Diferencia entre revisiones de «Maltasa»
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La maltasa pertenece a la familia de las α-glucosidasas<ref name=":1">{{Cita publicación|url=https://journals.lww.com/00005176-201806003-00005|título=Molecular Regulations of Mucosal Maltase Expressions|apellidos=Goda|nombre=Toshinao|apellidos2=Honma|nombre2=Kazue|fecha=2018-06|publicación=Journal of Pediatric Gastroenterology & Nutrition|volumen=66|número=3|páginas=S14–S17|fechaacceso=2022-10-11|idioma=en|issn=0277-2116|doi=10.1097/MPG.0000000000001980}}</ref>, localizadas en el borde en cepillo de las microvellosidades intestinales del intestino delgado. Puesto que las todos los tipos de maltasa digieren oligosacáridos de almidón lineales a glucosa, también se las conoce como alfa-glucosidasas. |
La maltasa pertenece a la familia de las α-glucosidasas (esenciales para descomponer el glucógeno en glucosa)<ref name=":1">{{Cita publicación|url=https://journals.lww.com/00005176-201806003-00005|título=Molecular Regulations of Mucosal Maltase Expressions|apellidos=Goda|nombre=Toshinao|apellidos2=Honma|nombre2=Kazue|fecha=2018-06|publicación=Journal of Pediatric Gastroenterology & Nutrition|volumen=66|número=3|páginas=S14–S17|fechaacceso=2022-10-11|idioma=en|issn=0277-2116|doi=10.1097/MPG.0000000000001980}}</ref>, localizadas en el borde en cepillo de las microvellosidades intestinales del intestino delgado. Puesto que las todos los tipos de maltasa digieren oligosacáridos de almidón lineales a glucosa, también se las conoce como alfa-glucosidasas. |
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=== Maltasa-glucoamilasa === |
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Juega un papel crucial en la digestión del almidón. |
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=== Sacarasa-glucoamilasa === |
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Es esencial para la digestión de carbohidratos, incluidos el almidón, la sacarosa y la isomaltosa. |
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== Estructura == |
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Existen diversos tipos de maltasa así como genes que codifican a cada uno estos. |
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La alfa-glucosidasa está codificada en el gen GAA. |
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La maltasa-glucoamilasa está codificada en el gen MGAM. |
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La sacarasa-isomaltasa está codificada en el gen SI. |
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La alfa-amilasa 1 está codificada en el gen AMY1A. |
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== Mecanismo enzimático == |
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== Deficiencia de la maltasa == |
== Deficiencia de la maltasa == |
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(Los resultados sobre la falta de disacáridos relacionados con la deficiencia de actividad enzimática de la maltasa son reportados por numerosos laboratorios clínicos mediante el uso de ensayos de Dahlqvist modificados.) |
(Los resultados sobre la falta de disacáridos relacionados con la deficiencia de actividad enzimática de la maltasa son reportados por numerosos laboratorios clínicos mediante el uso de ensayos de Dahlqvist modificados.) |
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=== Alzehimer por AMY1A.<ref>{{Cita publicación|url=https://doi.org/10.1186/s13195-020-00726-y|título=Alpha-amylase 1A copy number variants and the association with memory performance and Alzheimer’s dementia|apellidos=Byman|nombre=Elin|apellidos2=Nägga|nombre2=Katarina|fecha=2020-11-21|publicación=Alzheimer's Research & Therapy|volumen=12|número=1|páginas=158|fechaacceso=2022-10-15|issn=1758-9193|doi=10.1186/s13195-020-00726-y|pmc=PMC7680592|pmid=33220711|apellidos3=Gustavsson|nombre3=Anna-Märta|apellidos4=Andersson-Assarsson|nombre4=Johanna|apellidos5=Hansson|nombre5=Oskar|apellidos6=Sonestedt|nombre6=Emily|apellidos7=Wennström|nombre7=Malin|apellidos8=The Netherlands Brain Bank}}</ref> === |
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=== La enfermedad de Pompe === |
=== La enfermedad de Pompe === |
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Revisión del 18:40 15 oct 2022
| Maltasa-glucoamilasa (alfa-glucosidasa) | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
| PDB | ||||
| Identificadores | ||||
| Símbolos | 7043 MGA | |||
| Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 3.2.1.20 | |||
| Locus | Cr. 7 q34 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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La maltasa es una enzima que cataliza la hidrólisis de la maltosa (disacárido) en las dos glucosas simples que la componen. En los seres humanos se encuentra presente en el intestino delgado y juega un papel fundamental en la digestión. También se encuentra en plantas, bacterias, vertebrados y levaduras. La familia Desmodontinae parece ser el único vertebrado que no muestra actividad intestinal de maltasa.[1]
Pertenece a la familia de las disacaridasas, enzimas encargadas de hidrolizar los disacáridos en los monosacáridos que los forman.
