Lisil hidroxilasa

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procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 1
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 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolos PLOD1 (HGNC: 9081) LLH, PLOD
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Número EC 1.14.11.4
Locus Cr. 1 p36.3-36.2
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5351
UniProt
Q02809 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000302 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 2
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 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo PLOD2 (HGNC: 9082)
Identificadores
externos
Número EC 1.14.11.4
Locus Cr. 3 q24
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5352
UniProt
O00469 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000935 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 3
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 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo PLOD3 (HGNC: 9083)
Identificadores
externos
Número EC 1.14.11.4
Locus Cr. 7 q22
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
8985
UniProt
O60568 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001084.4 n/a
PubMed (Búsqueda)
[5]


PMC (Búsqueda)
[6]

La lisil hidroxilasa o procolágeno-lisina 4-dioxigenasa, es una enzima que cataliza la hidroxilación de la lisina a hidroxilisina.[1][2]

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de dadores de electrones con incorporación o reducción de oxígeno molecular; con 2-oxoglutarato como uno de los dadores, y la incorporación de un átomo de oxígeno a cada uno de los dadores.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es: L-lisina-[procolágeno],2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5-hidroxilante). Otros nombres de uso común pueden ser procolágeno-lisina 5-dioxigenasa; lisina hidroxilasa; lisina,2-oxoglutarato 5-dioxigenasa; protocolágeno lisina dioxigenasa; colágeno lisina hidroxilasa; lisina-2-oxoglutarato dioxigenasa; lisil hidroxilasa; lisilprotocolágeno dioxigenasa; protocolágeno lisil hidroxilasa; peptidil-lisina, 2-oxoglutarato: oxígeno oxidorreductasa; peptidillisina, 2-oxoglutarato:oxígeno 5-oxidorreductasa; protocolágeno lisina hidroxilasa; procolágeno-L-lisina,2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5-hidroxilante).

Estructura y función[editar]

La reacción catalizada por esta enzima es necesaria para la formación y estabilización del colágeno. La reacción ocurre a continuación de la síntesis proteica (como una modificación postraduccional). La proteína es una enzima homodimérica unida a la membrana de las cisternas del retículo endoplasmático rugoso, donde ejerce su acción del lado luminal.

Requiere hierro y vitamina C como cofactores.

Patologías asociadas[editar]

Un defecto en su cofactor, la vitamina C, se encuentra asociado con el escorbuto.

Referencias[editar]

  1. Hausmann, E. (1967). «Cofactor requirements for the enzymatic hydroxylation of lysine in a polypeptide precursor of collagen». Biochim. Biophys. Acta 133 (3): 591-598. PMID 6033801. doi:10.1016/0005-2795(67)90566-1. 
  2. Rhoads, R.E. and Udenfriend, S. (1968). «Decarboxylation of α-ketoglutarate coupled to collagen proline hydroxylase». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 60 (4): 1473-1478. PMC 224943. PMID 5244754. doi:10.1073/pnas.60.4.1473. 

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