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Diferencia entre revisiones de «Matriz mitocondrial»

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En la [[mitocondria]], la '''matriz''' es el espacio dentro de la membrana interna. La palabra "matriz" proviene del hecho de que este espacio es viscoso, en comparación con el citoplasma relativamente acuoso. La matriz mitocondrial contiene el [[Ácido desoxirribonucleico|ADN]] de la mitocondria, los [[Ribosoma|ribosomas]], las [[Enzima|enzimas]] solubles, las pequeñas moléculas orgánicas, los cofactores de [[Nucleótido|nucleótidos]] y los iones inorgánicos.<ref name=":02">{{Cite book|title=Fundamentals of Biochemistry Life at the Molecular Level|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith|last3=Pratt|first3=Charlotte|publisher=John Wiley & Sons, Inc.|year=2013|isbn=978-1118129180|location=New York City|pages=582–584}}</ref> Las enzimas de la matriz facilitan las reacciones responsables de la producción de [[Adenosín trifosfato|ATP]], como el [[Ciclo de Krebs|ciclo del ácido cítrico]], la [[fosforilación oxidativa]], la oxidación del [[Ácido pirúvico|piruvato]] y la [[beta oxidación de los ácidos grasos]]. <ref name=":02" />
#redirect[[mitocondria]]

La composición de la matriz, basada en sus estructuras y contenidos, produce un entorno que permite que las vías [[Anabolismo|anabólicas]] y [[Catabolismo|catabólicas]] se desarrollen favorablemente. La [[cadena de transporte de electrones]] y las enzimas de la matriz desempeñan un papel importante en el [[Ciclo de Krebs|ciclo del ácido cítrico]] y la [[fosforilación oxidativa]]. El ciclo del ácido cítrico produce [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NADH]] y [[Flavín adenín dinucleótido|FADH2]] a través de la oxidación que se reducirá en la [[fosforilación oxidativa]] para producir ATP. <ref name=":1">{{Cita libro|título=Biochemistry|apellidos=Stryer|nombre=L|apellidos2=Berg|nombre2=J|apellidos3=Tymoczko|nombre3=JL|editorial=W.H. Freeman|año=2002|isbn=978-0-7167-4684-3|ubicación=San Francisco|páginas=509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773}}</ref> <ref>{{Cita publicación|título=Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation|apellidos=Mitchell|nombre=Peter|apellidos2=Moyle|nombre2=Jennifer|fecha=1967-01-14|publicación=Nature|volumen=213|número=5072|páginas=137–139|idioma=en|doi=10.1038/213137a0|pmid=4291593}}</ref>

El compartimento citosólico, [[espacio intermembrana]], tiene un contenido de agua de 3,8 μL/mg de proteína, mientras que la matriz mitocondrial 0,8 μL/mg de proteína.<ref name=":52">{{Cite book|title=Distribution of metabolites between mitochondria and cytosol of perfused liver|last=Soboll|first=S|last2=Scholz|first2=R|last3=Freisl|first3=M|last4=Elbers|first4=R|last5=Heldt|first5=H.W.|publisher=Elsevier|year=1976|isbn=978-0-444-10925-5|location=New york|pages=29–40}}</ref> No se sabe cómo las mitocondrias mantienen el equilibrio [[Ósmosis|osmótico]] a través de la membrana mitocondrial interna, aunque la membrana contiene [[Acuaporina|acuaporinas]] que se cree que son conductos para el transporte regulado de agua. La matriz mitocondrial tiene un pH de alrededor de 7,8, que es más alto que el pH del espacio intermembranal de las mitocondrias, que es de alrededor de 7,0-7,4.<ref name=":62">{{Cite journal|title=pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant|last2=Ghelli|first2=Anna|date=2005-01-28|journal=Biochemical and Biophysical Research Communications|volume=326|issue=4|pages=799–804|doi=10.1016/j.bbrc.2004.11.105|pmid=15607740|last3=Zanna|first3=Claudia|last4=Pinton|first4=Paolo|last5=Rizzuto|first5=Rosario|last6=Rugolo|first6=Michela|first=Anna Maria|last=Porcelli}}</ref> El ADN mitocondrial fue descubierto por Nash y Margit en 1963. En la matriz mitocondrial hay entre una y varias cadenas dobles de ADN, principalmente circulares. El ADN mitocondrial representa el 1% del ADN total de una célula. Es rico en [[guanina]] y [[citosina]]. Las mitocondrias de los mamíferos tienen ribosomas 55s.