La digestión del almidón requiere seis enzimas intestinales, de las cuales dos son α-amilasas. Las cuatro restantes se han identificado como maltasas, exoglucosidasas unidas a la superficie luminal de los enterocitos.[2]
En la mayoría de los casos es equivalente decir alfa-gluosidasa a maltasa, pese a que el término "maltasa" pone énfasis en la naturaleza del discárido del substrato del cual se escinde la glucosa, mientras que "alfa-gluvosidasa" enfatiza en el enlace sin importar el tamaño del glúcido.
Nomenclatura y clasificación
La maltasa pertenece a la familia de las α-glucosidasas (esenciales para descomponer el glucógeno en glucosa)[3], localizadas en el borde en cepillo de las microvellosidades intestinales del intestino delgado. Puesto que las todos los tipos de maltasa digieren oligosacáridos de almidón lineales a glucosa, también se las conoce como alfa-glucosidasas.
Maltasa-glucoamilasa
Juega un papel crucial en la digestión del almidón.
Sacarasa-glucoamilasa
Es esencial para la digestión de carbohidratos, incluidos el almidón, la sacarosa y la isomaltosa.
Estructura
Gen
El gen que codifica la maltasa es la siguiente secuencia de aminoácidos:
MDLHLHLPASSSTVSILTSFTNKSAMIVYYCVIFFDLFSSRGISIKLPENPNPQPLKWWQSEIIYQVYPRSFMDSDGD GVGDLKGIESKVDYIADLGAGAVWLSPIYESPMKDFGYDISNFTNIDPIFGTMDDFLSLATKLRENGLKLVMDFVPN HSSDLHVWFNLSVHRQEKYEDFYVWKNASGYDSEENPIVPNNWVSFFGGSAWEWNEIREQFYFHQFVAGQPDL NFENPEVLHEMLEIMKFWLDMGVDGFRMDTVPSMFEDQRFLDEAEDPNRPPNSIPTDYSYWSHIYTYDLPATRD SWQISENYLISDGKERCMMIEAYVGSLDKLFLYYGTKTKPIAHFPENFEFITRSNQVDFNMLILLLPGSAVTYYGEEI GMTNTNLTWEETVDPPGCQAGPERYQLFSRDPERTPMQWNYDKNSGFSTGDSTWLPINPNYKELNVQAQNET SGDSHLKVYKQILSLRKTDTWKYGSLEAYALENGQGFGFARIYKGSGFIVLANYLDGMIINVGEHFKDIPDSAMVYT TSVNFQPEMSVGSFISTKSVTIRGKHSIILTFSKSENEKKNDTWIWTIVNWILLSKANFYLFTIISDLNNGHIVKPVWN LQNNYNTV
Existen diversos tipos de maltasa así como genes que codifican a cada uno estos.
La alfa-glucosidasa está codificada en el gen GAA.
La maltasa-glucoamilasa está codificada en el gen MGAM.
La sacarasa-isomaltasa está codificada en el gen SI.
La alfa-amilasa 1 está codificada en el gen AMY1A.
Mecanismo enzimático
La insuficiencia de α-amilasa en el cuerpo humano es contrarrestada mediante la digestión del almidón por parte de maltasa de la mucosa.
