Treonina
| Treonina | |
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| Nombre (IUPAC) sistemático | |
| Treonina | |
| General | |
| Otros nombres | Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico |
| Fórmula molecular | C4H9NO3 |
| Propiedades físicas | |
| Masa molar | 119.12 g/mol |
| Propiedades químicas | |
| Solubilidad en agua | Sí |
| Esencial | Sí |
| Codón | ACU, ACA, ACC, y ACG |
| Valores en el SI y en condiciones normales (0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario. |
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La treonina (abreviada Thr o T)[1] es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.
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Biosíntesis [editar]
Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:[2]
- Aparto quinasa
- α-Aspartil-semialdehído deshidrogenasa
- Homoserina deshidrogenasa
- Homoserina quinasa
- Treonina sintasa
Fuentes [editar]
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.
Referencias [editar]
- ↑ "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595
- ↑ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6
