Histona metiltransferasa

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Histona metiltransferasa
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

Identificadores
Símbolo EHMT1 (HGNC: 24650)
Identificadores
externos
Número EC 2.1.1.43
Locus Cr. 9 [1]
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
79813
UniProt
Q9H9B1 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_024757 n/a
PubMed (Búsqueda)
[2]


PMC (Búsqueda)
[3]
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Las histona metiltransferasas (o HMT) son enzimas, tanto del tipo histona-lisina N-metiltransferasa como del tipo histona-arginina N-metiltransferasa, que presentan la capacidad de transferir de uno a tres grupos metilo desde el cofactor S-Adenosil metionina a los residuos de lisina y arginina de las histonas, generando así residuos de mono-, di- ó trimetil-lisina, o bien residuos de mono- ó dimetil-arginina. Estas proteínas suelen contener un dominio SET (de sus siglas en inglés "Su(var)3-9, Enhancer of Zeste, Trithorax"), aunque de ha descrito algún caso como la enzima HMT Dot1 que no presenta este dominio.[1]

La metilación de histonas juega un papel fundamental en la regulación génica epigenética. Las histonas metiladas son capaces de unirse con mayor afinidad al ADN, impidiendo así el acceso de la maquinaria transcripcional y por tanto de la transcripción de los genes situados en la región regulada.

Este tipo de enzimas se encuentran en diversos órganos, pero se localizan principalmente en el cerebro y en el bazo.

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  1. Lacoste N, Utley RT, Hunter JM, Poirier GG, Côte J (agosto de 2002). «Disruptor of telomeric silencing-1 is a chromatin-specific histone H3 methyltransferase». J Biol Chem. 277 (34): 30421-30424. doi:10.1074/jbc.C200366200. PMID 12097318. 

Enlaces externos[editar]