Factor de crecimiento epidérmico

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El factor de crecimiento epidérmico (EGF, por sus siglas en inglés, de «epidermal growth factor») es una proteína que estimula el crecimiento y la diferenciación celular combinándose con su receptor EGFR. El EGF humano tiene una masa molecular de 6 kilodaltons, contiene 53 residuos aminoácidos y tres enlaces disulfuro.[1][2]​ Ha sido desarrollado como fármaco con el nombre de «nepidermina».[3]

El EGF fue en principio descrito como un péptido secretado, encontrado en las glándulas submaxilares de los ratones y en la orina humana. Desde entonces ha sido hallado en varios tejidos humanos, entre los que podemos señalar como ejemplo la glándula parótida.[4]​ El EGF humano fue conocido inicialmente como urogastrona.[5]

Al igual que el TGF alfa -y junto con las hormonas y neurotransmisores- desempeña una importante función en la comunicación intercelular. Todos estos pertenecen a la familia de los factores de crecimiento epidérmico y utilizan el mismo receptor.[6]

EGF tiene capacidad mitogénica sobre una amplia variedad de tipos celulares: epiteliales, hepatocitos y fibroblastos. Esta actividad es importante en la cicatrización de heridas, situación en la que los macrófagos, queratinocitos y otras células inflamatorias que migran a la zona dañada segregan EGF, que se distribuye ampliamente en secreciones tisulares y fluidos.

El TGF-α se identificó originalmente en células transformadas por virus de sarcoma, y está implicado en la proliferación de tejidos epiteliales embrionarios y adultos, así como en procesos de transformación tumoral. TGF-α presenta homologías con el EGF, ya que utiliza el mismo receptor y realiza funciones similares.

El receptor para EGF (EGFR) es en realidad una familia de 4 moléculas con actividad intrínseca tirosina quinasa. La molécula receptora mejor caracterizada se denomina EGFR1, ERB B1 o simplemente EGFR. Se han detectado mutaciones y amplificaciones de EGFR en cáncer de pulmón, de cabeza y cuello, de mama, glioblastomas y otros tipos de cáncer.

Homólogo sintético[editar]

En la década de los 90 algunos investigadores del Centro de Ingeniería Genética y de Biotecnología de La Habana, Cuba lograron sintetizar una versión recombinante de este factor que está en periodo experimental y que ha recibido el nombre de Heberprot-p. La empresa española Praxis Pharmaceutical está realizando ensayos clínicos (fases II en adelante) con el nombre de "PX070101" para su posterior comercialización en Europa.[7]

Referencias[editar]

  1. Harris, R (10 de marzo de 2003). «EGF receptor ligands». Experimental Cell Research (en inglés) 284 (1): 2-13. doi:10.1016/S0014-4827(02)00105-2. Consultado el 13 de abril de 2020. 
  2. Carpenter, G.; Cohen, S. (15 de mayo de 1990). «Epidermal growth factor». The Journal of Biological Chemistry 265 (14): 7709-7712. ISSN 0021-9258. PMID 2186024. Consultado el 13 de abril de 2020. 
  3. «Nepidermin». Drugs.com (en inglés). Consultado el 13 de abril de 2020. 
  4. Venturi, Sebastiano; Venturi, Mattia (2009-04). «Iodine in Evolution of Salivary Glands and in Oral Health». Nutrition and Health (en inglés) 20 (2): 119-134. ISSN 0260-1060. doi:10.1177/026010600902000204. Consultado el 13 de abril de 2020. 
  5. Md, Hollenberg (1980-05). «Epidermal Growth Factor-Urogastrone: Biological Activity and Receptor Binding of Derivatives». Molecular pharmacology (en inglés). Consultado el 13 de abril de 2020. 
  6. Kumar, MBBS, MD, FRCPath, V.; Abul K. Abbas, MBBS, Nelson Fausto, MD and Jon Aster, MD (2009). «Ch3-Tissue Renewal, Regeneration and Repair». En Saunders (Elsevier), ed. Robbins & Cotran Pathologic Basis of Disease (8th edición). 
  7. Heberprot-p, historia. [1]