Enzimas modificadoras de histonas

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Esquema de las enzimas modificadoras de histonas descritas hasta la fecha. Los sitios que modifican las diversas enzimas son señalados en diferentes colores, de acuerdo a la tabla superior izquierda.

El empaquetamiento del genoma eucariótico en cromatina altamente condensada hace inaccesible el ADN a los factores requeridos para la transcripción genética, la replicación del ADN, la recombinación y la reparación. Los organismos eucariotas han desarrollado intrincados mecanismos para superar esta barrera represiva impuesta por la condensación de la cromatina. La estructura de esta cromatina se basa en un octámero de 4 núcleos de histonas (H2A, H2B, H3 y H4) alrededor del cual se dispone una secuencia de 147 pares de bases de ADN. Se han descrito diversas clases de enzimas que pueden modificar las histonas en diferentes regiones o de diversas formas.[1] La figura de la derecha señala aquellas enzimas modificadoras de histonas cuya especificidad ha sido determinada. Existen al menos ocho tipos distintos de modificaciones de las histonas producidas por diversas actividades enzimáticas, como acetilación,[2] metilación,[3] demetilación,[4] fosforilación,[5] ubiquitinación,[6] sumoilación,[7] ADP-ribosilación,[8] deiminación[9] [10] e isomerización de prolinas.[11]

Referencias[editar]

  1. Kouzarides T (February 2007). «Chromatin modifications and their function». Cell 128 (4):  pp. 693–705. doi:10.1016/j.cell.2007.02.005. PMID 17320507. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092-8674(07)00184-5. 
  2. Sterner DE, Berger SL (June 2000). «Acetylation of histones and transcription-related factors». Microbiol. Mol. Biol. Rev. 64 (2):  pp. 435–59. PMID 10839822. PMC 98999. http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10839822. 
  3. Zhang Y, Reinberg D (2006). «Transcription regulation by histone methylation: interplay between different covalent modifications of the core histone tails». Genes Dev. 15:  pp. 2343–60. 
  4. Klose RJ, Zhang Y (2007). «Regulation of histone methylation by demethylimination and demethylation». Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 8 (4):  pp. 307–18. doi:10.1038/nrm2143. PMID 17342184. 
  5. Nowak SJ, Corces VG (April 2004). «Phosphorylation of histone H3: a balancing act between chromosome condensation and transcriptional activation». Trends Genet. 20 (4):  pp. 214–20. doi:10.1016/j.tig.2004.02.007. PMID 15041176. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0168952504000459. 
  6. Shilatifard A (2006). «Chromatin modifications by methylation and ubiquitination: implications in the regulation of gene expression». Annu. Rev. Biochem. 75:  pp. 243–69. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422. PMID 16756492. http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dncbi.nlm.nih.gov. 
  7. Nathan D, Ingvarsdottir K, Sterner DE, et al. (April 2006). «Histone sumoylation is a negative regulator in Saccharomyces cerevisiae and shows dynamic interplay with positive-acting histone modifications». Genes Dev. 20 (8):  pp. 966–76. doi:10.1101/gad.1404206. PMID 16598039. PMC 1472304. http://www.genesdev.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=16598039. 
  8. Hassa PO, Haenni SS, Elser M, Hottiger MO (September 2006). «Nuclear ADP-ribosylation reactions in mammalian cells: where are we today and where are we going?». Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70 (3):  pp. 789–829. doi:10.1128/MMBR.00040-05. PMID 16959969. PMC 1594587. http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=16959969. 
  9. Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW, et al. (September 2004). «Histone deimination antagonizes arginine methylation». Cell 118 (5):  pp. 545–53. doi:10.1016/j.cell.2004.08.020. PMID 15339660. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867404007998. 
  10. Wang Y, Wysocka J, Sayegh J, et al. (October 2004). «Human PAD4 regulates histone arginine methylation levels via demethylimination». Science 306 (5694):  pp. 279–83. doi:10.1126/science.1101400. PMID 15345777. http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=15345777. 
  11. Nelson CJ, Santos-Rosa H, Kouzarides T (September 2006). «Proline isomerization of histone H3 regulates lysine methylation and gene expression». Cell 126 (5):  pp. 905–16. doi:10.1016/j.cell.2006.07.026. PMID 16959570. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092-8674(06)01019-1. 

Véase también[editar]