Arginina

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Arginina
Nombre IUPAC
Ácido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino) pentanoico
General
Otros nombres Ácido 2-amino-
5-guanidinopentanoico
Símbolo químico Arg, R
Fórmula estructural Imagen de la estructura
Fórmula molecular C6H14N4O2
Identificadores
Número CAS 74-79-3[1]
ChEBI 16467
ChEMBL CHEMBL1485
ChemSpider 6082
DrugBank DB00125
PubChem 6322
UNII 94ZLA3W45F
KEGG C00062 D02982, C00062
N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O
Propiedades físicas
Densidad 1100 kg/; 1,1 g/cm³
Masa molar 1742 g/mol
Punto de fusión 517 K (244 °C)
Propiedades químicas
Acidez 2,03; 9,00; 12,10 pKa
Familia Aminoácido
Esencial
Codón AGA, AGG, CGU, CGC, CGA, CGG
Punto isoeléctrico (pH) 10,76
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

La arginina (abreviado como Arg o R) es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas.[2]​ En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Este aminoácido, o aminoácido total, se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas.[3]​ Su cadena lateral está formada por un grupo guanidino.

Química[editar]

La arginina es un aminoácido condicionalmente esencial (se necesita en la dieta solo bajo ciertas condiciones), y puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de leucocitos. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Se ha comprobado que en las células endoteliales vasculares la L-arginina es el precursor de la síntesis de óxido nítrico (NO).[4]​ Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio, así como estimular la liberación de hormona de crecimiento (somatropina),[5]​ reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la recuperación de los deportistas debido a los efectos que tiene de retirar amoníaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaeróbico) de los músculos y convertirlo en urea que se excreta por la orina.[6]​ Se emplea en la biosíntesis de la creatina. Se suele encontrar en ciertos productos ergogénicos que contienen óxido nítrico (NO) ya que potencia los efectos vasodilatadores.[7]

La arginina se caracteriza por tener un grupo guanidinio (H-N=(NHR)NH2), y por lo tanto cuando se ioniza tiene menor densidad de carga que otros aminoácidos como la lisina, y mayor que la histidina.

La arginina es un aminoácido que se incluye en las dietas equilibradas de los gatos, su ausencia puede provocar serios trastornos relacionados con exceso de amoníaco en sus tejidos.[8]

Historia[editar]

La arginina fue aislada por primera vez de extracto de semillas de lupino en 1886. La arginina es un aminoácido que se utiliza en ingredientes de muchas cremas cosméticas, con la falsa idea de suponer que su aplicación epidérmica sería capaz de estimular la proteína y trasformarla en músculo. Muchos estudios han intentado sustraer de diversos modos la arginina de forma pura o en aceites, pero resulta complicado, ya que al igual que la vitamina C y otros muchos sustratos, se destruye con el calor, entre 39 y 50 °C.

La arginina se encuentra en la gran mayoría de productos del mar, pescado, mariscos, crustáceos, grandes mamíferos acuáticos como las ballenas hacen un aceite con ellas, ese aceite es demandado por diversas empresas cosméticas por su contenido en arginina.

Síntesis[editar]

La arginina se sintetiza de citrulina por acción secuencial de las enzimas citosólicas argininosuccinato sintetasa (ASS) y de la argininosuccinato liasa (ASL). Esto es energéticamente costoso, ya que la síntesis de cada molécula de argininosuccinato requiere la hidrólisis de adenosín trifosfato (ATP) a adenosín monofosfato (AMP); i.e., dos ATP equivalentes.

La Citrulina puede proveerse de múltiples fuentes:

Los caminos de enlaces arginina, glutamina, prolina son bidireccionales. O sea, la utilización neta o producción de esos aminoácidos es altamente dependiente del tipo de célula y del estado de desarrollo.

En el cuerpo, la síntesis de arginina ocurre principalmente vía el eje intestinal–renal, donde los epitelios del intestino delgado, que produce citrulina primariamente desde la glutamina y de glutamato, colabora con las células tubulares proximales del riñón, que extrae citrulina de la circulación y la convierte en arginina, que es colocado en la circulación. Consecuentemente, anomalías intestinales o de función renal puede reducir la síntesis endógena de arginina, haciendo necesario subir el requerimiento del aminoácido en la dieta.

