Aralquilamina deshidrogenasa (azurina)

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Aralquilamina deshidrogenasa (azurina)
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 Estructuras enzimáticas
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Número EC 1.4.9.2
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Humano Ratón
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La aralquilamina deshidrogenasa (azurina) (EC 1.4.9.2) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

Aril-CH
2
NH
2
+ H
2
O
+ 2 azurina Aril-CHO + NH
3
+ 2 azurina reducida

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son una amina aromática, agua, y una azurina que actúa como aceptor de electrones; mientras que sus tres productos son un aldehído aromático, amoníaco y la azurina reducida.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH-NH
2
como dadores de electrones utilizando una cuproproteína como aceptor.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es aralquilamina:azurina oxidorreductasa (desaminadora); otros nombres por los cuales se la conoce son amina aromática deshidrogenasa, arilamina deshidrogenasa, y tiramina deshidrogenasa

Estructura y función[editar]

Esta enzima es una quinoproteína que utiliza una quinona como cofactor como así también un grupo heme-c. Actúa sobre aminas aromáticas, y, más lentamente sobre aminas alifáticas de cadena larga, pero no sobre metilamina ni etilamina. La azurina puede ser reemplazada por el aceptor artificial fenazina metosulfato en los estudios in vitro.

Esta enzima participa en el metabolismo de la tirosina y la fenilalanina. Y resulta notable por su mecanismo químico, el cual se denomina efecto túnel de protones.

Referencias[editar]

  • Iwaki, M., Yagi, T., Horiike, K., Saeki, Y., Ushijima, T. and Nozaki, M. (1983). «Crystallization and properties of aromatic amine dehydrogenase from Pseudomonas sp». Arch. Biochem. Biophys. 220: 253-262. PMID 6830237. doi:10.1016/0003-9861(83)90408-3. 
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  • Hyun, Y.L., Zhu, Z. and Davidson, V.L. (1999). «Gated and ungated electron transfer reactions from aromatic amine dehydrogenase to azurin». J. Biol. Chem. 274 (41): 29081-29086. PMID 10506161. doi:10.1074/jbc.274.41.29081. 
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  • Masgrau, L; Roujeinikova, A; Johannissen, LO; Hothi, P; Basran, J; Ranaghan, KE; Mulholland, AJ; Sutcliffe, MJ; Scrutton, NS; Leys, D (14 de abril de 2006). «Atomic description of an enzyme reaction dominated by proton tunneling.». Science (New York, N.Y.) 312 (5771): 237-41. PMID 16614214.