== Composición ==

=== Metabolitos ===
La matriz alberga una amplia variedad de [[Metabolito|metabolitos]] involucrados en procesos dentro de la matriz. El [[Ciclo de Krebs|ciclo del ácido cítrico]] incluye [[Acil coenzima A|acil-CoA]], [[Ácido pirúvico|piruvato]], [[acetil-CoA]], [[Ácido cítrico|citrato]], [[Ácido isocítrico|isocitrato]], [[Ácido α-cetoglutárico|α-cetoglutarato]], [[succinil-CoA]], [[Ácido fumárico|fumarato]], [[Ácido succínico|succinato]], [[Ácido málico|<small>L-</small> malato]] y [[Ácido oxaloacético|oxaloacetato]]. <ref name=":1">{{Cita libro|título=Biochemistry|apellidos=Stryer|nombre=L|apellidos2=Berg|nombre2=J|apellidos3=Tymoczko|nombre3=JL|editorial=W.H. Freeman|año=2002|isbn=978-0-7167-4684-3|ubicación=San Francisco|páginas=509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773}}<cite class="citation book cs1" data-ve-ignore="true" id="CITEREFStryerBergTymoczko2002">Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL (2002). ''Biochemistry''. San Francisco: W.H. Freeman. pp.&nbsp;509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773. [[ISBN]]&nbsp;[[Especial:BookSources/978-0-7167-4684-3|<bdi>978-0-7167-4684-3</bdi>]].</cite></ref> El [[ciclo de la urea]] utiliza <small>L</small>-[[ornitina]], carbamoil fosfato y [[Citrulina|<small>L</small> -citrulina]].<ref name=":52" /> La cadena de transporte de electrones oxida las coenzimas [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NADH]] y [[Flavín adenín dinucleótido|FADH2]] . La síntesis de proteínas utiliza [[Ácido desoxirribonucleico|ADN]], [[Ácido ribonucleico|ARN]] y [[ARN de transferencia|ARNt]] mitocondriales. <ref name=":62" /> La regulación de procesos utiliza iones ([[Calcio en biología|Ca<sup>2+</sup>]]/[[Potasio|K <sup>+</sup>]]/[[Magnesio|Mg<sup>+</sup>]]). <ref name=":6">{{Cita publicación|título=pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant|apellidos=Porcelli|nombre=Anna Maria|apellidos2=Ghelli|nombre2=Anna|fecha=2005-01-28|publicación=Biochemical and Biophysical Research Communications|volumen=326|número=4|páginas=799–804|doi=10.1016/j.bbrc.2004.11.105|pmid=15607740|apellidos3=Zanna|nombre3=Claudia|apellidos4=Pinton|nombre4=Paolo|apellidos5=Rizzuto|nombre5=Rosario|apellidos6=Rugolo|nombre6=Michela}}</ref> Metabolitos adicionales presentes en la matriz son [[Dióxido de carbono|CO<sub>2</sub>]] <sub>,</sub> [[H2O|H<sub>2</sub>O]], [[Oxígeno|O<sub>2</sub>]] <sub>,</sub> [[Adenosín trifosfato|ATP]], [[Adenosín difosfato|ADP]], y [[Fosfato|P<sub>i</sub>]].<ref name=":02" />

=== Enzimas ===
Las enzimas actuan en varios procesos que tienen lugar en la matriz. El ciclo del ácido cítrico es facilitado por [[piruvato deshidrogenasa]], [[citrato sintasa]], [[aconitasa]], [[isocitrato deshidrogenasa]], [[Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa|α-cetoglutarato deshidrogenasa]], [[succinil-CoA sintetasa]], [[fumarasa]] y [[malato deshidrogenasa]].<ref name=":1">{{Cita libro|título=Biochemistry|apellidos=Stryer|nombre=L|apellidos2=Berg|nombre2=J|apellidos3=Tymoczko|nombre3=JL|editorial=W.H. Freeman|año=2002|isbn=978-0-7167-4684-3|ubicación=San Francisco|páginas=509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773}}<cite class="citation book cs1" data-ve-ignore="true" id="CITEREFStryerBergTymoczko2002">Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL (2002). ''Biochemistry''. San Francisco: W.H. Freeman. pp.&nbsp;509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773. [[ISBN]]&nbsp;[[Especial: BookSources / 978-0-7167-4684-3|<bdi>978-0-7167-4684-3</bdi>]].</cite></ref> El ciclo de la urea es facilitado por la [[carbamoil fosfato sintetasa I]] y la [[ornitina transcarbamilasa]].<ref name=":52" /> La β-oxidación utiliza [[piruvato carboxilasa]], [[acil-CoA deshidrogenasa]] y β-cetotiolasa.<ref name=":02" /> [[Aminotransferasa|Las transaminasas]] facilitan la producción de aminoácidos.<ref name=":7">{{Cita publicación|título=Transaminase activity in human blood|apellidos=Karmen|nombre=A.|apellidos2=Wroblewski|nombre2=F.|fecha=1955-01-01|publicación=The Journal of Clinical Investigation|volumen=34|número=1|páginas=126–131|issn=0021-9738|doi=10.1172/JCI103055|pmc=438594|pmid=13221663|apellidos3=Ladue|nombre3=J. S.}}</ref> El metabolismo de los aminoácidos está mediado por [[Peptidasa|proteasas]], como la proteasa de presecuencia. <ref>{{Cita publicación|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24931469|título=Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease|apellidos=King|nombre=John V.|apellidos2=Liang|nombre2=Wenguang G.|fecha=2014-07-08|publicación=|volumen=22|número=7|páginas=996–1007|issn=1878-4186|doi=10.1016/j.str.2014.05.003|pmc=4128088|pmid=24931469|apellidos3=Scherpelz|nombre3=Kathryn P.|apellidos4=Schilling|nombre4=Alexander B.|apellidos5=Meredith|nombre5=Stephen C.|apellidos6=Tang|nombre6=Wei-Jen}}</ref>

