Mieloperoxidasa

mieloperoxidasa
	; mieloperoxidasa del Canis lupus
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	MPO (HGNC: 7218)
Identificadores; externos	OMIM: 606989 ; EBI: MPO; GeneCards: Gen MPO; UniProt: MPO; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.11.2.2
Locus	Cr. 17 q21.3-q23
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	745 (aminoácidos)
Ortólogos
Humano	Ratón
4353
P05164	n/a
NM_000250	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La enzima mieloperoxidasa (MPO) (EC 1.11.2.2) está presente en los lisosomas de los neutrófilos, monocitos y macrófagos.^[1] Es responsable de la actividad microbicida contra un amplio espectro de organismos. En los PMN estimulados, la MPO cataliza la producción ácidos hipohalogenosos, principalmente ácido hipocloroso, y otros intermedios tóxicos que aumentan poderosamente la actividad microbicida.

Cl^- + H₂O₂ $\rightleftharpoons$ HOCl + H₂O

Una vez producido el hipoclorito, este forma una serie de productos microbicidas como el cloro, cloraminas, radical hidroxilo y singlete del oxígeno. Difiere de la cloruro peroxidasa por su preferencia en condiciones fisiológicas en la formación de hipoclorito en vez de clorar sustratos orgánicos. En la ausencia de haluros, oxida los fenoles y tiene una actividad peroxigenasa moderada sobre el estireno.

Se presenta como un homodímero. Las subunidades están unidas por un enlace disulfuro. Cada monómero consiste en una cadena ligera y en una cadena pesada. Como cofactores necesita un ion de calcio por mónomero y un grupo hemo B unido covalentemente por monómero.

La deficiencia de mieloperoxidasa (MPD) es un defecto autosómico recesivo que produce candidiasis diseminada.

Referencias[editar]

↑ García Morales, Onel H.; Pereira Roche, Nayade; Flores Sánchez, Rosa M. (1998). «Enzimas generadoras de especies reactivas del oxígeno: mieloperoxidasa». Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas. v.17 (n.3). ISSN 1561-3011.

Enlaces externos[editar]

Ficha de la base de datos ExPASy.

Ficha de la base de datos UniProtKB.

MPPO.

Datos: Q420012

[1] García Morales, Onel H.; Pereira Roche, Nayade; Flores Sánchez, Rosa M. (1998). «Enzimas generadoras de especies reactivas del oxígeno: mieloperoxidasa». Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas. v.17 (n.3). ISSN 1561-3011.

[1]