Retículo endoplasmático rugoso

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1. Núcleo; 2. Poro alveolar; 3. Retículo endoplasmático rugoso (RER); 4. Retículo endoplasmático liso (REL); 5. Ribosoma en el RE; 6. Proteínas transportadas; 7. Vesículas de transporte; 8. Aparato de Golgi; 9. Cara cis del aparato de Golgi; 10. Cara trans del aparato de Golgi; 11. Cisterna del aparato de Golgi.

El retículo endoplasmático endocrinoso (RER), también llamado retículo endoplasmático granular, ergastoplasma o retículo endoplásmico rugoso, es un orgánulo que se encarga de la síntesis y transporte de proteínas de secreción o de membrana. Existen retículos sólo en las células eucariotas. En las células nerviosas es también conocido como cuerpos de Nissl. El término rugoso se refiere a la apariencia de este orgánulo en las microfotografías electrónicas, la cual es resultado de la presencia de múltiples ribosomas en su superficie. El retículo endoplasmático rugoso está ubicado junto a la envoltura nuclear y se une a la misma de manera que puedan introducirse los ácidos ribonucleicos mensajeros que contienen la información para la síntesis de proteínas. Está constituido por una pila de membranas que en su pared exterior presentan adosados.

Características[editar]

El retículo endoplasmático rugoso está formado por una serie de canales o cisternas que se encuentran distribuidos por todo el citoplasma de la célula. Son sacos aplanados en los cuales se introducen cadenas polipeptídicas las cuales formaran proteínas no citosolicas que pasaran al retículo endoplasmático liso y luego aparato de Golgi para su procesamiento y exportación. Existe una conexión física entre el retículo endoplasmático rugoso y el retículo endoplasmático liso.

El término rugoso se refiere a la apariencia de este orgánulo en las micrografías electrónicas, la cual es resultado de la presencia de múltiples ribosomas adheridos en su superficie, sobre su membrana.

La luz de sus cisternas presenta continuidad con la luz del espacio intermembranoso nuclear llamado cisterna perinuclear. Asimismo tiene continuidad física con la luz del retículo endoplasmático liso.

Funciones[editar]

El retículo endoplasmático rugoso participa en la síntesis de todas las proteínas que deben empacarse o trasladarse a la membrana plasmática o de la membrana de algún orgánulo. También lleva a cabo modificaciones postraduccionales de estas proteínas, entre ellas sulfación, plegamiento y glicosilación. Además, los lípidos y proteínas integrales de todas las membranas de la célula son elaboradas por RER. Entre las enzimas producidas, se encuentran las lipasas, las fosfatasas, las ADNasas, ARNasas y otras.

  • En su interior se realiza la circulación de sustancias que no se liberan al citoplasma.
  • El retículo endoplasmático rugoso suele estar muy desarrollado en las células con alta actividad secretora de proteínas como son los plasmocitos, las células pancreáticas, etc.
  • Al evitar que las proteínas sean liberadas al citoplasma, el R.E.R, consigue que estas no interfieran con el funcionamiento de la célula y sean liberadas solo cuando sean necesario, de otra manera, si por ejemplo quedaran libres en la célula proteínas enzimáticas que se encargan de la degradación de sustancias, las mismas destruirían componentes vitales de la célula.

Síntesis y translocación de proteínas[editar]

Para la síntesis y translocación de proteínas, es imprescindible la presencia de una partícula reconocedora de la señal (PRS), que está formada por seis polipéptidos pequeños, que son (P9, P14, P19, P54, P68 y P72) y un ARN citoplasmático pequeño (ARNsrp). Esta señal inhibe la síntesis proteica para que la proteína se libere sólo en el retículo endoplásmico rugoso y no en el citoplasma.

El receptor tiene un hueco para que entre la señal y, además, se une al receptor del retículo para que el conjunto de ribosomas quede fijo a él.