=== Componentes de la membrana interna ===
La membrana interna es una [[Bicapa lipídica|bicapa de fosfolípidos]] que contiene los complejos de la fosforilación oxidativa. que contiene la [[cadena de transporte de electrones]] que se encuentra en las [[Cresta mitocondrial|crestas]] de la membrana interna y consta de cuatro complejos proteicos y la [[ATP sintasa]]. Estos complejos son el complejo I (NADH:coenzima Q oxidorreductasa), el [[Succinato deshidrogenasa|complejo II]] (succinato:coenzima Q oxidorreductasa), el [[Ubiquinol-citocromo-c reductasa|complejo III]] (coenzima Q: citocromo c oxidorreductasa) y el [[Citocromo c oxidasa|complejo IV]] (citocromo c oxidasa). <ref name=":6" />

=== Control de la membrana interna sobre la composición de la matriz ===
La cadena de transporte de electrones se encarga de establecer un gradiente de pH y [[Gradiente electroquímico|electroquímico]] que facilita la producción de ATP mediante el bombeo de protones. El gradiente también proporciona el control de la concentración de iones como el [[Calcio en biología|Ca<sup><small>2+</small></sup>]] impulsado por el potencial de la membrana mitocondrial.<ref name=":02" /> La membrana sólo permite que entren en la matriz moléculas no polares, como el [[Dióxido de carbono|CO<sub><small>2</small></sub>]] y el [[Oxígeno|O<small><sub>2</sub></small>]], y pequeñas moléculas polares no cargadas, como el [[Molécula de agua|H<sub><small>2</small></sub>O]]. Las moléculas entran y salen de la matriz mitocondrial a través de [[Proteína de transporte|proteínas de transporte]] y transportadores de iones. A continuación, las moléculas pueden salir de la mitocondria a través de la [[Porinas|porina]].<ref name=":22">{{Cite book|title=Molecular Biology of the Cell|last5=Peters|isbn=978-0-8153-3218-3|year=1994|publisher=Garland Publishing Inc|first6=Martin|last6=Raff|first5=Walter|first4=Keith|last=Alberts|last4=Roberts|first3=julian|last3=Lewis|first2=Alexander|last2=Johnson|first=Bruce|location=New york}}</ref> Estas características atribuidas permiten controlar las concentraciones de [[Ion|iones]] y [[Metabolito|metabolitos]] necesarias para la regulación y determinan la tasa de producción de ATP.<ref>{{Cite journal|title=Sequence and organization of the human mitochondrial genome|last2=Bankier|first2=A. T.|date=1981-04-09|journal=Nature|volume=290|issue=5806|pages=457–465|language=en|doi=10.1038/290457a0|pmid=7219534|last3=Barrell|first3=B. G.|last4=de Bruijn|first4=M. H. L.|last5=Coulson|first5=A. R.|last6=Drouin|first6=J.|last7=Eperon|first7=I. C.|last8=Nierlich|first8=D. P.|last9=Roe|first9=B. A.|first=S.|last=Anderson}}</ref><ref name=":32">{{Cite journal|title=Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression|last2=Lin|first2=E. C. C.|date=1993-07-01|journal=Molecular Microbiology|volume=9|issue=1|pages=9–15|language=en|issn=1365-2958|doi=10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x|pmid=8412675|last=Iuchi|first=S.}}</ref>

