Péptido señal

Un péptido señal está constituido por entre 5 y 30 aminoácidos colocados en un orden particular, que son los primeros que aparecen cuando se está sintetizando la cadena polipeptídica. El péptido señal decide sobre el destino, la ruta de transporte y la eficiencia de secreción de una proteína.^[1]^[2]

Características

Un péptido señal tiene tres regiones distintas. Primero la región n, que tiene aminoácidos con carga positiva (Lys, Arg, His) o negativa (Asp, Glu), después la región h, que es hidrofóbica, y por último la región c, que contiene el sitio de reconocimiento para la peptidasa señal (SPase).

Clases de péptidos señal

Designación	Composición	Compartimento de destino	Organismo
Señal de localización nuclear - clásica (NLS)	-PKKKRKV-^[3]	Núcleo celular	Eucariota //
Péptido señal de retención dentro del retículo	Lys-Asp-Glu-Leu-COOH (KDEL)	Retículo	Eucariota
Péptido señal dependiendo de proteína Sec	Por ejemplo: H₂N-MDWTWRVFCLLAVTPGAHP-^[1]	Retículo endoplasmático o fuera de la célula	Eucariota
Mitochondrial targeting signal	10-70 aminoácidos, por ejemplo: H₂N-MLSLRQSIRFKPATRTLCSSRYLL-	Matriz mitocondrial	Eucariota
Peroxisomal targeting signal (PTS1)	-S(A/C)-K(R/H)-L(M)-COOH^[4]	Peroxisoma	Eucariota
Peroxisomal targeting signal (PTS2)	9 aminoácidos (discontinuo)^[4]	Peroxisoma	Eucariota
twin-arginine signal peptide	-(S/T)-R-R-x-F-L-K-^[5]	Envoltura celular bacteriana o fuera de la célula	Procariota
Péptido señal dependiendo de proteína Sec	H₂N-MIKLKFGVFFTVLLSSAYA-^[1]	Envoltura celular bacteriana o fuera de la célula	Procariota / Bacteria Gram negativa

Leyenda:

H₂N- = extremo aminoterminal de la proteína.

-COOH = extremo carboxiterminal de la proteína.

Véase también

Hipótesis de la señal

Referencias

↑ ^a ^b ^c Kober L, Zehe C, Bode J (abril de 2013). «Optimized signal peptides for the development of high expressing CHO cell lines». Biotechnol. Bioeng. 110 (4): 1164-73. PMID 23124363. doi:10.1002/bit.24776.
↑ von Heijne G (Jul de 1985). «Signal sequences: The limits of variation». J Mol Biol 184 (1): 99-105. PMID 4032478. doi:10.1016/0022-2836(85)90046-4.
↑ Kalderon, D. et al. (1984): A short amino acid sequence able to specify nuclear location. In: Cell. 39 (3 Pt 2): 499–509. PMID 6096007 doi 10.1016/0092-8674(84)90457-4
↑ ^a ^b Brown LA und Baker A (2003): Peroxisome biogenesis and the role of protein import. In: J Cell Mol Med 7(4) S. 388-400 PMID 14754507
↑ Taylor, P.D. et al. (2006): TATPred: a Bayesian method for the identification of twin arginine translocation pathway signal sequences. In: Bioinformation. Bd. 1, Nr. 5, S. 184-187. PMID 17597885

Datos: Q899790

[pmid23124363-1] Kober L, Zehe C, Bode J (abril de 2013). «Optimized signal peptides for the development of high expressing CHO cell lines». Biotechnol. Bioeng. 110 (4): 1164-73. PMID 23124363. doi:10.1002/bit.24776.

[pmid4032478-2] von Heijne G (Jul de 1985). «Signal sequences: The limits of variation». J Mol Biol 184 (1): 99-105. PMID 4032478. doi:10.1016/0022-2836(85)90046-4.

[3] Kalderon, D. et al. (1984): A short amino acid sequence able to specify nuclear location. In: Cell. 39 (3 Pt 2): 499–509. PMID 6096007 doi 10.1016/0092-8674(84)90457-4

[brown:2003-4] Brown LA und Baker A (2003): Peroxisome biogenesis and the role of protein import. In: J Cell Mol Med 7(4) S. 388-400 PMID 14754507

[5] Taylor, P.D. et al. (2006): TATPred: a Bayesian method for the identification of twin arginine translocation pathway signal sequences. In: Bioinformation. Bd. 1, Nr. 5, S. 184-187. PMID 17597885

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