Se sabe de 4 actividades distintas de la mucosa duodenal en las que interviene la maltasa. Dos de estas actividades de maltasa están asociadas con sacarasa-isomaltasa y las dos restantes son maltasa-glucoamilasas (maltasas II y III) sin características distintivas.[2]
Como se trata de una enzima perteneciente a la familia GH13, su mecanismo se basa en la escisión del enlace α-glucosídico mediante hidrólisis. La maltasa centra su actividad en escindir el enlace α-(1->4) entre las dos unidades de glucosa que conforman la maltosa. La tasa de hidrólisis está controlada por el sustrato (número de carbohidratos).
Regulación molecular
Se cree que la maltasa es sintetizada por las células de la membrana mucosa que recubre la pared duodenal.
Información reciente sugiere que la señal provocada por la existencia de glucosa en la mucosa duodenal está asociada directamente con la expresión de los genes de sacarasa-isomaltasa (SI) y maltasa-glucoamilasa (MGAM) mediante un código de histonas como la acetilación y las dimetilaciones/trimetil. Se sabe que la histona H3 es la responsable de accionar el promotor y las regiones transcritas de SI y MGAM.[3]
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29762370/
Distribución en los tejidos
Historia
La historia del descubrimiento de la maltasa está ligada al uso de la maltosa. Este se remonta al 1806, cuando debido al "Decreto de Berlín" impuesto por Napoleón Bonaparte provocó un bloqueo continental de azúcar a los países invadidos que derivó en el inicio de la búsqueda de fuentes de azúcar alternativas.[4] Esto conllevó el descubrimiento de la remolacha azucarera como fuente alterna de azúcar y al consiguiente descubrimiento de la α-amilasa como enzima de digestión del almidón en el año 1833 por Payen.
En 1856, Claude Bernard descubrió la actividad de la sacarasa en el intestino delgado, denominada por aquel entonces como invertasa.[5] Encontró dicha actividad en una gran diversidad de mamíferos, incluidos los Homo sapiens sapiens. En el siglo XX, el grupo de Borkström en Suecia concluyó que la concentración luminal de invertasa era pequeña en comparación con la de α-amilasa.[4]
En el 1880 la actividad de la maltasa intestinal fue descubierta y discernida de la amilasa G.T. Brown puesto que la amilasa hidrolizaba almidón en maltosa, y la maltasa hidrolizaba maltosa en glucosa.[6]
Para la década del 1960, los avances en bioquímica habilitaron a Dahlqvist y Semenza para fraccionar y caracterizar 2 estructuras peptídicas principales en las que encontraban intrínsecas 4 enzimas responsables de la actividad de la maltasa. Además, un péptido de maltasa era activo en la hidrólisis de la sacarosa y substratos derivados de la isomaltasa. La estructura peptídica restante fue denominada como maltasa-glucoamilasa. [5]
Gracias a los avances actuales es posible la observación bioquímica y por tanto la comprensión de estas fracciones de maltasa. Entre 1992[7] y 1998[8], gracias a la clonación y secuenciación de las enzimas hidrolasas de almidón de la mucosa se confirmó que hay 2 actividades de la maltasa expresadas por la maltasa-glucoamilasa y dos por la sacarosa-glucoamilasa.
La actividad científica actual se centra en detallar la especificidad estructural de esta enzima, la modulación de la actividad, la selección de substrato y patologías relacionadas con la escasez o absencia de actividad de la maltasa.
Significado clínico
La importancia clínica de la maltasa e isomaltasa se debe a su crucial actividad en la digestión de los almidones de los alimentos y de glucosa libre absorbible.
Aplicaciones industriales
Fermentación
Industria cervecera (maltosa glucoamilasa)
Deficiencia de la maltasa
(Los resultados sobre la falta de disacáridos relacionados con la deficiencia de actividad enzimática de la maltasa son reportados por numerosos laboratorios clínicos mediante el uso de ensayos de Dahlqvist modificados.)
