PLCD3
Fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3[1] | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Nomenclatura |
Otros nombres Fosfolipasa C delta 3
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Símbolo | PLCD3 (HGNC: 9061) | |||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 3.1.4.11 | |||
Locus | Cr. 17 q21 | |||
Estructura/Función proteica | ||||
Tamaño | 789 (aminoácidos) | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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PubMed (Búsqueda) |
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PMC (Búsqueda) |
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La fosfoinosítido fosfolipasa C delta 3 (PLCD3) (EC 3.1.4.11) es una isozima humana de la enzima fosfoinosítido fosfolipasa C. Cataliza la reacción:[2]
- 1-fosfatidil-1D-mio-inositol 4,5-bisfosfato + H2O 1D-mio-inositol-1,4,5-trisfosfato + diacilglicerol
Tiene como función la producción de las moléculas mensajeras diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5-trifosfato (IP3). El DAG media en la activación de la proteína kinasa C mientras que el IP3 libera Ca2+ de los depósitos intracelulares. Es esencial para el desarrollo de la placenta y de los trofoblastos. Puede que participe en la citocinesis hidrolizando fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP2). Se une a 3 iones calcio por subunidad. Dos de los iones calcio se unen al dominio C2. La enzima es fuertemente activada por el ácido fosfatídico, inhibida por la fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, esfingomielina y fosfatidilserina.[3]
Tiene como localización celular el citoplasma. Está presente en células epiteliales. Es regulada negativamente por Ca2+ y cAMP. Contiene 1 dominio C2, 3 dominios manos EF, 1 dominio PH, 1 dominio PI-PLC X-box y 1 dominio PI-PLC Y-box. El dominio C2 es un módulo membranoso objetivo dependiente de Ca2+. El dominio PH media la interacción con la superficie de la membrana uniéndose al PIP2.[3]
Referencias
[editar]- ↑ «PLCD3». Archivado desde el original el 16 de octubre de 2012. Consultado el 20 de octubre de 2011.
- ↑ «ENZYME entry: EC 3.1.4.11». Consultado el 20 de octubre de 2011.
- ↑ a b «1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase delta-3». Consultado el 20 de octubre de 2011.