Serotonina N-acetiltransferasa

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arilalquilamina N-acetiltransferasa
Estructuras disponibles
PDB

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 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolos AANAT (HGNC: 19) SNAT
Identificadores
externos
Número EC 2.3.1.87
Locus Cr. 17 q25
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
15
UniProt
Q16613 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001088 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Serotonina N-acetiltransferasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 2.3.1.87
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]

Serotonina N-acetiltransferasa también denominada Arilalquilamina N-acetiltransferasa o AANAT es una proteína codificada por el gen HGNC AANAT .[2][3]

Reacción catalizada[editar]

Esta enzima (EC 2.3.1.87) cataliza la conversión de serotonina en N-acetilserotonina, utilizando el cofactor acetil-CoA como donador de grupos acetilo.

CH3CO-S-CoA + Serotonina → HS-CoA + N-Acetylserotonina

Función[editar]

La proteína codificada por este gen pertenece estructuralmente a la familia GCN5 de N-acetiltransferasas (GNATs). La serotonina N-acetiltransferasa es la enzima penúltima de la ruta de síntesis de melatonina y se considera la principal enzima limitadora de flujo de la ruta y que determina el ritmo diario de producción de melatonina en la glándula pineal de mamíferos. En otros vertebrados esta enzima aparece en otros lugares además de la glándula pineal contribuyendo a la síntesis extrapineal de melatonina. La melatonina es esencial para múltiples funciones diarias y estacionales como la reproducción, la función del reloj circadiano localizado en el núcleo supraquiasmático[4]​ y participa en el ciclo vigilia/sueño. Esta enzima se inactiva rápidamente cuando los animales son expuestos a la luz durante la noche. La secuencia de la proteína en la especie humana es idéntica en un 80% a la AANAT de la rata y la oveja. Mutaciones en la secuencia pueden estar asociadas a enfermedades como alteraciones en el comportamiento y en el ciclo vigia/sueño.[2]

Estructura[editar]

La familia GCN5 comparte cuatro motivos conservados dentro de su secuencia denominados A-D. El Motivo B contribuye a la unión de la serotonina. La estructura de la serotonin N-acetiltransferasa se ha determinado por difracción de rayos X (XRD) a una resolución de 1,80 angstroms.[1]​ El peso molecular es 24121,55 dalton. La cadena polipeptídca tiene una longitud de 207 residuos. La estructura secundaria consiste en α-hélices (28%: 10 hélices; 60 residuos y β-hojas (23%: 9 hebras; 48 residuos).l

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. a b PDB 1KUX
    Wolf E, De Angelis J, Khalil EM, Cole PA, Burley SK (marzo de 2002). «X-ray crystallographic studies of serotonin N-acetyltransferase catalysis and inhibition». J. Mol. Biol. 317 (2): 215-24. PMID 11902838. doi:10.1006/jmbi.2001.5371. 
  2. a b «Entrez Gene: arylalkylamine N-acetyltransferase». 
  3. Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (mayo de 1996). «The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression». Genomics 34 (1): 76-84. PMID 8661026. doi:10.1006/geno.1996.0243. 
  4. Klein DC (febrero de 2007). «Arylalkylamine N-acetyltransferase: "the Timezyme"». J. Biol. Chem. 282 (7): 4233-7. PMID 17164235. doi:10.1074/jbc.R600036200. 

Enlaces externos[editar]