Alzehimer por AMY1A.[9]
La enfermedad de Pompe
En 1932, el patólogo holandés Johannes Cassinus Pompe realizó una autopsia a una niña de 7 meses que había muerto sin causa conocida. Al realizarla, pudo observar una acumulación masiva de glucógeno en sus tejidos corporales. Más tarde descubrió que la causa de la aglutinación del glucógeno era la deficiencia de la enzima α-glucosidasa ácida o maltasa ácida cuya función es hidrolizar el glucógeno produciendo glucosa dentro del lisosoma celular. Fue de esta manera que se identificó el primer caso de lo que se conoce hoy como la enfermedad de Pompe.
Esta anomalía afecta gravemente al metabolismo normal del glucógeno, un polisacárido indispensable ya que se trata de la fuente de energía de los animales. Tras su hidrólisis se obtiene maltosa, isomaltosa y glucosa. Esta última molécula es la molécula básica para la vida, y su insuficiencia acarrea numerosos problemas. La incapacidad para hidrolizar el glucógeno resulta en el almacenamiento de glucógeno en los lisosomas.
La deficiencia de la maltasa es una anomalía que está determinada genéticamente y causadas por mutaciones en el gen GAA. La enfermedad de Pompe se hereda de forma autosómica recesiva, lo que quiere decir que los progenitores son portadores de mutaciones en el gen GAA, pero no sufren la enfermedad.
La enfermedad de Pompe afecta a 1 de cada 40.000 nacimientos vivos en todo el mundo.
Durante mucho tiempo, esta enfermedad fue considerada como incurable, pero la aprobación de de la terapia de sustitución enzimática[10] ha abierto la investigación de nuevas curas para la enfermedad. Gracias a este desarrollo, la enfermedad de Pompe se ha sumado a los pocos trastornos por almacenamiento lisosómico, para los que el tratamiento ya es una realidad.
Intolerancia a la maltasa
La intolerancia a la maltasa, que requiere la ausencia simultánea de 4 enzimas autónomas suele ir acompañada por la intolerancia de la sacarosa e isomaltosa.[11] La intolerancia a la maltasa causa un problema de malabsorción intestinal, ya que el organismo se encuentra incapaz de absorber determinados nutrientes sin las proteínas catalíticas necesarias.
Según un estudio realizado por la Unidad de Gastroenterología de la Facultad de Medicina Clínica de Santiago de Chile, la malabsorción intestinal de los hidratos de carbono es causada por una carencia de las enzimas encargadas de metabolizar los azúcares, que puede ser o bien por una falta de este tipo de enzimas o bien por una disminución de la actividad de las mismas. Por lo tanto, los individuos que tengan un mal funcionamiento de la maltasa, al igual que de otras enzimas vitales tales como la amilasa o la lactasa, tendrán una mayor probabilidad de desarrollar un síndrome de malabsorción de hidratos de carbono.
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23103644/[12]
Referencias y bibliografía
- ↑ Schondube, Jorge E.; Herrera-M, L. Gerardo; Martínez del Rio, Carlos (2001-01). «Diet and the evolution of digestion and renal function in phyllostomid bats». Zoology 104 (1): 59-73. ISSN 0944-2006. doi:10.1078/0944-2006-00007. Consultado el 12 de octubre de 2022.
- ↑ a b Nichols, Buford L; Quezada‐Calvillo, Roberto; Ao, Zihua; Hamaker, Bruce R; Marini, Juan; Jahoor, Farook (2008-03). «Contribution of Mucosal Maltase‐Glucoamylase to Mouse Small Intestinal Starch α‐Glucogenesis and Total Glucose Metabolism». The FASEB Journal 22 (S1). ISSN 0892-6638. doi:10.1096/fasebj.22.1_supplement.686.2. Consultado el 12 de octubre de 2022.
- ↑ a b Goda, Toshinao; Honma, Kazue (2018-06). «Molecular Regulations of Mucosal Maltase Expressions». Journal of Pediatric Gastroenterology & Nutrition (en inglés) 66 (3): S14-S17. ISSN 0277-2116. doi:10.1097/MPG.0000000000001980. Consultado el 11 de octubre de 2022.
