Colágeno hidrolizado

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El hidrolizado de colágeno (CH) es un nutracéutico, compuesto por una mezcla de aminoácidos, péptidos y polipéptidos con peso molecular máximo de 5.000, que muestra bioactividad a nivel del cartílago articular. Es utilizado como regenerador tisular ya que incrementa la síntesis de macromoléculas en la matriz extracelular del cartílago.

El colágeno forma la estructura de los tejidos del sistema locomotor, especialmente los elementos de la articulación (cartílagos, ligamentos y tendones), y del sistema de protección tales como la piel y las fascias.

Colágeno estructura y función[editar]

La proteína de colágeno aporta forma, resistencia, flexibilidad y grosor a los tejidos colagenosos. Está específicamente adaptada para facilitar las funciones locomotoras (sistema osteoarticular), proporcionar protección y cohesión interna (tejido conectivo), así como protección y forma externa al organismo (piel).[1]​ Además, colabora con el sistema inmunitario, actuando de barrera frente a infecciones y microorganismos patógenos.[2]

La unidad básica del colágeno adopta una estructura fibrilar muy especial, la molécula de procolágeno, la cual consiste en una triple hélice formada por tres cadenas polipeptídicas de unos 1.000 aminoácidos cada una.
Estas triples hélices de procolágeno se enlazan por los extremos y se alinean entre sí, originando largas microfibrillas que, a su vez, se reúnen en haces formando fibrillas, las cuales se disponen en paralelo dando lugar a gruesas fibras de colágeno, lo que las hace extraordinariamente resistentes.

Composición de aminoácidos[editar]

El contenido de aminoácidos del hidrolizado de colágeno, es el mismo que el del colágeno nativo. Contiene 20 aminoácidos, predominantemente glicina, prolina e hidroxiprolina, que representan cerca del 50% del total de los aminoácidos presentes. La concentración de Prolina y Lisina es 10 veces superior a las de otras proteínas corporales.

Aminoácidos %
Prolina/Hidroxiprolina 25%
Glicina 20%
Ácido glutámico 11%
Arginina 8%
Alanina 8%
Otros aminoácidos esenciales 16%
Otros no esenciales 12%

La Glicina es especialmente necesaria para la síntesis de nuevo colágeno, la que implica un gasto de Glicina, de más de 15 gramos diarios, los que deben ser suministrados por la dieta diaria.[3]

Obtención del hidrolizado[editar]

Para que el colágeno nativo pase a ser un nutriente proteico asimilable es necesario someterlo a un proceso denominado hidrolización (es un procesado del colágeno nativo mediante cocción o tratamiento con ácidos o alcalis, los cuales consiguen una separación de cada una de las 3 cadenas polipeptídicas de tropocolágeno), posteriormente se realiza una hidrólisis avanzada.
Tras la separación de las cadenas polipeptídicas de tropocolágeno, éstas son fragmentadas en segmentos más pequeños, utilizando productos químicos (hidrólisis química) o enzimas proteolíticos (hidrólisis enzimática).
El colágeno hidrolizado (CH) se obtiene a partir de tejidos biológicos animales, como piel, huesos, espinas, escamas, de origen porcino, vacuno, de pollo, de pescado, etc.
El grado de asimilación o biodisponibilidad de un CH depende básicamente de su grado de hidrólisis.

Como sucede con otras proteínas, el colágeno no se absorbe por la mucosa intestinal, sino que es degradado a aminoácidos y polipéptidos de cadena corta mediante la acción de las enteropeptidasas, fundamentalmente en el duodeno y yeyuno. Sin embargo, existe abundante evidencia científica sobre el efecto positivo que la toma de CH ejerce sobre las patologías osteoarticulares degenerativas y el envejecimiento dérmico.

Los estudios preclínicos indican que el CH estimula la regeneración de los tejidos colaginosos, potenciando la síntesis de colágeno tisular y también de los restantes componentes minoritarios de dichos tejidos (proteoglicanos y ácido hialurónico). Algunos experimentos con aminoácidos radiomarcados parecen indicar que los péptidos derivados del colágeno podrían acumularse preferentemente en el cartílago y el hueso.