== Procesos ==

=== Ciclo del ácido cítrico ===
Tras la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico se activa con la producción de acetil-CoA. La oxidación del [[Ácido pirúvico|piruvato]] por la piruvato deshidrogenasa en la matriz produce CO<sub><small>2</small></sub>, acetil-CoA y NADH. La [[beta oxidación]] de los ácidos grasos sirve como una vía [[Catabolismo|catabólica]] alternativa que produce acetil-CoA, NADH y [[Flavín adenín dinucleótido|FADH<sub><small>2</small></sub>]].<ref name=":02" /> La producción de acetil-CoA inicia el ciclo del ácido cítrico, mientras que las [[Cofactor|coenzimas]] producidas se utilizan en la [[cadena de transporte de electrones]]. <ref name=":32" />
[[Archivo:Mitochondrial_electron_transport_chain—Etc4.svg|miniaturadeimagen| La síntesis de ATP vista desde la perspectiva de la matriz. Las condiciones producidas por las relaciones entre las vías catabólicas (ciclo del ácido cítrico y fosforilación oxidativa) y la composición estructural (bicapa lipídica y cadena de transporte de electrones) de la matriz facilitan la síntesis de ATP.]]
Todas las [[Enzima|enzimas]] para el ciclo del ácido cítrico están en la matriz (por ejemplo, ''[[Ácido cítrico|citrato sintasa]], [[isocitrato deshidrogenasa]], [[Ácido α-cetoglutárico|α-cetoglutarato deshidrogenasa]], [[Ácido fumárico|fumarasa]] y [[malato deshidrogenasa]]'' ) excepto la [[succinato deshidrogenasa]] que se encuentra en la membrana interna y es parte del [[Succinato deshidrogenasa|complejo]] proteico II en la [[cadena de transporte de electrones]] . El ciclo produce coenzimas NADH y FADH<small><sub>2</sub></small> a través de la oxidación de carbonos en dos ciclos. La oxidación de NADH y FADH<sub><small>2</small></sub> produce GTP a partir de succinil-CoA sintetasa. <ref name=":1">{{Cita libro|título=Biochemistry|apellidos=Stryer|nombre=L|apellidos2=Berg|nombre2=J|apellidos3=Tymoczko|nombre3=JL|editorial=W.H. Freeman|año=2002|isbn=978-0-7167-4684-3|ubicación=San Francisco|páginas=509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773}}<cite class="citation book cs1" data-ve-ignore="true" id="CITEREFStryerBergTymoczko2002">Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL (2002). ''Biochemistry''. San Francisco: W.H. Freeman. pp.&nbsp;509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773. [[ISBN]]&nbsp;[[Especial: BookSources / 978-0-7167-4684-3|<bdi>978-0-7167-4684-3</bdi>]].</cite></ref>

=== Fosforilación oxidativa ===
El NADH y el FADH<sub><small>2</small></sub> se producen en la matriz o se transportan a través de porinas y proteínas transportadoras para someterse a la oxidación mediante la fosforilación oxidativa.<ref name=":02" /> El NADH y el FADH<sub><small>2</small></sub> se oxidan en la cadena de transporte de electrones transfiriendo un electrón para regenerar [[Nicotinamida adenina dinucleótido|NAD<sup>+</sup>]] y [[Flavín adenín dinucleótido|FAD]]. Los protones son arrastrados al [[espacio intermembrana]] por la energía de los electrones que pasan por la cadena de transporte de electrones. Finalmente, el oxígeno de la matriz acepta cuatro electrones para completar la cadena de transporte de electrones. Los protones vuelven a la matriz mitocondrial a través de la proteína [[ATP sintasa]]. La energía se utiliza para hacer girar la ATP sintasa que facilita el paso de un protón, produciendo ATP. Una diferencia de pH entre la matriz y el espacio intermembrana crea un gradiente electroquímico por el que la ATP sintasa puede pasar un protón a la matriz de forma favorable.<ref name=":6" />

=== Ciclo de la urea ===
Los dos primeros pasos del ciclo de la urea tienen lugar dentro de la matriz mitocondrial de las células del hígado y el riñón. En el primer paso, el [[amoníaco]] se convierte en carbamoil fosfato mediante la inversión de dos moléculas de ATP. Este paso es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I. El segundo paso facilitado por la [[ornitina transcarbamilasa]] convierte carbamoil fosfato y [[ornitina]] en [[citrulina]]. Después de estos pasos iniciales, el ciclo de la urea continúa en el espacio de la membrana interna hasta que la ornitina vuelve a entrar en la matriz a través de un canal de transporte para continuar los primeros pasos dentro de la matriz.<ref>{{Cita publicación|título=Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene: Mutation update addendum|apellidos=Tuchman|nombre=Mendel|apellidos2=Plante|nombre2=Robert J.|fecha=1995-01-01|publicación=Human Mutation|volumen=5|número=4|páginas=293–295|idioma=en|issn=1098-1004|doi=10.1002/humu.1380050404|pmid=7627182}}</ref>