Síntesis: hipótesis de la señal[editar]

Todas las proteínas empiezan a sintetizarse en los ribosomas. Si van a ir al retículo endoplásmico rugoso, lo primero que se sintetiza es la señal. Las (PRS) se unen y van tirando de esos ribosomas, dirigiéndolos hacia el receptor de la partícula y parando la síntesis de la proteína. La SRP es reconocida por una proteína receptora de la SRP que está en la membrana del retículo. Se marcha la SRP y una vez ida continúa la síntesis de la proteína anteriormente paralizada. Conforme se va sintetizando va entrando al retículo a través de una proteína translocadora, que es una proteína de membrana. Cuando entra la proteína, el péptido señal es eliminado por una peptidasa que está en la cavidad del retículo. Conforme la proteína va entrando, se le van uniendo unas chaperonas que ayudan a su correcto plegamiento. En la luz del retículo hay disulfuromerasa que rompe puentes disulfuro erróneos. Cualquier proteína cuya primera parte sea este péptido señal sufrirá este proceso.

Translocación[editar]

El translocador es una proteína integral de la membrana que forma un canal para que la proteína que se está sintetizando entre en la cisterna. Otras proteínas integrales de la membrana del retículo endoplásmico rugoso ayudan a que se pueda hacer la translocación (Complejo Sec 61, 62, 63, 71, 72). También intervienen chaperonas hsp 70.

Formación de la proteína funcional a partir de una cadena de aminoácidos[editar]

A veces se asocian varias cadenas de aminoácidos. A todas se les añade el mismo polisacárido (dolicol) y el mismo aminoácido (asparagina), que se une a través de un doble enlace fosfato al dolicol, y con esa energía se une a la asparagina. Posteriormente se encuentran con varias enzimas, como la manodasa, que le quitan partes.

Control de calidad del retículo endoplásmico[editar]

El retículo endoplásmico tiene una función especial que detecta proteínas mal plegadas para que ya sea que las repare o las degrade. El proceso empieza cuando la proteina mal plegada es detectada por una enzima, la glucosiltransferasa. Esta le agrega una glucosa a la cadena de oligosacáridos que tiene la proteína. La glucosa es reconocida por una chaperona que se llama calnexina que la regresa para que sea bien plegada. Esto ocurre varias veces, si el problema no es corregido se dirige al proteosoma, cuya función es degradar proteínas. Allí actúan una gran cantidad de enzimas proteolíticas, de los que salen moléculas de aminoácidos que se pueden volver a utilizar para sintetizar una proteína bien plegada.[1]

Cuando el número de proteínas mal plegadas se sale de control la célula utiliza mecanismos alternativos para controlar la situación. La célula al detectar un número elevado de proteínas mal plegadas dimeriza unos sensores protéicos transmembranales del retículo endoplásmico que contienen unas chaperonas llamadas BiP. Cuando los sensores se dimerizan liberan a los BiP que ayudan al plegamiento de las proteinas mal plegadas que se encuentran en el interior del retículo endoplásmico. El dominio citosólico de estos sensores se libera de igual manera al dimerizarse activando factores de transcripción en el núcleo para producir proteínas que ayuden al desestrezamiento del retículo endoplásmico[1]

Diferenciación del retículo endoplasmático rugoso[editar]

La diferenciación del retículo endoplasmático rugoso está relacionada con el tipo de célula. En las células secretoras, existen numerosas cadenas de retículo endoplasmático rugoso en paralelo, con una distancia mínima para poder sintetizar muchas vesículas de secreción.

En las neuronas aparecen los cuerpos de Nissl, que son cisternas muy separadas, habiendo entre ellas gran cantidad de ribosomas libres para dar proteínas a todas las prolongaciones. Algunas neuronas casi no sintetizan proteínas.

En las células plasmáticas, el retículo endoplasmático rugoso se encuentra dilatado para poder sintetizar proteínas y liberarlas, pero estas no se almacenan en forma de gránulo secretor, sino dentro del propio retículo. Cuando se recibe la señal, las proteínas se liberan.

Véase también[editar]

Referencias[editar]

  • Cooper, Geoffrey (2004). The Cell: A molecular approach. Washington: ASM Press. 0-87893-214-3-2004. 
    • a b Biología celular y molecular conceptos y experimentos. McGrallHill.