Los estudios clínicos demuestran que la ingesta continuada de CH ayuda a reducir el dolor articular de desgaste, a ralentizar la pérdida de masa ósea y a atenuar los signos de envejecimiento dérmico. Estos resultados, junto con su alto nivel de seguridad y tolerancia, hacen del CH un suplemento adecuado para tomar a largo plazo, indicado para prevenir y tratar enfermedades crónicas degenerativas (artrosis y osteoporosis), así como para prevenir y atenuar el envejecimiento dérmico.

Efectos del colágeno hidrolizado[editar]

Numerosos estudios científicos (tanto in vitro, in vivo, y clínicos) demostraron que la ingesta de CH estimula la regeneración de colágeno tisular y de la matriz extracelular. Un creciente cuerpo de evidencia provee una base para el uso de hidrolizado de colágeno, en pacientes con osteoartritis.[4][5]

Estudios in vitro: Los estudios sobre cultivos de condrocitos animales y humanos muestran que la presencia de CH estimula la síntesis de colágeno tipo II, y de proteoglicanos y ácido hialurónico los otros componentes de la matriz extracelular. Este efecto no se produce con colágeno no hidrolizado (p<0,05).[6]

Estudios clínicos: Sigue siendo un anhelo encontrar fármacos que modifiquen el curso natural de la enfermedad, tratamientos dirigidos explícitamente al cartílago articular. El tratamiento con péptidos de colágeno es muy prometedor ya que el hidrolizado de colágeno llega al cartílago. Tratamientos de entre 3 y 6 meses de duración, muestran una mejoría en el grupo con artrosis, que toma 10 gramos diarios de CH, con respecto al grupo placebo.[7]​ Además puede servir como un tratamiento preventivo o acompañar el que el profesional de la salud proporcione ya que no tiene efectos secundarios por ser un alimento de alto valor biológico. Osteoporosis, artritis, artrosis, disminución del dolor articular son algunos beneficios de este regenerador natural de fibras de tejído conectivo.

Referencias[editar]

  1. Oesser, S.; Adam, M., Babel, W. and Seifert, J. (1999). «Oral administration of 14C labelled gelatine hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL)». Journal of nutrition 129 (10): 1891-1895. PMID 10498764. 
  2. Bensaid, A.; Tomé, D., L’Heureux-Bourdon, D., Even, P., Gietzen, D., Morens, C., Gaudichon, C., Larue-Achagiotis, C., Fromentin, G. (2003). «A high-protein diet enhances satiety without conditioned taste aversion in the rat». Physiology and behavior 78 (2): 311-320. PMID 12576130. doi:10.1016/S0031-9384(02)00977-0. 
  3. De Paz Lugo, Patricia (2006). «Estimulación de la síntesis de colágeno en cultivos celulares». Universidad de granada, Departamento de bioquímica y biología molecular. ISBN 978-84-338-4042-4. Consultado el 30 de mayo de 2015. 
  4. Oesser, Steffen (2006;). «Collagen hydrolysate for the treatment of osteoarthritis and other joint disorders: a review of the literature». Current Medical Research and Opinion. vol 22 ((11)): 2221- 2232. Consultado el 30 de mayo de 2015. 
  5. Espinoza, Rolando; Arce, Cesar (2013). «Reunión multidisciplinaria de expertos en diagnóstico y tratamiento de pacientes con osteoartritis. Actualización basada en evidencias». Med Int Mex (Mexico). vol 29 ((1)): 67-92. Consultado el 30 de mayo de 2015. 
  6. Monfort, J. (2002;). Efecto de los hidrolizados de colágeno sobre cultivos de condrocitos humanos. 
  7. Espinoza, Rolando; Arce, Cesar (2013). «Reunión multidisciplinaria de expertos en diagnóstico y tratamiento de pacientes con osteoartritis. Actualización basada en evidencias». Med Int Mex (México). vol 29 ((1)): 67-92. Consultado el 30 de mayo de 2015.