Diferencia entre revisiones de «Asparagina»
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La asparagina se aisló por primera vez en [[1805]] por el químico francés [[Pierre Robiquet]], quien la analizó en [[1806]] junto con [[:fr: Louis-Nicolas Vauquelin|Louis-Nicolas Vauquelin]], a partir del jugo del [[espárrago]], en el que abunda, convirtiéndose en el primer aminoácido en ser aislado. El olor característico de la [[orina]] de los individuos después del consumo de [[espárrago]] es atribuido a varios subproductos metabólicos de la asparagina. |
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El nombre asparagina proviene del griego (ἀσπάραγος) + -īn(a) quím. 'sustancia'. También se usan los nombres asparaguina, asparragina y asparraguina.<ref>{{Cita web | autor=Fernando Navarro | título=¿Asparagina, asparragina o esparraguina? | obra=Laboratorio del lenguaje |fecha=24 de junio de 2014 |editor=Diario Médico |url=http://medicablogs.diariomedico.com/laboratorio/2014/06/24/asparagina-asparragina-o-esparraguina/ | fechaacceso=3 de febrero de 2016}}</ref> |
El nombre asparagina proviene del griego (ἀσπάραγος) + -īn(a) quím. 'sustancia'. También se usan los nombres asparaguina, asparragina y asparraguina.<ref>{{Cita web | autor=Fernando Navarro | título=¿Asparagina, asparragina o esparraguina? | obra=Laboratorio del lenguaje |fecha=24 de junio de 2014 |editor=Diario Médico |url=http://medicablogs.diariomedico.com/laboratorio/2014/06/24/asparagina-asparragina-o-esparraguina/ | fechaacceso=3 de febrero de 2016}}</ref> |
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== Función estructural en las proteínas == |
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Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con el esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la [[proteínas#estructura|estructura]] de hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La [[glutamina]], con un grupo [[metileno]] extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos útil en este sentido. |
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con el esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la [[proteínas#estructura|estructura]] de hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La [[glutamina]], con un grupo [[metileno]] extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos útil en este sentido. |
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La asparagina no es un [[aminoácido esencial]], lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de ruta metabólica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en: |
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* '''Fuentes animales''': productos lácteos y suero lácteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco. |
* '''Fuentes animales''': productos lácteos y suero lácteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco. |
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El precursor de la asparagina es el [[oxalacetato]]. El oxalacetato se convierte a [[aspartato]] gracias a una enzima [[transaminasa]]. La enzima transfiere el grupo amino del [[glutamato]] al oxalacetato, produciendo [[α-cetoglutarato]] y aspartato. La enzima [[asparagina sintasa|asparagina sintetasa]] produce asparagina, [[adenosín monofosfato|AMP]], glutamato y [[pirofosfato]] a partir de aspartato, [[glutamina]], y [[adenosín trifosfato|ATP]]. En la reacción de la sintetasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La [[glutamina]] dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.{{clear}} |
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El aspartato es un aminoácido [[glucogénico]]. La [[L-asparaginasa]] hidroliza al grupo [[amida]] para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede luego metabolizarse en el [[ciclo del ácido cítrico]] o en la [[gluconeogénesis]]. |
El aspartato es un aminoácido [[glucogénico]]. La [[L-asparaginasa]] hidroliza al grupo [[amida]] para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede luego metabolizarse en el [[ciclo del ácido cítrico]] o en la [[gluconeogénesis]]. |
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Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo, entre ellos alteraciones en el sistema nervioso, alteraciones metabólicas y alteraciones en las funciones cerebrales. |
Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo, entre ellos alteraciones en el sistema nervioso, alteraciones metabólicas y alteraciones en las funciones cerebrales. |
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Revisión del 10:03 27 oct 2018
| Asparagina | ||
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| Nombre IUPAC | ||
| Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico | ||
| General | ||
| Símbolo químico | Asn, N | |
| Fórmula estructural |
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| Fórmula molecular | C4H8N2O3 | |
| Identificadores | ||
| Número CAS | 70-47-3[1] | |
| ChEBI | 22653 | |
| ChemSpider | 231 | |
| DrugBank | DB00174 | |
| PubChem | 236 | |
| KEGG | C16438 | |
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N[C@@H](CC(N)=O)C(O)=O
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| Propiedades físicas | ||
| Densidad | 1000 kg/m³; 1 g/cm³ | |
| Masa molar | 13 212 g/mol | |
| Punto de fusión | 508 K (235 °C) | |
| Propiedades químicas | ||
| Acidez | 2,16; 8,73 pKa | |
| Familia | Aminoácido | |
| Esencial | No | |
| Codón | AAU, AAC | |
| Punto isoeléctrico (pH) | 5,41 | |
| Valores en el SI y en condiciones estándar (25 ℃ y 1 atm), salvo que se indique lo contrario. | ||
La asparagina (abreviada como Asn o N) es uno de los 22 aminoácidos codificados en el código genético. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo funcional. En el ser humano no es un aminoácido esencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC.[2]
Una reacción entre la asparagina y un azúcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrílica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura suficientemente alta. Estos productos están presentes en frituras, como patatas paja, hojuelas, y café tostado.
Historia
La asparagina se aisló por primera vez en 1805 por el químico francés Pierre Robiquet, quien la analizó en 1806 junto con Louis-Nicolas Vauquelin, a partir del jugo del espárrago, en el que abunda, convirtiéndose en el primer aminoácido en ser aislado. El olor característico de la orina de los individuos después del consumo de espárrago es atribuido a varios subproductos metabólicos de la asparagina.
El nombre asparagina proviene del griego (ἀσπάραγος) + -īn(a) quím. 'sustancia'. También se usan los nombres asparaguina, asparragina y asparraguina.[3]
Función estructural en las proteínas
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con el esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la estructura de hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La glutamina, con un grupo metileno extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos útil en este sentido.
La asparagina también provee sitios clave para la N-glicosilación, una modificación de la cadena de proteína con la adición de cadenas de carbohidratos.
Fuentes
Fuentes dietarias
La asparagina no es un aminoácido esencial, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de ruta metabólica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en:
- Fuentes animales: productos lácteos y suero lácteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco.
- Fuentes vegetales: espárragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
Biosíntesis
El precursor de la asparagina es el oxalacetato. El oxalacetato se convierte a aspartato gracias a una enzima transaminasa. La enzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP, glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, y ATP. En la reacción de la sintetasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.
Degradación
El aspartato es un aminoácido glucogénico. La L-asparaginasa hidroliza al grupo amida para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede luego metabolizarse en el ciclo del ácido cítrico o en la gluconeogénesis.
Déficit
Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo, entre ellos alteraciones en el sistema nervioso, alteraciones metabólicas y alteraciones en las funciones cerebrales.
Referencias
- ↑ Número CAS
- ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado el 17 de mayo de 2007.
- ↑
Enlaces externos
Wikimedia Commons alberga una galería multimedia sobre Asparagina.- Computational Chemistry Wiki
- Asparagus Makes Your Pee Stink
Wikcionario tiene definiciones y otra información sobre asparagina.