=== Transaminación ===
[[Ácido α-cetoglutárico|El α-cetoglutarato]] y el [[Ácido oxaloacético|oxaloacetato]] se pueden convertir en aminoácidos dentro de la matriz mediante el proceso de [[transaminación]] . Estas reacciones son facilitadas por las transaminasas para producir [[Ácido aspártico|aspartato]] y [[Asparagina|asparagina a]] partir de oxaloacetato. La transaminación de α-cetoglutarato produce [[Ácido glutámico|glutamato]], [[prolina]] y [[arginina]] . Luego, estos aminoácidos se utilizan dentro de la matriz o se transportan al citosol para producir proteínas. <ref name=":7">{{Cita publicación|título=Transaminase activity in human blood|apellidos=Karmen|nombre=A.|apellidos2=Wroblewski|nombre2=F.|fecha=1955-01-01|publicación=The Journal of Clinical Investigation|volumen=34|número=1|páginas=126–131|issn=0021-9738|doi=10.1172/JCI103055|pmc=438594|pmid=13221663|apellidos3=Ladue|nombre3=J. S.}}<cite class="citation journal cs1" data-ve-ignore="true" id="CITEREFKarmenWroblewskiLadue1955">Karmen, A.; Wroblewski, F.; Ladue, J. S. (1955-01-01). [//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC438594 "Transaminase activity in human blood"]. ''The Journal of Clinical Investigation''. '''34''' (1): 126–131. [[Identificador de objeto digital|doi]]:[[doi:10.1172/JCI103055|10.1172/JCI103055]]. [[International Standard Serial Number|ISSN]]&nbsp;[//www.worldcat.org/issn/0021-9738 0021-9738]. [[PubMed Central|PMC]]&nbsp;<span class="cs1-lock-free" title="Freely accessible">[//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC438594 438594]</span>. [[PubMed|PMID]]&nbsp;[//pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/13221663 13221663].</cite></ref> <ref>{{Cita publicación|título=Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure|apellidos=Kirsch|nombre=Jack F.|apellidos2=Eichele|nombre2=Gregor|fecha=1984-04-15|publicación=Journal of Molecular Biology|volumen=174|número=3|páginas=497–525|doi=10.1016/0022-2836(84)90333-4|pmid=6143829|apellidos3=Ford|nombre3=Geoffrey C.|apellidos4=Vincent|nombre4=Michael G.|apellidos5=Jansonius|nombre5=Johan N.|enlaceautor5=Johan Jansonius|apellidos6=Gehring|nombre6=Heinz|apellidos7=Christen|nombre7=Philipp}}</ref>

=== Regulación ===
La regulación dentro de la matriz está controlada principalmente por la concentración de iones, la concentración de metabolitos y la carga energética. La disponibilidad de iones como el [[Calcio en biología|Ca<sup><small>2+</small></sup>]] controla varias funciones del ciclo del ácido cítrico. En la matriz activa la [[piruvato deshidrogenasa]], la [[isocitrato deshidrogenasa]] y la [[Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa|α-cetoglutarato deshidrogenasa]], lo que aumenta la velocidad de reacción en el ciclo.<ref>{{Cite journal|title=Regulation of mammalian pyruvate dehydrogenase|last2=Randle|first2=Philip J.|date=1975-10-01|journal=Molecular and Cellular Biochemistry|volume=9|issue=1|pages=27–53|language=en|issn=0300-8177|doi=10.1007/BF01731731|pmid=171557|last3=Bridges|first3=Barbara J.|last4=Cooper|first4=Ronald H.|last5=Kerbey|first5=Alan L.|last6=Pask|first6=Helen T.|last7=Severson|first7=David L.|last8=Stansbie|first8=David|last9=Whitehouse|first9=Susan|first=Richard M.|last=Denton}}</ref> La concentración de intermediarios y coenzimas en la matriz también aumenta o disminuye la tasa de producción de ATP debido a los efectos [[Reacciones anapleróticas|anapleróticos]] y catapleróticos. El NADH puede actuar como [[Inhibidor enzimático|inhibidor]] del [[Ácido α-cetoglutárico|α-cetoglutarato]], la [[isocitrato deshidrogenasa]], la [[citrato sintasa]] y la [[piruvato deshidrogenasa]]. La concentración de oxaloacetato, en particular, se mantiene baja, por lo que cualquier fluctuación en esta concentración sirve para impulsar el ciclo del ácido cítrico.<ref name=":1" /> La producción de ATP también sirve como medio de regulación al actuar como inhibidor de la isocitrato deshidrogenasa, la piruvato deshidrogenasa, los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones y la ATP sintasa. El ADP actúa como [[Activador enzimático|activador]].<ref name=":02" />

=== Síntesis de proteínas ===
La mitocondria contiene su propio conjunto de ADN utilizado para producir las proteínas que se encuentran en la cadena de transporte de electrones. El ADN mitocondrial sólo codifica unas trece proteínas que se utilizan para procesar los transcritos mitocondriales, las [[Proteína ribosómica|proteínas ribosómicas]], el [[Ácido ribonucleico ribosómico|ARN ribosómico]], el [[ARN de transferencia]] y las [[Subunidad proteica|subunidades proteicas]] que se encuentran en los [[Complejo proteico|complejos proteicos]] de la cadena de transporte de electrones.<ref>{{Cite journal|title=Mitochondrial Protein Synthesis, Import, and Assembly|date=2012-12-01|journal=Genetics|volume=192|issue=4|pages=1203–1234|issn=0016-6731|doi=10.1534/genetics.112.141267|pmc=3512135|pmid=23212899|last=Fox|first=Thomas D.}}</ref><ref>{{Cite journal|url=https://pure.uva.nl/ws/files/2967481/358_4203y.pdf|title=Protein synthesis in mitochondria|last2=Pel|first2=H.J.|journal=Mol. Biol. Rep.|volume=19|issue=3|pages=183–194|doi=10.1007/bf00986960|year=1994|last=Grivell|first=L.A.}}</ref>

== Véase también ==

* [[Genoma mitocondrial|ADN mitocondrial]]
* [[Mitocondria]]

== Referencias ==
{{Listaref}} 
[[Categoría:Anatomía celular]]

