Diferencia entre revisiones de «Maltasa»
Secuencia de aminoácidos (gen de la maltasa) Etiquetas: Revertido posible pruebas posibles pruebas Edición visual |
m Revertidos los cambios de BQUB22-Bpascal (disc.) a la última edición de SeroBOT Etiquetas: Reversión Revertido |
||
| Línea 33: | Línea 33: | ||
== Gen == |
== Gen == |
||
El gen que codifica la maltasa es |
El gen que codifica la maltasa es |
||
MDLHLHLPASSSTVSILTSFTNKSAMIVYYCVIFFDLFSSRGISIKLPENPNPQPLKWWQSEIIYQVYPRSFMDSDGD GVGDLKGIESKVDYIADLGAGAVWLSPIYESPMKDFGYDISNFTNIDPIFGTMDDFLSLATKLRENGLKLVMDFVPN HSSDLHVWFNLSVHRQEKYEDFYVWKNASGYDSEENPIVPNNWVSFFGGSAWEWNEIREQFYFHQFVAGQPDL NFENPEVLHEMLEIMKFWLDMGVDGFRMDTVPSMFEDQRFLDEAEDPNRPPNSIPTDYSYWSHIYTYDLPATRD SWQISENYLISDGKERCMMIEAYVGSLDKLFLYYGTKTKPIAHFPENFEFITRSNQVDFNMLILLLPGSAVTYYGEEI GMTNTNLTWEETVDPPGCQAGPERYQLFSRDPERTPMQWNYDKNSGFSTGDSTWLPINPNYKELNVQAQNET SGDSHLKVYKQILSLRKTDTWKYGSLEAYALENGQGFGFARIYKGSGFIVLANYLDGMIINVGEHFKDIPDSAMVYT TSVNFQPEMSVGSFISTKSVTIRGKHSIILTFSKSENEKKNDTWIWTIVNWILLSKANFYLFTIISDLNNGHIVKPVWN LQNNYNTV |
|||
== Mecanismo enzimático == |
== Mecanismo enzimático == |
||
Revisión del 17:05 11 oct 2022
| Maltasa-glucoamilasa (alfa-glucosidasa) | ||||
|---|---|---|---|---|
| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | MGAM (HGNC: 7043) MGA | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
| |||
| Número EC | 3.2.1.20 | |||
| Locus | Cr. 7 q34 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
| |||
| Entrez |
| |||
| UniProt |
| |||
| RefSeq (ARNm) |
| |||
| PubMed (Búsqueda) |
| |||
| PMC (Búsqueda) |
| |||
La maltasa es una enzima que escinde la maltosa (disacárido) en las dos glucosas que la componen. Está presente en el intestino delgado, en el borde en cepillo de las microvellosidades intestinales; jugando un papel fundamental en la digestión.
Pertenece a la familia de las disacaridasas, enzimas encargadas de hidrolizar los disacáridos en los monosacáridos que los forman.
Nomenclatura y clasificación
La maltasa pertenece a la familia de las α-glucosidasas[1]
Maltasa-glucoamilasa
Sacarosa-glucoamilasa
Estructura
Gen
El gen que codifica la maltasa es
Mecanismo enzimático
Se sabe de 4 actividades distintas de la mucosa duodenal en las que interviene la maltasa.
La insuficiencia de α-amilasa en el cuerpo humano es contrarrestada mediante la digestión del almidón por parte de maltasa de la mucosa.
Regulación molecular
Información reciente sugiere que la señal provocada por la existencia de glucosa en la mucosa duodenal está asociada directamente con la expresión de los genes de sacarasa-isomaltasa (SI) y maltasa-glucoamilasa (MGAM) mediante un código de histonas como la acetilación y las dimetilaciones/trimetil. Se sabe que la histona H3 es la responsable de accionar el promotor y las regiones transcritas de SI y MGAM.[1]
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29762370/
Distribución en los tejidos
Historia
En 1856, Claude Bernard descubrió la actividad de la sacarasa en el intestino delgado, denominada por aquel entonces como invertasa.[2] Encontró dicha actividad en una gran diversidad de mamíferos, incluidos los Homo sapiens sapiens.
En el 1880 la actividad de la maltasa intestinal fue descubierta y discernida de la amilasa G.T. Brown puesto que la amilasa hidrolizaba almidón en maltosa, y la maltasa hidrolizaba maltosa en glucosa.[3]
Para la década del 1960, los avances en bioquímica habilitaron a Dahlqvist y Semenza para fraccionar y caracterizar 2 estructuras principales en las que encotraban intrínsecas 4 enzimas responsables de la actividad de la maltasa.. Además, un péptido de maltasa era activo en la hidrólisis de la sacarosa y substratos derivados de la isomaltasa. La estructura peptídica restante fue denominada como maltasa-glucoamilasa. [2]
Gracias a los avances actuales es posible la observación bioquímica y por tanto la comprensión de estas fracciones de maltasa. Entre 1992[4] y 1998[5], gracias a la clonación y secuenciación de las enzimas hidrolasas de almidón de la mucosa se confirmó que hay 2 actividades de la maltasa expresadas por la maltasa-glucoamilasa y dos por la sacarosa-glucoamilasa.
