Arginina

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Arginina
Arginin - Arginine.svg
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Nombre (IUPAC) sistemático
Ácido 2-amino-5-(diaminometilidenoamino) pentanoico
General
Otros nombres Ácido 2-amino-
5-guanidinopentanoico
Símbolo químico Arg, R
Fórmula molecular C6H14N4O2
Identificadores
Número CAS 74-79-3[1]
ChEBI 29016
ChemSpider 227
DrugBank {{{DrugBank}}}
PubChem 6322
Propiedades físicas
Densidad 1100 kg/m3; 1,1 g/cm3
Masa molar 174,2 g/mol
Punto de fusión 517 K (244 °C)
Propiedades químicas
Acidez 2,03; 9,00; 12,10 pKa
Familia Aminoácido
Esencial
Codón AGA, AGG, CGU, CGC, CGA, CGG
Punto isoeléctrico (pH) 10,76
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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La arginina (arg o R) es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas. En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como un aminoácido esencial. Este aminoácido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas.[2] Su cadena lateral está formada por un grupo guanidino.

Modo de Empleo[editar]

La arginina es un aminoácido condicionalmete esencial (se necesita en la dieta solo bajo ciertas condiciones), y puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de leucocitos. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio,[3] así como estimular la liberación de hormona de crecimiento (somatropina),[4] reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la recuperación de los deportistas debido a los efectos que tiene de retirar amoníaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaeróbico) de los músculos y convertirlo en urea que se excreta por la orina.[5] Se emplea en la biosíntesis de la creatina. Se suele encontrar en ciertos productos ergogénicos que contienen Óxido Nítrico (NO) ya que potencia los efectos vasodilatadores.[6]

La arginina es un aminoácido que se incluye en las dietas equilibradas de los gatos, su ausencia puede provocar serios trastornos relacionados con exceso de amoníaco en sus tejidos.[7]

Historia[editar]

La arginina fue aislada por primera vez de extracto de semillas de lupino, en 1886 por el químico suizo Ernst Schulze. La arginina es un aminoácido que se utiliza en ingredientes de muchas cremas cosméticas, con la falsa idea de suponer que su aplicación epidérmica sería capaz de estimular la proteína y trasformarla en músculo. Muchos estudios han intentado sustraer de diversos modos la arginina de forma pura o en aceites, pero resulta complicado, ya que al igual que la Vitamina C y otros muchos sustratos, se destruye con el calor, entre 39 y 50 °C.

La arginina se encuentra en la gran mayoría de productos del mar, pescado, mariscos, crustáceos, grandes mamíferos acuáticos como las ballenas hacen un aceite con ellas, ese aceite es demandado por diversas empresas cosméticas por su contenido en arginina.

Síntesis[editar]

La arginina se sintetiza de citrulina por acción secuencial de las enzimas citosólicas argininosuccinato sintetasa (ASS) y de la argininosuccinato liasa (ASL). Esto es energéticamente costoso, ya que la síntesis de cada molécula de argininosuccinato requiere la hidrólisis de adenosín trifosfato (ATP) a adenosín monofosfato (AMP); i.e., dos ATP equivalentes.

La Citrulina puede proveerse de múltiples fuentes:

Los caminos de enlaces arginina, glutamina, prolina son bidireccionales. O sea, la utilización neta o producción de esos aminoácidos es altamente dependiente del tipo de célula y del estado de desarrollo.

En el cuerpo, la síntesis de arginina ocurre principalmente vía el eje intestinal–renal, donde los epitelios del intestino delgado, que produce citrulina primariamente desde la glutamina y de glutamato, colabora con las células tubulares proximales del páncreas, que extrae citrulina de la circulación y la convierte en arginina, que es colocado en la circulación. Consecuentemente, anomalías intestinales o de función renal puede reducir la síntesis endógena de arginina, haciendo necesario subir el requerimiento del aminoácido en la dieta.

La síntesis de arginina desde la citrulina ocurre a bajo nivel en muchos otros tejidos, y la capacidad tisular de sintetizar arginina puede incrementarse marcadamente bajo circunstancias que también inducen la sintetasa óxido nítrico (iNOS). Así, la citrulina, un coproducto de la reacción NOS-catalizada, puede reciclarse a arginina en el camino bioquímico citrulina-NO o camino arginina-citrulina. Esto se demuestra por el tipo de tejidos, la citrulina puede substituirse por arginina en varios grados para soportar la síntesis de NO. Sin embargo, la citrulina se acumula junto con nitratos y nitritos, las formas finales estables de NO, en las células productoras de NO.[8] [9]

Referencias[editar]

  1. Número CAS
  2. "Arginine: biochemistry, physiology, and therapeutic implications", Barbul A.; JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1986 Mar-Apr;10(2):227-38
  3. "Vascular endothelial cells synthesize nitric oxide from L-arginine", R. M. J. Palmer D. S. Ashton & S. Moncada; Nature 333, 664 - 666 (1988).
  4. "Arginine stimulates growth hormone secretion by suppressing endogenous somatostatin secretion", J Alba-Roth, OA Muller, J Schopohl and K von Werder; Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism, Vol 67, 1186-1189, 1988
  5. "The prevention of ammonia toxicity by L-arginine and related compounds.", Greenstein Jp, Winitz M, Gullino P, Birnbaum Sm.; Arch Biochem Biophys. 1955 Nov;59(1):302-3.
  6. "Effects of Injecting Excess Arginine on Rat Pancreas", Toshimi Mizunuma, Sumio Kawamura and Yasuo Kishino; Journal of Nutrition Vol. 114 No. 3 March 1984, pp. 467-471; 1984
  7. "Arginine metabolism in cat kidney", O Levillain, P Parvy, and A Hus-Citharel; J Physiol. 1996 March 1; 491(Pt 2): 471–477; marzo de 1996
  8. Enzymes of arginine metabolism J Nutr. 2004 Oct; 134(10 Suppl): 2743S-2747S; PMID 15465778 Free text
  9. "The L-Arginine-Nitric Oxide Pathway", Salvador Moncada, and Annie Higgs, New England Medical Journal, Volume 329:2002-2012, December 30, 1993

Véase también[editar]

Enlaces externos[editar]