Revisión del 16:34 2 ago 2021

En la mitocondria, la matriz es el espacio dentro de la membrana interna. La palabra "matriz" proviene del hecho de que este espacio es viscoso, en comparación con el citoplasma relativamente acuoso. La matriz mitocondrial contiene el ADN de la mitocondria, los ribosomas, las enzimas solubles, las pequeñas moléculas orgánicas, los cofactores de nucleótidos y los iones inorgánicos.[1]​ Las enzimas de la matriz facilitan las reacciones responsables de la producción de ATP, como el ciclo del ácido cítrico, la fosforilación oxidativa, la oxidación del piruvato y la beta oxidación de los ácidos grasos. [1]​

La composición de la matriz, basada en sus estructuras y contenidos, produce un entorno que permite que las vías anabólicas y catabólicas se desarrollen favorablemente. La cadena de transporte de electrones y las enzimas de la matriz desempeñan un papel importante en el ciclo del ácido cítrico y la fosforilación oxidativa. El ciclo del ácido cítrico produce NADH y FADH2 a través de la oxidación que se reducirá en la fosforilación oxidativa para producir ATP. [2]​ [3]​

El compartimento citosólico, espacio intermembrana, tiene un contenido de agua de 3,8 μL/mg de proteína, mientras que la matriz mitocondrial 0,8 μL/mg de proteína.[4]​ No se sabe cómo las mitocondrias mantienen el equilibrio osmótico a través de la membrana mitocondrial interna, aunque la membrana contiene acuaporinas que se cree que son conductos para el transporte regulado de agua. La matriz mitocondrial tiene un pH de alrededor de 7,8, que es más alto que el pH del espacio intermembranal de las mitocondrias, que es de alrededor de 7,0-7,4.[5]​ El ADN mitocondrial fue descubierto por Nash y Margit en 1963. En la matriz mitocondrial hay entre una y varias cadenas dobles de ADN, principalmente circulares. El ADN mitocondrial representa el 1% del ADN total de una célula. Es rico en guanina y citosina. Las mitocondrias de los mamíferos tienen ribosomas 55s.

Composición

Metabolitos

La matriz alberga una amplia variedad de metabolitos involucrados en procesos dentro de la matriz. El ciclo del ácido cítrico incluye acil-CoA, piruvato, acetil-CoA, citrato, isocitrato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, succinato, L- malato y oxaloacetato. [2]​ El ciclo de la urea utiliza L-ornitina, carbamoil fosfato y L -citrulina.[4]​ La cadena de transporte de electrones oxida las coenzimas NADH y FADH2 . La síntesis de proteínas utiliza ADN, ARN y ARNt mitocondriales. [5]​ La regulación de procesos utiliza iones (Ca2+/K +/Mg+). [6]​ Metabolitos adicionales presentes en la matriz son CO2 , H2O, O2 , ATP, ADP, y Pi.[1]​

Enzimas

Las enzimas actuan en varios procesos que tienen lugar en la matriz. El ciclo del ácido cítrico es facilitado por piruvato deshidrogenasa, citrato sintasa, aconitasa, isocitrato deshidrogenasa, α-cetoglutarato deshidrogenasa, succinil-CoA sintetasa, fumarasa y malato deshidrogenasa.[2]​ El ciclo de la urea es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I y la ornitina transcarbamilasa.[4]​ La β-oxidación utiliza piruvato carboxilasa, acil-CoA deshidrogenasa y β-cetotiolasa.[1]​ Las transaminasas facilitan la producción de aminoácidos.[7]​ El metabolismo de los aminoácidos está mediado por proteasas, como la proteasa de presecuencia. [8]​

Componentes de la membrana interna

La membrana interna es una bicapa de fosfolípidos que contiene los complejos de la fosforilación oxidativa. que contiene la cadena de transporte de electrones que se encuentra en las crestas de la membrana interna y consta de cuatro complejos proteicos y la ATP sintasa. Estos complejos son el complejo I (NADH:coenzima Q oxidorreductasa), el complejo II (succinato:coenzima Q oxidorreductasa), el complejo III (coenzima Q: citocromo c oxidorreductasa) y el complejo IV (citocromo c oxidasa). [6]​

Control de la membrana interna sobre la composición de la matriz

La cadena de transporte de electrones se encarga de establecer un gradiente de pH y electroquímico que facilita la producción de ATP mediante el bombeo de protones. El gradiente también proporciona el control de la concentración de iones como el Ca2+ impulsado por el potencial de la membrana mitocondrial.[1]​ La membrana sólo permite que entren en la matriz moléculas no polares, como el CO2 y el O2, y pequeñas moléculas polares no cargadas, como el H2O. Las moléculas entran y salen de la matriz mitocondrial a través de proteínas de transporte y transportadores de iones. A continuación, las moléculas pueden salir de la mitocondria a través de la porina.[9]​ Estas características atribuidas permiten controlar las concentraciones de iones y metabolitos necesarias para la regulación y determinan la tasa de producción de ATP.[10]​[11]​

