Ciclina L1

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Ciclina L1
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos CCNL1 (HGNC: 20569) ; ANIA6A; BM-001; PRO1073; ania-6a
Identificadores
externos
Locus Cr. 3 q25.31
Patrón de expresión de ARNm
PBB GE CCNL1 220046 s at tn.png
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
57018 56706
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
Q9UK58 Q52KE7
RefSeq
(ARNm)
NM_001308185 NM_001025442
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_001295114 NP_064321
Ubicación (UCSC)
Cr. 3:
157.15 – 157.16 Mb
Cr. 3:
65.95 – 65.96 Mb
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]

La ciclina L1 (CCNL1) es una proteína y el principal miembro de la familia de las ciclinas L, codificada en humanos por el gen CCNL1.[1][2]​ La ciclina L1 ha sido identificada como potencial oncogén.[3]​ La ciclina L1 es una importante reguladora de la progresión normal del ciclo celular a través de su capacidad para unirse y activar proteín-quinasas y parece ser que la ciclina L1 ejerce ese tipo de acciones en la transición de las fases G0/G1.

Características[editar]

La principal isoforma de la ciclina L1 contiene un dominio proteico rico en serina-arginina que le pueden conferir el punto de unión con otras proteínas. El gen CCNL1 es inducido por varios factores de crecimiento de manera inmediata al inicio de la fase G0 del ciclo celular.[3]​ La ciclina L1 está confinado a una región peculiar del núcleo celular, agrupaciones de gránulos intercromatínicos o compartimentos de factores de ayuste, los «speckles», manchas o motas. Con la excepción de algunos instantes durante la metafase, la ciclina L1 se encuentra obligada al espacio intranuclear por motivo de un segmento en su secuencia dentro del dominio RS.[4]

La ciclina L1 y la ciclina L2 tienen más del 80% de homología, mientras que la ciclina L1 tiene homología en aproximadamente 30% con la ciclina T1, T2 y la ciclina K.[4]

Interacciones[editar]

La ciclina L1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. Dickinson LA, Edgar AJ, Ehley J, Gottesfeld JM (julio de 2002). «Cyclin L is an RS domain protein involved in pre-mRNA splicing». J Biol Chem 277 (28): 25465-73. PMID 11980906. doi:10.1074/jbc.M202266200. 
  2. «Entrez Gene: CCNL1 cyclin L1». Centro Nacional para la Información Biotecnológica (en inglés). Consultado el 30 de diciembre de 2015. 
  3. a b Muller D, Millon R, Théobald S, et al. (2006). «Cyclin L1 (CCNL1) gene alterations in human head and neck squamous cell carcinoma». British Journal of Cancer (en inglés) 94 (7): 1041-1044. PMC 2361229. doi:10.1038/sj.bjc.6603036. Consultado el 30 de diciembre de 2015. 
  4. a b Herrmann A, Fleischer K, Czajkowska H, Müller-Newen G, Becker W (2007). «Characterization of cyclin L1 as an immobile component of the splicing factor compartment». Faseb J (en inglés) 21 (12): 3142-3152. PMID 17494991. doi:10.1096/fj.07-8377. Consultado el 30 de diciembre de 2015. 
  5. a b Chen HH1, Wang YC, Fann MJ. (2006). «Identification and characterization of the CDK12/cyclin L1 complex involved in alternative splicing regulation». Mol Cell Biol (en inglés) 26 (7): 2736-45. PMID 16537916. 
  6. Ko TK, Kelly E, Pines J (Oct 2001). «CrkRS: a novel conserved Cdc2-related protein kinase that colocalises with SC35 speckles». J Cell Sci 114 (Pt 14): 2591-603. PMID 11683387. 
  7. «Entrez Gene: CDK12 cyclin-dependent kinase 12». 
  8. Loyer P1, Trembley JH, Grenet JA, Busson A, Corlu A, Zhao W, Kocak M, Kidd VJ, Lahti JM (2008). «Characterization of cyclin L1 and L2 interactions with CDK11 and splicing factors: influence of cyclin L isoforms on splice site selection». J Biol Chem (en inglés) 283 (12): 7721-32. PMID 18216018. doi:10.1074/jbc.M708188200. 
  9. Hu D, Mayeda A, Trembley JH, Lahti JM, Kidd VJ (Mar 2003). «CDK11 complexes promote pre-mRNA splicing». The Journal of Biological Chemistry 278 (10): 8623-9. PMID 12501247. doi:10.1074/jbc.M210057200. 
  10. a b Chen HH1, Wong YH, Geneviere AM, Fann MJ (2007). «CDK13/CDC2L5 interacts with L-type cyclins and regulates alternative splicing». Biochem Biophys Res Commun (en inglés) 354 (3): 735-40. PMID 17261272. 
  11. Joshi PM, et al. (2014). «Ovarian Cancer-associated Mutations Disable Catalytic Activity of CDK12, a Kinase That Promotes Homologous Recombination Repair and Resistance to Cisplatin and Poly(ADP-ribose) Polymerase Inhibitors». J Biol Chem, (en inglés) 289 (13): 9247-9253. PMC 3979363. doi:10.1074/jbc.M114.551143. Consultado el 31 de diciembre de 2015. 
  12. Even Y; Durieux S; Escande ML; Lozano, Jean Claude; Peaucellier, Gérard; Weil, Dominique; Genevière, Anne-Marie (2007). «CDC2L5, a Cdk-like kinase with RS domain, interacts with the ASF/SF2-associated protein p32 and affects splicing in vivo». J. Cell. Biochem. (en inglés) 99 (3): 890-904. PMID 16721827. doi:10.1002/jcb.20986.