La síntesis de arginina desde la citrulina ocurre a bajo nivel en muchos otros tejidos, y la capacidad tisular de sintetizar arginina puede incrementarse marcadamente bajo circunstancias que también inducen la sintetasa óxido nítrico (iNOS). Así, la citrulina, un coproducto de la reacción NOS-catalizada, puede reciclarse a arginina en el camino bioquímico citrulina-NO o camino arginina-citrulina. Esto se demuestra por el tipo de tejidos, la citrulina puede substituirse por arginina en varios grados para soportar la síntesis de NO. Sin embargo, la citrulina se acumula junto con nitratos y nitritos, las formas finales estables de NO, en las células productoras de NO.[9][10]

Referencias[editar]

  1. Número CAS
  2. Bischoff, R; Schlüter, H (18 de abril de 2012). «Amino acids: chemistry, functionality and selected non-enzymatic post-translational modifications». J Proteomics 75 (8): 2275-96. PMID 22387128. doi:10.1016/j.jprot.2012.01.041. «Of the over 300 naturally occurring amino acids, 22 constitute the monomer units of proteins (...) the last two of the 22 proteinogenic amino acids to be discovered, were reported in 1986 [5] and 2002, respectively ». 
  3. Barbul, A. (1986). «Arginine: biochemistry, physiology, and therapeutic implications». JPEN. Journal of parenteral and enteral nutrition 10 (2): 227-238. ISSN 0148-6071. PMID 3514981. doi:10.1177/0148607186010002227. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  4. Palmer, R. M.; Ashton, D. S.; Moncada, S. (16 de junio de 1988). «Vascular endothelial cells synthesize nitric oxide from L-arginine». Nature 333 (6174): 664-666. ISSN 0028-0836. PMID 3131684. doi:10.1038/333664a0. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  5. Alba-Roth, J.; Müller, O. A.; Schopohl, J.; von Werder, K. (Diciembre de 1988). «Arginine stimulates growth hormone secretion by suppressing endogenous somatostatin secretion». The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 67 (6): 1186-1189. ISSN 0021-972X. PMID 2903866. doi:10.1210/jcem-67-6-1186. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  6. Greenstein, J. P.; Winitz, M.; Gullino, P.; Birnbaum, S. M. (Noviembre de 1955). «The prevention of ammonia toxicity by L-arginine and related compounds». Archives of Biochemistry and Biophysics 59 (1): 302-303. ISSN 0003-9861. PMID 13269184. doi:10.1016/0003-9861(55)90490-2. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  7. Mizunuma, T.; Kawamura, S.; Kishino, Y. (Marzo de 1984). «Effects of injecting excess arginine on rat pancreas». The Journal of Nutrition 114 (3): 467-471. ISSN 0022-3166. PMID 6199486. doi:10.1093/jn/114.3.467. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  8. Levillain, O.; Parvy, P.; Hus-Citharel, A. (1 de marzo de 1996). «Arginine metabolism in cat kidney». The Journal of Physiology. 491 ( Pt 2) (Pt 2): 471-477. ISSN 0022-3751. PMC 1158741. PMID 8866870. doi:10.1113/jphysiol.1996.sp021231. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  9. Morris, Sidney M. (Octubre de 2004). «Enzymes of arginine metabolism». The Journal of Nutrition 134 (10 Suppl): 2743S-2747S; discussion 2765S-2767S. ISSN 0022-3166. PMID 15465778. doi:10.1093/jn/134.10.2743S. Consultado el 28 de julio de 2023. 
  10. Moncada, S.; Higgs, A. (30 de diciembre de 1993). «The L-arginine-nitric oxide pathway». The New England Journal of Medicine 329 (27): 2002-2012. ISSN 0028-4793. PMID 7504210. doi:10.1056/NEJM199312303292706. Consultado el 28 de julio de 2023. 

Véase también[editar]

Enlaces externos[editar]