Procesos

Ciclo del ácido cítrico

Tras la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico se activa con la producción de acetil-CoA. La oxidación del piruvato por la piruvato deshidrogenasa en la matriz produce CO2, acetil-CoA y NADH. La beta oxidación de los ácidos grasos sirve como una vía catabólica alternativa que produce acetil-CoA, NADH y FADH2.[1]​ La producción de acetil-CoA inicia el ciclo del ácido cítrico, mientras que las coenzimas producidas se utilizan en la cadena de transporte de electrones. [11]​

La síntesis de ATP vista desde la perspectiva de la matriz. Las condiciones producidas por las relaciones entre las vías catabólicas (ciclo del ácido cítrico y fosforilación oxidativa) y la composición estructural (bicapa lipídica y cadena de transporte de electrones) de la matriz facilitan la síntesis de ATP.

Todas las enzimas para el ciclo del ácido cítrico están en la matriz (por ejemplo, citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa, α-cetoglutarato deshidrogenasa, fumarasa y malato deshidrogenasa ) excepto la succinato deshidrogenasa que se encuentra en la membrana interna y es parte del complejo proteico II en la cadena de transporte de electrones . El ciclo produce coenzimas NADH y FADH2 a través de la oxidación de carbonos en dos ciclos. La oxidación de NADH y FADH2 produce GTP a partir de succinil-CoA sintetasa. [2]​

Fosforilación oxidativa

El NADH y el FADH2 se producen en la matriz o se transportan a través de porinas y proteínas transportadoras para someterse a la oxidación mediante la fosforilación oxidativa.[1]​ El NADH y el FADH2 se oxidan en la cadena de transporte de electrones transfiriendo un electrón para regenerar NAD+ y FAD. Los protones son arrastrados al espacio intermembrana por la energía de los electrones que pasan por la cadena de transporte de electrones. Finalmente, el oxígeno de la matriz acepta cuatro electrones para completar la cadena de transporte de electrones. Los protones vuelven a la matriz mitocondrial a través de la proteína ATP sintasa. La energía se utiliza para hacer girar la ATP sintasa que facilita el paso de un protón, produciendo ATP. Una diferencia de pH entre la matriz y el espacio intermembrana crea un gradiente electroquímico por el que la ATP sintasa puede pasar un protón a la matriz de forma favorable.[6]​

Ciclo de la urea

Los dos primeros pasos del ciclo de la urea tienen lugar dentro de la matriz mitocondrial de las células del hígado y el riñón. En el primer paso, el amoníaco se convierte en carbamoil fosfato mediante la inversión de dos moléculas de ATP. Este paso es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I. El segundo paso facilitado por la ornitina transcarbamilasa convierte carbamoil fosfato y ornitina en citrulina. Después de estos pasos iniciales, el ciclo de la urea continúa en el espacio de la membrana interna hasta que la ornitina vuelve a entrar en la matriz a través de un canal de transporte para continuar los primeros pasos dentro de la matriz.[12]​

Transaminación

El α-cetoglutarato y el oxaloacetato se pueden convertir en aminoácidos dentro de la matriz mediante el proceso de transaminación . Estas reacciones son facilitadas por las transaminasas para producir aspartato y asparagina a partir de oxaloacetato. La transaminación de α-cetoglutarato produce glutamato, prolina y arginina . Luego, estos aminoácidos se utilizan dentro de la matriz o se transportan al citosol para producir proteínas. [7]​ [13]​

Regulación

La regulación dentro de la matriz está controlada principalmente por la concentración de iones, la concentración de metabolitos y la carga energética. La disponibilidad de iones como el Ca2+ controla varias funciones del ciclo del ácido cítrico. En la matriz activa la piruvato deshidrogenasa, la isocitrato deshidrogenasa y la α-cetoglutarato deshidrogenasa, lo que aumenta la velocidad de reacción en el ciclo.[14]​ La concentración de intermediarios y coenzimas en la matriz también aumenta o disminuye la tasa de producción de ATP debido a los efectos anapleróticos y catapleróticos. El NADH puede actuar como inhibidor del α-cetoglutarato, la isocitrato deshidrogenasa, la citrato sintasa y la piruvato deshidrogenasa. La concentración de oxaloacetato, en particular, se mantiene baja, por lo que cualquier fluctuación en esta concentración sirve para impulsar el ciclo del ácido cítrico.[2]​ La producción de ATP también sirve como medio de regulación al actuar como inhibidor de la isocitrato deshidrogenasa, la piruvato deshidrogenasa, los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones y la ATP sintasa. El ADP actúa como activador.[1]​