La actividad científica actual se centra en detallar la especificidad estructural de esta enzima, la modulación de la actividad, la selección de substrato y patologías relacionadas con la escasez o absnecia de actividad de la maltasa.
Significado clínico
La importancia clínica de la maltasa e isomaltasa se debe a su crucial actividad en la digestión de los almidones de los alimentos y de glucosa libre absorbible.
Aplicaciones industriales
Deficiencia de la maltasa
(Los resultados sobre la falta de disacáridos relacionados con la deficiencia de actividad enzimática de la maltasa son reportados por numerosos laboratorios clínicos mediante el uso de ensayos de Dahlqvist modificados.)
La enfermedad de Pompe
En 1932, el patólogo holandés Johannes Cassinus Pompe realizó una autopsia a una niña de 7 meses que había muerto sin causa conocida. Al realizarla, pudo observar una acumulación masiva de glucógeno en sus tejidos corporales. Más tarde descubrió que la causa de la aglutinación del glucógeno era la deficiencia de la enzima α-glucosidasa ácida o maltasa ácida cuya función es hidrolizar el glucógeno produciendo glucosa dentro del lisosoma celular. Fue de esta manera que se identificó el primer caso de lo que se conoce hoy como la enfermedad de Pompe.
Esta anomalía afecta gravemente al metabolismo normal del glucógeno,
La deficiencia de la maltasa es una anomalía que está determinada genéticamente, y es el gen GAA quien codifica para esta proteína enzimática.
Tratamiento y lisosoma
Intolerancia a la maltasa
La intolerancia a la maltasa, que requiere la ausencia simultánea de 4 enzimas autónomas suele ir acompañada por la intolerancia de la sacarosa e isomaltosa.[6]
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23103644/[7]
Referencias y bibliografia
- ↑ a b Goda, Toshinao; Honma, Kazue (2018-06). «Molecular Regulations of Mucosal Maltase Expressions». Journal of Pediatric Gastroenterology & Nutrition (en inglés) 66 (3): S14-S17. ISSN 0277-2116. doi:10.1097/MPG.0000000000001980. Consultado el 11 de octubre de 2022.
- ↑ a b Nichols, Buford L.; Baker, Susan S.; Quezada-Calvillo, Roberto (2018-06). «Metabolic Impacts of Maltase Deficiencies». Journal of Pediatric Gastroenterology & Nutrition (en inglés) 66 (3): S24-S29. ISSN 0277-2116. doi:10.1097/MPG.0000000000001955. Consultado el 7 de octubre de 2022.
- ↑ Brown, Horace Tabberer; Heron, John; Roberts, William (1 de enero de 1880). «IV. Some observations upon the hydrolytic ferments of the pancreas and small intestine». Proceedings of the Royal Society of London 30 (200-205): 393-407. doi:10.1098/rspl.1879.0137. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Chantret, I; Lacasa, M; Chevalier, G; Ruf, J; Islam, I; Mantei, N; Edwards, Y; Swallow, D et al. (1 de agosto de 1992). «Sequence of the complete cDNA and the 5′ structure of the human sucrase-isomaltase gene. Possible homology with a yeast glucoamylase». Biochemical Journal (en inglés) 285 (3): 915-923. ISSN 0264-6021. PMC 1132882. PMID 1353958. doi:10.1042/bj2850915. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Nichols, Buford L.; Eldering, Joyce; Avery, Stephen; Hahn, Dagmar; Quaroni, Andrea; Sterchi, Erwin (1998-01). «Human Small Intestinal Maltase-glucoamylase cDNA Cloning». Journal of Biological Chemistry (en inglés) 273 (5): 3076-3081. doi:10.1074/jbc.273.5.3076. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Dahlqvist, Arne (1 de marzo de 1962). «SPECIFICITY OF THE HUMAN INTESTINAL DISACCHARIDASES AND IMPLICATIONS FOR HEREDITARY DISACCHARIDE INTOLERANCE*». Journal of Clinical Investigation (en inglés) 41 (3): 463-470. ISSN 0021-9738. PMC 290939. PMID 13883118. doi:10.1172/JCI104499. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Nichols, Buford L.; Auricchio, Salvatore (2012-11). «50 years of progress since congenital sucrase-isomaltase deficiency recognition». Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition. 55 Suppl 2: S2-7. ISSN 1536-4801. PMID 23103644. doi:10.1097/01.mpg.0000421400.50010.2a. Consultado el 10 de octubre de 2022.
| Control de autoridades |
|
|---|
- ↑ Citovsky, Vitaly (6 de mayo de 2022). «Faculty Opinions recommendation of AlphaFold Protein Structure Database: massively expanding the structural coverage of protein-sequence space with high-accuracy models.». Faculty Opinions – Post-Publication Peer Review of the Biomedical Literature. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Maxwell, Anthony (28 de julio de 2021). «Faculty Opinions recommendation of Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold.». Faculty Opinions – Post-Publication Peer Review of the Biomedical Literature. Consultado el 10 de octubre de 2022.