Flavín adenín dinucleótido
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El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina-adenina es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2), unida a un pirofosfato (P-P), éste unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido al coenzima FMN.
Bioquímicamente es un coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado se abrevia FAD, y en estado reducido FADH2, ya que ha aceptado dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón). La interconversión FAD a FADH2 se produce según la siguiente reacción:
Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía y/o poder reductor en el metabolismo . Por ejemplo, el FAD (y también el NAD), se reducen en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente al enzima mediante un enlace covalente.