Síntesis de proteínas

La mitocondria contiene su propio conjunto de ADN utilizado para producir las proteínas que se encuentran en la cadena de transporte de electrones. El ADN mitocondrial sólo codifica unas trece proteínas que se utilizan para procesar los transcritos mitocondriales, las proteínas ribosómicas, el ARN ribosómico, el ARN de transferencia y las subunidades proteicas que se encuentran en los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones.[15]​[16]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ a b c d e f g h Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Charlotte (2013). Fundamentals of Biochemistry Life at the Molecular Level. New York City: John Wiley & Sons, Inc. pp. 582-584. ISBN 978-1118129180. 
  2. ↑ a b c d e Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. pp. 509-527, 569-579, 614-616, 638-641, 732-735, 739-748, 770-773. ISBN 978-0-7167-4684-3.  Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; el nombre «:1» está definido varias veces con contenidos diferentes
  3. ↑ Mitchell, Peter; Moyle, Jennifer (14 de enero de 1967). «Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation». Nature (en inglés) 213 (5072): 137-139. PMID 4291593. doi:10.1038/213137a0. 
  4. ↑ a b c Soboll, S; Scholz, R; Freisl, M; Elbers, R; Heldt, H.W. (1976). Distribution of metabolites between mitochondria and cytosol of perfused liver. New york: Elsevier. pp. 29-40. ISBN 978-0-444-10925-5. 
  5. ↑ a b Porcelli, Anna Maria; Ghelli, Anna; Zanna, Claudia; Pinton, Paolo; Rizzuto, Rosario; Rugolo, Michela (28 de enero de 2005). «pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant». Biochemical and Biophysical Research Communications 326 (4): 799-804. PMID 15607740. doi:10.1016/j.bbrc.2004.11.105. 
  6. ↑ a b c Porcelli, Anna Maria; Ghelli, Anna; Zanna, Claudia; Pinton, Paolo; Rizzuto, Rosario; Rugolo, Michela (28 de enero de 2005). «pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant». Biochemical and Biophysical Research Communications 326 (4): 799-804. PMID 15607740. doi:10.1016/j.bbrc.2004.11.105. 
  7. ↑ a b Karmen, A.; Wroblewski, F.; Ladue, J. S. (1 de enero de 1955). «Transaminase activity in human blood». The Journal of Clinical Investigation 34 (1): 126-131. ISSN 0021-9738. PMC 438594. PMID 13221663. doi:10.1172/JCI103055.  Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; el nombre «:7» está definido varias veces con contenidos diferentes
  8. ↑ King, John V.; Liang, Wenguang G.; Scherpelz, Kathryn P.; Schilling, Alexander B.; Meredith, Stephen C.; Tang, Wei-Jen (8 de julio de 2014). Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease 22 (7). pp. 996-1007. ISSN 1878-4186. PMC 4128088. PMID 24931469. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. 
  9. ↑ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, julian; Roberts, Keith; Peters, Walter; Raff, Martin (1994). Molecular Biology of the Cell. New york: Garland Publishing Inc. ISBN 978-0-8153-3218-3. 
  10. ↑ Anderson, S.; Bankier, A. T.; Barrell, B. G.; de Bruijn, M. H. L.; Coulson, A. R.; Drouin, J.; Eperon, I. C.; Nierlich, D. P. et al. (9 de abril de 1981). «Sequence and organization of the human mitochondrial genome». Nature (en inglés) 290 (5806): 457-465. PMID 7219534. doi:10.1038/290457a0. 
  11. ↑ a b Iuchi, S.; Lin, E. C. C. (1 de julio de 1993). «Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression». Molecular Microbiology (en inglés) 9 (1): 9-15. ISSN 1365-2958. PMID 8412675. doi:10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x. 
  12. ↑ Tuchman, Mendel; Plante, Robert J. (1 de enero de 1995). «Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene: Mutation update addendum». Human Mutation (en inglés) 5 (4): 293-295. ISSN 1098-1004. PMID 7627182. doi:10.1002/humu.1380050404. 
  13. ↑ Kirsch, Jack F.; Eichele, Gregor; Ford, Geoffrey C.; Vincent, Michael G.; Jansonius, Johan N.; Gehring, Heinz; Christen, Philipp (15 de abril de 1984). «Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure». Journal of Molecular Biology 174 (3): 497-525. PMID 6143829. doi:10.1016/0022-2836(84)90333-4. 
  14. ↑ Denton, Richard M.; Randle, Philip J.; Bridges, Barbara J.; Cooper, Ronald H.; Kerbey, Alan L.; Pask, Helen T.; Severson, David L.; Stansbie, David et al. (1 de octubre de 1975). «Regulation of mammalian pyruvate dehydrogenase». Molecular and Cellular Biochemistry (en inglés) 9 (1): 27-53. ISSN 0300-8177. PMID 171557. doi:10.1007/BF01731731. 
  15. ↑ Fox, Thomas D. (1 de diciembre de 2012). «Mitochondrial Protein Synthesis, Import, and Assembly». Genetics 192 (4): 1203-1234. ISSN 0016-6731. PMC 3512135. PMID 23212899. doi:10.1534/genetics.112.141267. 
  16. ↑ Grivell, L.A.; Pel, H.J. (1994). «Protein synthesis in mitochondria». Mol. Biol. Rep. 19 (3): 183-194. doi:10.1007/bf00986960. 

 

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