Ferredoxina

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Estructura de una molécula de ferredoxina.

Las ferredoxinas (del latín ferrum, hierro, y de redox, acrónimo de oxidación-reducción) son unas proteínas hierro-azufre que intervienen en el transporte de electrones en algunas reacciones del metabolismo. Interviene en la fotofosforilación cíclica y acíclica durante la fotosíntesis. En el proceso de fotofosforilación no cíclica, la ferredoxina es el último aceptor de electrones y, con su oxidación, reduce a la enzima NADP+ reductasa; estos electrones proceden de la clorofila excitada mediante luz solar y la subsiguiente cadena de electrones.

Los primeros representantes del grupo fueron purificados por Mortenson, Valentine y Carnahan en 1962 a partir de la bacteria Clostridium pasteurianum;[1] y por Tagawa y Arnon a partir de cloroplastos de espinaca.[2]

En cuanto a su estructura proteica, el modelo realizado sobre la ferredoxina de la bacteria Peptococcus aerogenes muestra una estructura elipsoidal en la cual los átomos de hierro y azufre se encuentran en dos complejos con cuatro átomos de hierro, cuatro de azufre inorgánico y otros cuatro de azufre incluidos en aminoácidos de cisteína; concretamente, las cisteínas en posición 8, 11, 14 y 45 coordinan cuatro átomos de hierro en un complejo, y las presentes en 18, 35, 38, y 4, con otros cuatro en el segundo complejo. Además, existen dos grupos tirosina cuyos anillos aromáticos están expuestos al solvente.[3]

Referencias[editar]

  1. Mortenson, L.E., Valentine, R.C. and Carnahan, J.E. (1962). «An electron transport factor from Clostridium pasteurianum». Biochem. Biophys. Res. Commun. 7:  pp. 448–452. doi:10.1016/0006-291X(62)90333-9. PMID 14476372. 
  2. Tagawa, K. and Arnon, D.I. (1962). «Ferredoxins as electron carriers in photosynthesis and in the biological production and consumption of hydrogen gas». Nature 195:  pp. 537–543. doi:10.1038/195537a0. PMID 14039612. 
  3. Adman, E.T. and Sieker, L.C. and Jensen, L.H. (1973). «The structure of a bacterial ferredoxin». Journal of Biological Chemistry (ASBMB) 248 (11):  pp. 3987-3996.