Nitrogenasa

De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a: navegación, búsqueda

La nitrogenasa es una enzima utilizada por las bacterias fijadoras de nitrógeno atmosférico para romper el nitrógeno molecular (N2) y combinarlo con hidrógeno para formar amoníaco (NH3).[1] La nitrogenasa es, en realidad, un complejo catalítico que consiste de dos unidades proteicas diferentes conocidas como dinitrogenasa y reductasa de dinitrogenasa. La reducción biológica de nitrógeno molecular es llevada a cabo únicamente por microorganismos procariotas. Entre las bacterias, la actividad de fijación de nitrógeno se encuentra distribuida entre eubacterias y arquebacterias y entre heterótrofos y autótrofos. La reacción química que cataliza la nitrogenasa, un proceso altamente consumidor de energía, puede describirse según la siguiente ecuación:


N_2\ + 16ATP + 8e^- + 8H^+ \rightarrow 2NH_4^+ + H_2+ 16ADP + 16P_i


Reacciones químicas no específicas [editar]

Además de catalizar la reacción N≡N → 2 NH3, la nitrogenasa también es capaz de catalizar las siguintes reacciones:[2] [3]

HC≡CHH2C=CH2
N≡N–O → N2 + H2O
N=N=N → N2 + NH3
C≡NCH4, NH3, H3C–CH3, H2C=CH2 (CH3NH2)
N≡C–R → RCH3 + NH3
C≡N–R → CH4, H3C–CH3, H2C=CH2, C3H8, C3H6, RNH2
C=O=SCO + H2S[4]
O=C=O → CO + H2O[4]
S=C=N → H2S + HCN[5]
O=C=N → H2O + HCN, CO + NH3[5]

Referencias [editar]

  1. Facultad de Ciencias Agrarias de la Universidad Nacional del Noreste. del nitrógeno Ciclo del nitrógeno . Hipertextos del Área de Biología. Consultado el 10 de julio de 2010.
  2. Rivera-Ortiz, José M., and Burris, Robert H. (1975). «Interactions among substrates and inhibitors of nitrogenase». J Bacteriol 123 (2):  pp. 537–545. PMID 1150625. PMC 235759. http://jb.asm.org/cgi/content/abstract/123/2/537. 
  3. G. N. Schrauzer (2003). «Nonenzymatic Simulation of Nitrogenase Reactions and the Mechanism of Biological Nitrogen Fixation». Angewandte Chemie International Edition in English 14 (8):  pp. 514–522. doi:10.1002/anie.197505141. PMID 810048. http://www3.interscience.wiley.com/journal/106580477/abstract. 
  4. a b Lance C. Seefeldt, Madeline E. Rasche, Scott A. Ensign (1995). «Carbonyl sulfide and carbon dioxide as new substrates, and carbon disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase». Biochemistry 34 (16):  pp. 5382–5389. doi:10.1021/bi00016a009. PMID 7727396. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi00016a009. 
  5. a b Madeline E. Rasche and Lance C. Seefeldt (1997). «Reduction of Thiocyanate, Cyanate, and Carbon Disulfide by Nitrogenase: Kinetic Characterization and EPR Spectroscopic Analysis». Biochemistry 36 (28):  pp. 8574–8585. doi:10.1021/bi970217e. PMID 9214303. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi970217e.