados glicosaminoglicanos (GAG). Estas cadenas de glicosaminoglicanos (GAG) son largos polímeros de carbohidratos lineales que están cargados negativamente bajo condiciones fisiológicas, debido a la presencia de grupos sulfato y de grupos de ácido urónico.

Los proteoglicanos se encuentran unidos a la membrana celular en contacto con la matriz extracelular. Actúan como moduladores de señales en procesos de comunicación entre la célula y su entorno. Muchas enfermedades hereditarias (como el síndrome de Simpson-Golabi-Behmel o el síndrome de Ehlers-Danlos) están asociadas a fallos en la biosíntesis de proteoglicanos o de GAG.

Estructura[editar]

Las cadenas de polisacáridos son muy rígidas e hidrofílicas por lo que tienden a ocupar grandes volúmenes en relación a su masa formando geles: su elevada carga negativa hace que atraiga gran cantidad de cationes sobre todo el Na+ que, debido a su capacidad osmótica, hace que se retengan grandes cantidades de agua en la matriz extracelular, produciendo una presión de turgencia que capacita a la matriz a oponerse a fuerzas de compresión. Salvo el ácido hialurónico, los demás glucosaminoglucanos están unidos covalentemente a una proteína formando proteoglucano.

La cadena de proteína (o núcleo proteico) es sintetizada en los ribosomas que se encuentran unidos a la membrana, acumulándose en la luz del retículo endoplásmico. La unión del glucosaminoglucano a la proteína tiene lugar en el Golgi.

En principio los proteoglucanos poseen una heterogeneidad potencial casi ilimitada. Cada proteína central varía mucho en cuanto al número y al tipo de cadenas de glucosaminoglucanos que se une a ellas. Además en cada glucosaminoglucano el patrón repetitivo de los disacáridos puede ser modificado por una compleja distribución de grupos sulfatos.

Es difícil clasificarlos por su gran variedad, es mejor considerarlos como un grupo diverso de glucoproteínas muy glucosiladas, cuyas funciones dependen tanto de su proteína central como de sus cadenas de glucosaminoglucanos.

Síntesis[editar]

El componente proteico de los proteoglicanos es sintetizado por los ribosomas y translocado al interior del retículo endoplasmático rugoso. La glicosilación del proteoglicano ocurre en el aparato de Golgi en muchos pasos enzimáticos. El proteoglicano completado es exportado en vesículas secretoras a la matriz extracelular de la célula.

Función[editar]

Dada su diversidad estructural los proteoglicanos también tienen una diversidad de funciones tanto en la matriz extracelular como en la célula.

Los proteoglicanos son el componente fundamental de la matriz extracelular animal, constituyen, por así decirlo, la principal sustancia que "rellena" los espacios que existen entre las células del organismo. Aquí forman grandes complejos, tanto con otros proteoglicanos, hialuronanos y proteínas de la matriz fibrosa (como el colágeno).

También están involucrados en la unión de cationes (tales como el sodio, potasio y calcio) y agua, y también regulando el movimiento de moléculas dentro de la matriz. La evidencia también muestra que pueden afectar la actividad y estabilidad de las proteínas y moléculas de señal dentro de la matriz. Las funciones individuales de los proteoglicanos pueden ser atribuidas tanto al centro proteico como a las cadenas GAG unidas.

En la matriz extracelular[editar]

  • Mantienen hidratada la matriz.
  • Las cadenas de glucosaminoglucanos pueden generar geles de poros de diferente tamaño, por lo que pueden intervenir como filtro selectivo en la regulación del tráfico de moléculas y de células, seleccionándolas en función de su tamaño, su carga o ambas cosas.
  • Los glucosaminoglucanos y proteoglucanos se asocian formando enormes complejos [polímero|[polímericos]]. También se asocian con otros elementos de la matriz extracelular como el colágeno y con redes proteicas de la lámina basal formado estructuras muy complejas.
  • El agrecano rodea el cartílago y le ayuda a soportar las fuerzas de compresión.

En la membrana plasmática[editar]

No todos los proteoglucanos son componentes secretados en la matriz extracelular. Algunos son componentes integrales de las membranas plasmáticas. Algunos actúan como correceptores que colaboran con los receptores de la superficie celular, tanto en la unión celular a la matriz extracelular como iniciando las respuestas de las células a algunas proteínas de señalización. Los más caracterizados son los sindícanos.

Los proteoglucanos desempeñan un papel importante en la señalización celular ya que unen diversa moléculas de señalización. Pudiendo aumentar o disminuir su capacidad señalizadora.

Los proteoglucanos también se unen y regulan las actividades de otros tipos de proteínas de secreción, como enzimas proteolíticas y sus inhibidores. La unión del proteoglucanos podría afectar a la enzima por alguno de estos mecanismos. Se cree que los proteoglucanos actúan de todas estas maneras:

  • Inmovilizando a la proteína cerca del lugar donde se secreta, restringiendo su alcance de acción.
  • Bloqueando estéricamente la actividad de la proteína.
  • Proporcionando una reserva de proteína para su liberación posterior.
  • Protegiendo a la enzima frente a degradaciones proteolíticas, prolongando su acción.
  • Alterando o concentrando la proteína haciendo más efectiva su exposición a los receptores de superficie celular.

Tipos[editar]

Los proteoglicanos pueden ser categorizados dependiendo de la naturaleza de sus cadenas de glicosaminoglicanos. Estas cadenas pueden ser:

También pueden ser categorizados por tamaño.

Proteoglicanos y enfermedad[editar]

Una inhabilidad de romper los proteoglicanos es característico de un grupo de desordenes genéticos, llamados mucopolisacaridosis. La inactividad de enzimas lisozomáticas específicas que normalmente degradan los glicosaminoglicanos, llevan a la acumulación de proteoglicanos en las células. Esto conduce a una variedad de síntomas, dependiendo del tipo de proteoglicano que no es degradado.

Fuentes[editar]

  • Functional and Molecular Glycobiology 2002. Brooks SA, Dwek, MV, Schumacher, U. Bios Scientific Publishers.
  • Molecular Biology of the Cell (3rd Edition). Alberts B, Bray D, Lewis J, Raff M, Roberts K, Watson JD. Garland Publishing

Enlaces externos[editar]