- ↑ a b Lentze, Michael J. (2018-06). «The History of Maltose-active Disaccharidases». Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition (en inglés estadounidense) 66: S4. ISSN 0277-2116. doi:10.1097/MPG.0000000000001960. Consultado el 12 de octubre de 2022.
- ↑ a b Nichols, Buford L.; Baker, Susan S.; Quezada-Calvillo, Roberto (2018-06). «Metabolic Impacts of Maltase Deficiencies». Journal of Pediatric Gastroenterology & Nutrition (en inglés) 66 (3): S24-S29. ISSN 0277-2116. doi:10.1097/MPG.0000000000001955. Consultado el 7 de octubre de 2022.
- ↑ Brown, Horace Tabberer; Heron, John; Roberts, William (1 de enero de 1880). «IV. Some observations upon the hydrolytic ferments of the pancreas and small intestine». Proceedings of the Royal Society of London 30 (200-205): 393-407. doi:10.1098/rspl.1879.0137. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Chantret, I; Lacasa, M; Chevalier, G; Ruf, J; Islam, I; Mantei, N; Edwards, Y; Swallow, D et al. (1 de agosto de 1992). «Sequence of the complete cDNA and the 5′ structure of the human sucrase-isomaltase gene. Possible homology with a yeast glucoamylase». Biochemical Journal (en inglés) 285 (3): 915-923. ISSN 0264-6021. PMC 1132882. PMID 1353958. doi:10.1042/bj2850915. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Nichols, Buford L.; Eldering, Joyce; Avery, Stephen; Hahn, Dagmar; Quaroni, Andrea; Sterchi, Erwin (1998-01). «Human Small Intestinal Maltase-glucoamylase cDNA Cloning». Journal of Biological Chemistry (en inglés) 273 (5): 3076-3081. doi:10.1074/jbc.273.5.3076. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Byman, Elin; Nägga, Katarina; Gustavsson, Anna-Märta; Andersson-Assarsson, Johanna; Hansson, Oskar; Sonestedt, Emily; Wennström, Malin; The Netherlands Brain Bank (21 de noviembre de 2020). «Alpha-amylase 1A copy number variants and the association with memory performance and Alzheimer’s dementia». Alzheimer's Research & Therapy 12 (1): 158. ISSN 1758-9193. PMC 7680592. PMID 33220711. doi:10.1186/s13195-020-00726-y. Consultado el 15 de octubre de 2022.
- ↑ van der Ploeg, Ans T.; Reuser, Arnold J. J. (11 de octubre de 2008). «Pompe's disease». Lancet (London, England) 372 (9646): 1342-1353. ISSN 1474-547X. PMID 18929906. doi:10.1016/S0140-6736(08)61555-X. Consultado el 12 de octubre de 2022.
- ↑ Dahlqvist, Arne (1 de marzo de 1962). «SPECIFICITY OF THE HUMAN INTESTINAL DISACCHARIDASES AND IMPLICATIONS FOR HEREDITARY DISACCHARIDE INTOLERANCE*». Journal of Clinical Investigation (en inglés) 41 (3): 463-470. ISSN 0021-9738. PMC 290939. PMID 13883118. doi:10.1172/JCI104499. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Nichols, Buford L.; Auricchio, Salvatore (2012-11). «50 years of progress since congenital sucrase-isomaltase deficiency recognition». Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition. 55 Suppl 2: S2-7. ISSN 1536-4801. PMID 23103644. doi:10.1097/01.mpg.0000421400.50010.2a. Consultado el 10 de octubre de 2022.
| Control de autoridades |
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|---|
- ↑ Citovsky, Vitaly (6 de mayo de 2022). «Faculty Opinions recommendation of AlphaFold Protein Structure Database: massively expanding the structural coverage of protein-sequence space with high-accuracy models.». Faculty Opinions – Post-Publication Peer Review of the Biomedical Literature. Consultado el 10 de octubre de 2022.
- ↑ Maxwell, Anthony (28 de julio de 2021). «Faculty Opinions recommendation of Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold.». Faculty Opinions – Post-Publication Peer Review of the Biomedical Literature. Consultado el 10 de octubre de 2022.