Treonina
| Treonina | ||
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| Nombre IUPAC | ||
| Ácido 2-amino-3-hidroxibutanoico | ||
| General | ||
| Símbolo químico | Thr o T | |
| Fórmula estructural |
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| Fórmula molecular | C4H9NO3 | |
| Identificadores | ||
| Número CAS | 72-19-5[1] | |
| ChEBI | 16857 | |
| ChEMBL | CHEMBL291747 | |
| ChemSpider | 6051 | |
| DrugBank | DB00156 | |
| PubChem | 6288 | |
| UNII | TFM6DU5S6A | |
| KEGG | C00188 D00041, C00188 | |
| Propiedades físicas | ||
| Masa molar | 119,12 g/mol | |
| Propiedades químicas | ||
| Solubilidad en agua | Sí | |
| Esencial | Sí | |
| Codón | ACU, ACA, ACC, y ACG | |
| Valores en el SI y en condiciones estándar (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario. | ||
La treonina (abreviada Thr o T)[2] es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.
Historia[editar]
La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes descubiertos en 1935 por el estadounidense William Cumming Rose, colaborando con Curtis Meyer y William Rose. El aminoácido treonina fue nombrado porque era similar en estructura a la treosa, un monosacárido de cuatro carbonos o carbohidrato con fórmula molecular C
4H
8O
4.[3]
Biosíntesis[editar]
Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:[4] La Treonina actúa conjuntamente con otros dos aminoácidos: la metionina y el ácido aspartico ejerciendo labor de metabolizar las grasas que se depositan en órganos como el hígado.
- Asparto quinasa
- α-Aspartil-semialdehído deshidrogenasa
- Homoserina deshidrogenasa
- Homoserina quinasa
- Treonina sintasa
Fuentes[editar]
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.
Enfermedades metabólicas[editar]
La degradación de la treonina está alterada en las siguientes enfermedades metabólicas:
Referencias[editar]
- ↑ Número CAS
- ↑ "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595
- ↑ Meyer, Curtis (20 de julio de 1936). «The Spatial Configuation of Alpha-Amino-Beta-Hydroxy-n-Butyric Acid». Journal of Biological Chemistry 115 (3).
- ↑ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6
Enlaces externos[editar]
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