Número EC

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Los números EC (Enzyme Commission numbers) son un esquema de clasificación numérica para las enzimas, con base en las reacciones químicas que catalizan.

Como sistema de nomenclatura de enzimas, cada número EC está asociado a un nombre recomendado para dicha enzima. En realidad los números EC codifican reacciones catalizadas por enzimas. Enzimas diferentes (por ejemplo que procedan de organismos diferentes) que catalicen la misma reacción recibirán el mismo número EC.

Cada código de enzimas consiste en las dos letras EC seguidas por 4 números separados por puntos. Estos números representan una clasificación progresivamente más específica.

Por ejemplo, la enzima tripéptido aminopeptidasa tiene el código EC 3.4.11.4, construido así:

  • 3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones).
  • 3.4 por hidrolasa, que actúa sobre los enlaces peptídicos.
  • 3.4.11 por aquellas que actúan sobre el terminal amino de aminoácido de un polipéptido.
  • 3.4.11.4 por aquellas que actúan sobre el terminal amino final de un tripéptido.

Otro ejemplo, la Pepsina A tiene un código 3.4.23.1 construido así:

  • 3 por hidrolasa (enzima que usa el agua para catalizar algunas reacciones).
  • 3.4 por hidrolasa, que actúa sobre los enlaces peptídicos.
  • 3.4.23 porque tiene preferencia por aminoácidos hidrofobicos.
  • 3.4.23.1 numero asignado a cada enzima

Primer número EC[editar]

Grupo Reacción catalizada Reacción típica Ejemplo de enzima
EC 1
Oxidorreductasas
Reacciones de oxidación/reducción y de transferencia de átomos de H, O o electrones desde una substancia a otra. AH + B → A + BH (reducido)
A + O → AO (oxidado)
Deshidrogenasa, oxidasa
EC 2
Transferasas
Transferencia de un grupo funcional desde una substancia a otra. El grupo puede ser metil-, acil-, amino- o fosfato. AB + C → A + BC Transaminasa, quinasa
EC 3
Hidrolasas
Formación dos productos de un substrato por hidrólisis. AB + H2O → AOH + BH Lipasa, amilasa, peptidasa
EC 4
Liasas
Adición o eliminación no hidrolítica de grupos de los substratos. Pueden romper los enlaces C-C, C-N, C-O o C-S. RCOCOOH → RCOH + CO2 Descarboxilasa
EC 5
Isomerasas
Isomerización de una molécula. AB → BA Isomerasa, mutasa
EC 6
Ligasas
Unión de dos moléculas por síntesis de nuevos enlaces C-O, C-S, C-N o C-C con la rotura simultánea de ATP. X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi Sintetasa
EC 7

Traslocasas

Catalizar el movimiento de iones o moléculas a través de las membranas o su separación dentro de las membranas.[1] ATP + H2O + H+[side 1] = ADP + phosphate + H+[side 2] ATP phosphohydrolase


Referencias[editar]

  1. Serrano, Ramon; Portillo, Francisco (25 de julio de 1990). «Catalytic and regulatory sites of yeast plasma membrane H+-ATPase studied by directed mutagenesis». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1018 (2): 195-199. ISSN 0005-2728. doi:10.1016/0005-2728(90)90247-2. Consultado el 22 de octubre de 2019. 

Enlaces externos[editar]

  • ExPASy - ENZYME Base de datos de enzymas (en inglés).
  • Bell, A.W., Buckel, S.D., Groarke, J.M., Hope, J.N., Kingsley, D.H. and Hermodson, M.A. The nucleotide sequences of the rbsD, rbsA, and rbsC genes of Escherichia coli K12. J. Biol. Chem 261 (1986) 7652-7658. [PMID: 3011793]
  • Clifton, M.C., Simon, M.J., Erramilli, S.K., Zhang, H., Zaitseva, J., Hermodson, M.A. and Stauffacher, C.V. In vitro reassembly of the ribose ATP-binding cassette transporter reveals a distinct set of transport complexes. J. Biol. Chem 290 (2015) 5555-5565. [PMID: 25533465][1]
  • Goffeau, A. and Slayman, C. The proton-translocating ATPase of the fungal plasma membrane. Biochim. Biophys. Acta 639 (1981) 197-223. [PMID: 6461354]
  • Serrano, R., Kielland-Brandt, M.C. and Fink, G.R. Yeast plasma membrane ATPase is essential for growth and has homology with (Na++K+)-, K+-and Ca2+-ATPases. Nature 319 (1986) 689-693. [PMID: 3005867]
  • Serrano, R. and Portillo, F. Catalytic and regulatory sites of yeast plasma membrane H+-ATPase studied by directed mutagenesis. Biochim. Biophys. Acta 1018 (1990) 195-199. [PMID: 2144186][2]
  • Perlin, D.S., San Francisco, M.J., Slayman, C.W. and Rosen, B.P. H+/ATP stoichiometry of proton pumps from Neurospora crassa and Escherichia coli. Arch. Biochem. Biophys. 248 (1986) 53-61. [PMID: 2425739]
  • https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/EC7/0101p.html#71
  • https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/EC7/0101p.html#71


  1. Clifton, Matthew C.; Simon, Michael J.; Erramilli, Satchal K.; Zhang, Huide; Zaitseva, Jelena; Hermodson, Mark A.; Stauffacher, Cynthia V. (27 de febrero de 2015). «In vitro reassembly of the ribose ATP-binding cassette transporter reveals a distinct set of transport complexes». The Journal of Biological Chemistry 290 (9): 5555-5565. ISSN 1083-351X. PMC 4342470. PMID 25533465. doi:10.1074/jbc.M114.621573. Consultado el 22 de octubre de 2019. 
  2. Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; no se ha definido el contenido de las referencias llamadas dup-0-70