Grupo prostético

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda

Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. No debe confundirse con el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea una holoproteína o heteroproteína) por enlace no covalente.

Algunos grupos prostéticos[editar]

Grupo prostético Función Distribución
Flavín mononucleótido [1] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Flavín adenín dinucleótido [1] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirroloquinolina quinona [2] Reacciones Redox Bacterias
Fosfato de piridoxal [3] Transaminación, descarboxilación y desaminación Bacterias, Archaea y eucariotas
Biotina [4] Carboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Metilcobalamina [5] Metilación e isomerización Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirofosfato de tiamina [6] Descarboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Hemo [7] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Molibdopterina [8] [9] Reacciones de oxigenación Bacterias, Archaea y eucariotas
Ácido lipoico [10] Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas

Referencias[editar]

  1. a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). «Flavoenzymes». Curr Opin Chem Biol 11 (2):  pp. 195–202. PMID 17275397. 
  2. Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). «A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases.». Nature 280 (5725):  pp. 843-4.  PMID 471057
  3. Eliot AC, Kirsch JF (2004). «Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations». Annu. Rev. Biochem. 73:  pp. 383–415. PMID 15189147. 
  4. Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). «The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements». Curr. Protein Pept. Sci. 4 (3):  pp. 217–29. PMID 12769720. 
  5. Banerjee R, Ragsdale SW (2003). «The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes». Annu. Rev. Biochem. 72:  pp. 209–47. PMID 14527323. 
  6. Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes». Cell. Mol. Life Sci. 64 (7-8):  pp. 892–905. PMID 17429582. 
  7. Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). «Biology of heme in health and disease». Curr. Med. nicolxitah algarete :l Chem. 11 (8):  pp. 981–6. PMID 15078160. 
  8. Mendel RR, Hänsch R (2002). «Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants». J. Exp. Bot. 53 (375):  pp. 1689–98. PMID 12147719. http://jxb.oxfordjournals.org/cgi/content/full/53/375/1689. 
  9. Mendel RR, Bittner F (2006). «Cell biology of molybdenum». Biochim. Biophys. Acta 1763 (7):  pp. 621–35. PMID 16784786. 
  10. Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). «Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease». Free Radic. Biol. Med. 24 (6):  pp. 1023–39. PMID 9607614. 

Véase también[editar]