Amilasa
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.2.1.1 | |||
| Número CAS | 9000-90-2 | |||
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| Beta-amilasa | ||||
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.2.1.2 | |||
| Número CAS | 9000-91-3 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| Gamma-amilasa. Glucano 1,4-alfa-glucosidasa | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
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| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.2.1.3 | |||
| Número CAS | 9032-08-0 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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La amilasa, denominada también ptialina, es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia).
Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien en un principio la bautizó con el nombre de "diastasa".
Clasificación
α-amilasa
(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa).
Las amilasas son enzimas dependientes de calcio, completamente afuncionales en ausencia de iones de calcio. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2.
β-amilasa
(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica).
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompieruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 4 - 5.
γ-amilasa
(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa).
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.
Usos
La amilasa sirve en el diagnóstico de enfermedades al determinar sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.[3]
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.[4]
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.Aportan en la eliminación del polvo y tierra de la ropa que quedan atrapados en el tejido de las telas.
En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.
Bibliografía
- Glosario de términos médicos en el sitio web Discapnet.
Referencias
- ↑ Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). «Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435-446. PMID 15299664. doi:10.1107/S0907444995014119.
- ↑ Rejzek, M.; Stevenson, C. E.; Southard, A. M.; Stanley, D.; Denyer, K.; Smith, A. M.; Naldrett, M. J.; Lawson, D. M.; Field, R. A. (2011). «Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase». Molecular BioSystems 7 (3): 718-730. PMID 21085740. doi:10.1039/c0mb00204f.
- ↑ McDowall, Jennifer (2006): «Alpha-amylase», artículo en inglés en el sitio web del EBI (Instituto Europeo de Bioinformática), 2006.
- ↑ Maton Anthea; Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright (1993): Human Biology and Health. Nueva Jersey (Estados Unidos): Prentice Hall, 1993. ISBN: 0-13-981176-1