Ciclina L1

Ciclina L1
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos	CCNL1 (HGNC: 20569) ; ANIA6A; BM-001; PRO1073; ania-6a
Identificadores; externos	OMIM: 613384 ; MGI: 1922664 ; HomoloGene: 10541 ; EBI: CCNL1; GeneCards: Gen CCNL1; UniProt: CCNL1;
Locus	Cr. 3 q25.31
Función molecular	• unión proteica; • unión a proteínas cinasas;
Componente celular	• núcleo; • speck nuclear;
Proceso biológico	• regulación de actividades cinasa dependientes de ciclina; • transcripción del ADN; • regulación de la transcripción del ADN; • procesamiento del ARN;
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
	Más información
Ortólogos
Humano	Ratón
57018	56706
Véase HS	Véase MM
Q9UK58	Q52KE7
NM_001308185	NM_001025442
NP_001295114	NP_064321
Cr. 3:; 157.15 – 157.16 Mb	Cr. 3:; 65.95 – 65.96 Mb
[1] ;	[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La ciclina L1 (CCNL1) es una proteína y el principal miembro de la familia de las ciclinas L, codificada en humanos por el gen CCNL1.^[1]^[2] La ciclina L1 ha sido identificada como potencial oncogén.^[3] La ciclina L1 es una importante reguladora de la progresión normal del ciclo celular a través de su capacidad para unirse y activar proteín-quinasas y parece ser que la ciclina L1 ejerce ese tipo de acciones en la transición de las fases G₀/G₁.

Características

La principal isoforma de la ciclina L1 contiene un dominio proteico rico en serina-arginina que le pueden conferir el punto de unión con otras proteínas. El gen CCNL1 es inducido por varios factores de crecimiento de manera inmediata al inicio de la fase G0 del ciclo celular.^[3] La ciclina L1 está confinado a una región peculiar del núcleo celular, agrupaciones de gránulos intercromatínicos o compartimentos de factores de ayuste, los «speckles», manchas o motas. Con la excepción de algunos instantes durante la metafase, la ciclina L1 se encuentra obligada al espacio intranuclear por motivo de un segmento en su secuencia dentro del dominio RS.^[4]

La ciclina L1 y la ciclina L2 tienen más del 80% de homología, mientras que la ciclina L1 tiene homología en aproximadamente 30% con la ciclina T1, T2 y la ciclina K.^[4]

Interacciones

La ciclina L1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

CrkRS,^[5] una voluminosa quinasa dependiente de ciclina presente en las motas nucleares.^[6]^[7]
Cdk11,^[8] una proteína nuclear que promueve el splicing de ARNm.^[9]
Cdk12,^[5]^[10] una proteína que promueve la reparación de recombinaciones homólogas.^[11]
CDC₂L₅,^[10] una proteína quinasa con posible asociación al splicing de ARNm.^[12]

Referencias

↑ Dickinson LA, Edgar AJ, Ehley J, Gottesfeld JM (julio de 2002). «Cyclin L is an RS domain protein involved in pre-mRNA splicing». J Biol Chem 277 (28): 25465-73. PMID 11980906. doi:10.1074/jbc.M202266200.
↑ «Entrez Gene: CCNL1 cyclin L1». Centro Nacional para la Información Biotecnológica (en inglés). Consultado el 30 de diciembre de 2015.
↑ ^a ^b Muller D, Millon R, Théobald S, et al. (2006). «Cyclin L1 (CCNL1) gene alterations in human head and neck squamous cell carcinoma». British Journal of Cancer (en inglés) 94 (7): 1041-1044. PMC 2361229. doi:10.1038/sj.bjc.6603036. Consultado el 30 de diciembre de 2015.
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Datos: Q18042819

[pmid11980906-1] Dickinson LA, Edgar AJ, Ehley J, Gottesfeld JM (julio de 2002). «Cyclin L is an RS domain protein involved in pre-mRNA splicing». J Biol Chem 277 (28): 25465-73. PMID 11980906. doi:10.1074/jbc.M202266200.

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[7] «Entrez Gene: CDK12 cyclin-dependent kinase 12».

[8] Loyer P1, Trembley JH, Grenet JA, Busson A, Corlu A, Zhao W, Kocak M, Kidd VJ, Lahti JM (2008). «Characterization of cyclin L1 and L2 interactions with CDK11 and splicing factors: influence of cyclin L isoforms on splice site selection». J Biol Chem (en inglés) 283 (12): 7721-32. PMID 18216018. doi:10.1074/jbc.M708188200. |fechaacceso= requiere |url= (ayuda)

[9] Hu D, Mayeda A, Trembley JH, Lahti JM, Kidd VJ (Mar 2003). «CDK11 complexes promote pre-mRNA splicing». The Journal of Biological Chemistry 278 (10): 8623-9. PMID 12501247. doi:10.1074/jbc.M210057200.

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[11] Joshi PM, et al. (2014). «Ovarian Cancer-associated Mutations Disable Catalytic Activity of CDK12, a Kinase That Promotes Homologous Recombination Repair and Resistance to Cisplatin and Poly(ADP-ribose) Polymerase Inhibitors». J Biol Chem, (en inglés) 289 (13): 9247-9253. PMC 3979363. doi:10.1074/jbc.M114.551143. Consultado el 31 de diciembre de 2015.

[12] Even Y; Durieux S; Escande ML; Lozano, Jean Claude; Peaucellier, Gérard; Weil, Dominique; Genevière, Anne-Marie (2007). «CDC2L5, a Cdk-like kinase with RS domain, interacts with the ASF/SF2-associated protein p32 and affects splicing in vivo». J. Cell. Biochem. (en inglés) 99 (3): 890-904. PMID 16721827. doi:10.1002/jcb.20986.

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