Arginina quinasa

Arginina quinasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.3.3
Número CAS	9026-70-4
Ontología génica Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

La arginina quinasa (EC 2.7.3.3) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

ATP + ADP + + H+
ATP + L-arginina $\rightleftharpoons$ ADP + N^ω-fosfo-L-arginina + H+

Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son el ATP y L-arginina, mientras que sus productos son ADP, N^ω-fosfo-L-arginina y un ion hidrógeno. Esta enzima requiere de iones Mg2+
como cofactor.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas, más específicamente a aquellas transferasas que transfieren grupos que contienen fósforo (fosfotransferasas) con un átomo de nitrógeno como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:L-arginina N^ω-fosfotransferasa. Otros nombres de uso común pueden ser arginina fosfoquinasa, adenosina 5'-trifosfato: L-arginina fosfotransferasa, adenosina 5'-trifosfato-arginina fosfotransferasa, ATP:L-arginina N-fosfotransferasal ATP:L-arginina, y ω-N-fosfotransferasa.

Función biológica

Esta enzima participa en el metabolismo de la arginina y de la prolina, también en algunos organismos participa en el sistema fosfágeno arginina fosfato. Cuidado que en el sistema fosgfageno participa la Creatina Quinasa (2.7.3.2) y no AK (2.7.3.3)

Estudios estructurales

Hacia fines del año 2007, se habían resuelto 8 estructuras para esta clase de enzimas con los siguientes códigos de acceso a PDB: 1BG0 , 1M15 , 1M80 , 1P50 , 1P52 , 1RL9 , 1SD0 , y 2J1Q .

Referencias

• ELODI P, SZORENYI E (1956). «Properties of crystalline arginine-phosphoferase isolated from Crustacean muscle». Acta Physiol. Hung. 9 (4): 367-79. PMID 13339436. 
• MORRISON JF, GRIFFITHS DE, ENNOR AH (1957). «The purification and properties of arginine phosphokinase». Biochem. J. 65 (1): 143-53. PMC 1199841. PMID 13403885. 
• Z; Fancsovits, P; Akos, M; Tóthné Gilán, Z; Hauzman, E; Papp, Z (2006). «[In vitro fertilization at our department. A decade's work in figures and facts (1994-2003)]». Orv. Hetil. 147 (1): 7-14. PMID 16519065. 
• VIRDEN R, WATTS DC, BALDWIN E (1965). «Adenosine 5′-triphosphate–arginine phosphotransferase from lobster muscle: purification and properties». Biochem. J. 94 (3): 536-44. PMC 1206586. PMID 14340045. 

• Datos: Q4789582