Estructura primaria de las proteínas

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda
La estructura primaria de una cadena polipeptídica es su secuencia de aminoácidos.
Cadena Principal y residuos laterales (R). Nótese el inicio en el amino-terminal y la finalización en el carboxi-terminal.

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

Relación entre la estructura primaria y la forma tridimensional de las proteínas[editar]

La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica determina el tipo de interacciones electrónicas que se producirán (tanto entre la misma proteína como con su entorno) y el grado de libertad de adoptar diferentes conformaciones estables a una temperatura fisiológica. Algunos efectos de determinados aminoácidos sobre la estructura de la cadena son:

  • aminoácidos hidrófobos alifáticos (Alanina (Ala), Valina (Val), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu)): Se encuentran en la región interna de las proteínas o, en el caso de las proteínas de membrana, interaccionando con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos. También pueden mantener unidas a proteínas en forma reversible y permitir la unión con sustratos hidrófobos en enzimas (P.Ej: la unión de fosfolipasas (PL) con su sustrato, los fosfolípidos de las membranas, es estabilizada mediante la interacción de aminoácidos hidrófobos con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos.). Algunas estructuras proteicas formadas por aminoácidos hidrófobos son las cremalleras de leucina, bolsillos hidrófobos, alfa hélices hidrófobas.
  • aminoácidos hidrófobos aromáticos (Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp)): Al igual que los aminoácidos hidrófobos alinfáticos suelen encontrarse en la proteína en regiones donde no se encuentran en contacto con el agua. En el caso de la tirosina y el triptófano, como tienen un grupo polar en su cadena lateral, podrían presentar cierta interacción con sustancias polares.
  • Cisteína (Cys):Es un aminoácido azufrado que puede oxidarse para formar puentes disulfuro (-S-S-) con una segunda cisteína ubicada en la misma cadena polipepídica o en una cadena diferente. Esto le da a la estructura de la proteína una mayor estabilidad limitando su deformación.
  • Glicina (Gly): Por el pequeño tamaño de su residuo lateral puede ubicarse en lugares muy estrechos dentro de la proteína, permitiéndole una forma más compacta. En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento.
  • Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. Se encuentra en estructuras como los giros beta y giros gamma.

Modificaciones postraduccionales[editar]

Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas proteínas son modificados luego de la traducción por acetilación, metilación, carboxilación, Hidroxilación, Glucosilación y Fosforilación, entre otros, cambiándose las propiedades electrónicas de los mismos. Algunos ejemplos son:

Estructuras primarias frecuentes[editar]

Hélice del colágeno: es común la secuencia ...-Gly-Pro-Hyp-... (Hyp=Hidroxiprolina).

Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas[editar]

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, que no se ejecute en lo absoluto.

Deducción de la estructura primaria a partir de una secuencia de ADN[editar]

La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede utilizar para deducir la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica sintetizada, a partir de la secuencia de nucleótidos del gen. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripción del ADN, producidas por el splicing o corte y empalme alternativo no siempre permiten que esta conversión pueda hacerse directamente.

Efecto de las mutaciones genéticas sobre la estructura primaria de las proteínas[editar]

Las mutaciones genéticas pueden alterar la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Estas modificaciones pueden producir:

  • cambios conservadores: en los cuales la naturaleza de la cadena lateral es mantenida (Ej: si es reemplazado un residuo de Asparagina por uno de Glutamina); en este caso, los cambios en la estructura y función proteica no son tan significativos.
  • cambios no conservadores: donde la mutación reemplaza el aminoácido por otro de propiedades diferentes (Ej: se reemplaza un residuo de Arginina por otro de Prolina). Este último tipo de cambios en la cadena peptídica puede llegar a alterar la función de la proteína y si ocurren en células sexuales pueden llegar a perpetuarse en futuras generaciones, siendo un factor muy importante en los procesos evolutivos.

Bibliografía[editar]

C. Mathews, K. E. Van Holde, K. Ahern. 2003. Bioquímica (3ªEd.).Addisson Wesley.

Lodish y col. 2005. Biología celular y molecular (5ªEd.).Editorial Médica Panamericana.

Véase también[editar]