Diferencia entre revisiones de «6-aminohexanoato-oligómero endohidrolasa»

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Por lo tanto, los [[sustrato (bioquímica)|sustratos]] de esta enzima son los oligómeros lineales de [[N-(6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato]] y [[agua|{{fq|H|2|O}}]]; mientras que su producto son oligómeros de [[6-aminohexanoato]] de cadena más corta.
Por lo tanto, los [[sustrato (bioquímica)|sustratos]] de esta enzima son los oligómeros lineales o cíclicos de [[N-(6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato]] con n>3 y [[agua|{{fq|H|2|O}}]]; mientras que su producto son oligómeros de [[6-aminohexanoato]] de cadena más corta.


La 6-aminohexnoato oligómero hidrolasa es una enzima dimérica responsable por la degradación de oligómeros lineales o cíclicos de 6-aminohexnoato con n>3 por medio de una reacción de tipo ''endo'', escindiendo un enlace en el interior de la molécula, causando la formación de oligómeros de 6-aminohexanoato de cadena más corta. Este mecanismo la diferencia de la [[6-aminohexnoato oligómero exohidrolasa]], la cual utiliza un mecanismo ''exo'', removiendo unidades de monómeros a partir del extremo N-terminal del oligómero.
La 6-aminohexnoato oligómero hidrolasa es una enzima dimérica responsable por la degradación de oligómeros lineales o cíclicos de 6-aminohexnoato con n>3 por medio de una reacción de tipo ''endo'', escindiendo un enlace en el interior de la molécula, causando la formación de oligómeros de 6-aminohexanoato de cadena más corta. Este mecanismo la diferencia de la [[6-aminohexanoato-oligómero exohidrolasa|6-aminohexnoato oligómero exohidrolasa]], la cual utiliza un mecanismo ''exo'', removiendo unidades de monómeros a partir del extremo N-terminal del oligómero.


Los dos polipéptidos que forman este complejo enzimático se encuentran codificados por un único gene el nylC. Estos polipéptidos posiblemente se generan por una escisión específica de la apoproteína entre Asn-266 y Thr-267.
Los dos polipéptidos que forman este complejo enzimático se encuentran codificados por un único gene el nylC. Estos polipéptidos posiblemente se generan por una escisión específica de la apoproteína entre Asn-266 y Thr-267.
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== Papel biológico ==
== Papel biológico ==
Esta enzima forma parte del arsenal metabólico que le permite a algunas bacterias tales como la ''Flavobacterium sp''. KI72, utilizar los residuos industriales derivados de la síntesis de Nylon-6 como fuente de carbono y nitrógeno.
Esta enzima forma parte del arsenal metabólico que le permite a algunas bacterias tales como la ''Flavobacterium sp''. KI72, utilizar los residuos industriales derivados de la síntesis de Nylon-6 como fuente de carbono y nitrógeno.
Esta enzima no es capaz de degradar la caprolactame, ni el dímero cíclico del 6-aminohexnoato, ni siquiera al dímero lineal, teniendo preferncia por las cadenas más largas de oligómeros lineales.
Esta enzima no es capaz de degradar la caprolactame, ni el dímero cíclico del 6-aminohexnoato, ni siquiera al dímero lineal, teniendo preferencia por las cadenas más largas de oligómeros lineales.


== Véase también ==
== Véase también ==

Revisión del 21:21 16 oct 2019

6-aminohexanoato-oligómero endohidrolasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 3.5.1.117
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La 6-aminohexanoato-oligómero endohidrolasa (EC 3.5.1.117) es una enzima que cataliza entre otras la siguiente reacción química

(N-6-aminohexanoil)n + H
2
O
6-aminohexanoaton-x + 6-aminohexanoatox

Por lo tanto, los sustratos de esta enzima son los oligómeros lineales o cíclicos de N-(6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato con n>3 y H
2
O
; mientras que su producto son oligómeros de 6-aminohexanoato de cadena más corta.

La 6-aminohexnoato oligómero hidrolasa es una enzima dimérica responsable por la degradación de oligómeros lineales o cíclicos de 6-aminohexnoato con n>3 por medio de una reacción de tipo endo, escindiendo un enlace en el interior de la molécula, causando la formación de oligómeros de 6-aminohexanoato de cadena más corta. Este mecanismo la diferencia de la 6-aminohexnoato oligómero exohidrolasa, la cual utiliza un mecanismo exo, removiendo unidades de monómeros a partir del extremo N-terminal del oligómero.

Los dos polipéptidos que forman este complejo enzimático se encuentran codificados por un único gene el nylC. Estos polipéptidos posiblemente se generan por una escisión específica de la apoproteína entre Asn-266 y Thr-267.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas, específicamente a aquellas hidrolasas que actúan sobre los enlaces carbono-nitrógeno diferentes a enlaces peptídicos; y más particularmente sobre las amidas lineales.

Nomenclatura

El nombre sistemático para esta enzima es (6-aminohexanoil)-6-aminohexanoato amidohidrolasa. Otros nombres por los cuales se la conoce son 6-aminohexanoato oligómero hidrolasa. 6-aminohexanoate oligómero hidrolasa tipo endo. Nylon hydrolasa. Nylon-6 hidrolasa. Nylon-oligómero hidrolasa., NylC.

Papel biológico

Esta enzima forma parte del arsenal metabólico que le permite a algunas bacterias tales como la Flavobacterium sp. KI72, utilizar los residuos industriales derivados de la síntesis de Nylon-6 como fuente de carbono y nitrógeno. Esta enzima no es capaz de degradar la caprolactame, ni el dímero cíclico del 6-aminohexnoato, ni siquiera al dímero lineal, teniendo preferencia por las cadenas más largas de oligómeros lineales.

Véase también

Referencias

  • Kinoshita S, Terada T, Taniguchi T, Takene Y, Masuda S, Matsunaga N, Okada H (June 1981). «Purification and characterization of 6-aminohexanoic-acid-oligomer hydrolase of Flavobacterium sp. Ki72». European Journal of Biochemistry 116 (3): 547-51. PMID 7262074. doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb05371.x.