Adiponectina

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ADIPOQ adiponectin, C1Q and collagen domain containing
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos ADIPOQ (HGNC: 13633) ACDC; ADPN; APM1; APM-1; GBP28; ACRP30; adiponectin
Identificadores
externos
Locus Cr. 3 q27
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
9370
UniProt
Q15848 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_004797 n/a
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Adiponectin receptor 1
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos ADIPOR1 (HGNC: 24040) PAQR1, ACDCR1
Identificadores
externos
Locus Cr. 1 q32.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
51094
UniProt
Q96A54 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_015999 n/a
[editar datos en Wikidata]
Adiponectin receptor 2
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos ADIPOR2 (HGNC: 24041) PAQR2, ACDCR2
Identificadores
externos
Locus Cr. 12 p13
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
79602
UniProt
Q86V24 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_024551 n/a
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La adiponectina (también conocida como Acrp30, Adiponectin30, AdipoQ, apM1 o GBP28) es una hormona sintetizada exclusivamente por el tejido adiposo que participa en el metabolismo de la glucosa y los ácidos grasos. Diversos estudios han comprobado que la adiponectina aumenta la sensibilidad a la insulina en diversos tejidos como hígado, músculo esquelético y tejido adiposo. Los niveles circulantes de adiponectina son inversamente proporcionales al índice de masa corporal (IMC) y el porcentaje de grasa corporal. Las concentraciones de adiponectina se encuentran reducidas en la obesidad, diabetes mellitus de tipo 2 y la enfermedad arterial coronaria.

La adiponectina es una de las proteínas plasmásticas más abundantes, constituyendo el 0,01% de las proteínas plasmáticas totales. Las concentraciones plasmáticas de adiponectina rondan los 5-10 μg/mL y presentan dimorfismo sexual, ya que las mujeres presentan niveles de esta hormona superiores a los hombres.

Estructura[editar]

La adiponectina es una proteína de 244 aminoácidos (Mr 30 kDa) que consta de 4 dominios. El primer dominio es un péptido señal situado en la zona amino-terminal que permite la secreción de la hormona al exterior de los adipocitos; el segundo dominio es una región de 28 aminoácidos que varía entre especies; el tercer dominio es un dominio colágeno constituido por 22 tripletes glicina-X-tirosina; y por último, un dominio globular en la región carboxi-terminal.

Las moléculas de adiponectina se agrupan entre sí formando trímeros, hexámeros y polímeros. La adiponectina monomérica no se ha detectado en la circulación sanguínea y su presencia parece confinada al adipocito.

Receptores de adiponectina[editar]

Existen 2 receptores conocidos de la adiponectina, llamados AdipoR1 y AdipoR2, que se expresan en tejidos sensibles a la insulina, como el músculo esquelético, hígado, páncreas o tejido adiposo.

La unión de la adiponectina a sus receptores aumenta la actividad de la proteinquinasa dependiente de AMP (AMPK) y el receptor alpha activado por proliferador de peroxisoma (PPAR-alpha), favoreciendo la oxidación de ácidos grasos y la entrada de glucosa en los tejidos.

Referencias[editar]

A novel serum protein similar to C1q, produced exclusively in adipocytes. Scherer PE, Williams S, Fogliano M, Baldini G, Lodish HF. J Biol Chem 1995; 270 (45): 26746-9. PMID 7592907

Cloning of adiponectin receptors that mediate antidiabetic metabolic effects. Yamauchi T, Kamon J, Ito Y, Tsuchida A, Yokomizo T, Kita S, Sugiyama T, Miyagishi M, Hara K, Tsunoda M, Murakami K, Ohteki T, Uchida S, Takekawa S, Waki H, Tsuno NH, Shibata Y, Terauchi Y, Froguel P, Tobe K, Koyasu S, Taira K, Kitamura T, Shimizu T, Nagai R, Kadowaki T. Nature 2003 12;423(6941):762-9. Erratum in: Nature 2004 28;431(7012):1123. PMID 12802337