Creatina cinasa

Creatina cinasa
	; Estructura cristalina de la creatina quinasa de cerebro humano con ADP y creatina. ; PDB 3b6r.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	CKM (HGNC: 1994) CKMM, CK-3
Identificadores; externos	OMIM: 123310 ; EBI: CKM; GeneCards: Gen CKM; UniProt: CKM; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.3.2
Locus	Cr. 19 q13.2-13.3
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
1158
P06732	n/a
NM_001824	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La creatina quinasa (CK), también conocida como creatinquinasa, creatina fosfoquinasa (CPK) o fosfocreatín quinasa, es una enzima expresada por varios tejidos y tipos celulares.

Función biológica

La creatina se fosforila transformando un ATP en ADP.

Cuando el músculo se contrae, el ATP se consume y la creatina quinasa cataliza la refosforilación del ADP para formar ATP, usando fosfocreatina como reservorio de la fosforilación

En la miofibrilla, al inicio de la contracción muscular, la concentración de ADP aumenta a medida que disminuye los niveles de ATP. En esta situación la enzima cataliza la reacción inversa, transfiriendo un radical fosforilo al ADP, restaurando rápidamente la concentración de ATP.

Así, la fosfocreatina, por intermedio del ATP, constituye una reserva energética rápidamente utilizable por el músculo esquelético y otros tejidos, como por ejemplo el del cerebro (metabolismo anaeróbico). Sin embargo, la reserva de fosfocreatina no permite este gasto por un gran período de tiempo. Este proceso de obtención de energía, pasados 10 segundos, da lugar a otros mecanismos, como la glucólisis anaerobia y por último la respiración celular, que toma el relevo después de unos dos minutos hasta el final del ejercicio muscular.

Estructura química e isoformas

La creatina quinasa (CK) es una enzima dimérica compuesta por dos tipos de subunidades monoméricas, M (muscular) y B (cerebral) que se combinan para formar tres isoenzimas creatina quinasa distintas: CK-1 (BB), CK-2 (MB) y CK-3 (MM). La principal proporción de la actividad total de la CK se encuentra en los músculos esqueléticos y ésta es predominantemente la isoforma CK-3. Otros tejidos con unos niveles de creatina quinasa relativamente elevados incluyen el miocardio, del cual aproximadamente el 40% es la isoforma CK-2, el tracto gastrointestinal y el cerebro, en el que predomina la isoforma CK-1.

Creatina quinasa cerebral

La isoforma cerebral de la creatina quinasa (CK-BB) es un dímero de las subunidades cerebrales. Tiene como sustrato natural principal a la creatina, pero también a ciclocreatina, glicociamina y N-etilglicociamina. Usa como cofactores al ADP, ATP, MgADP−
, MgATP2−
, Mg, Mn2+
y NaCl.

Empleo en diagnóstico médico y valores de referencia

La CK puede fugarse del interior de las miofibrillas de un músculo deteriorado. Cuando se encuentran niveles elevados de creatina quinasa en una muestra de sangre indica generalmente que el músculo está siendo destruido por algún proceso anormal, tal como una distrofia muscular o una inflamación.^[2]Sin embargo, existen ciertas condiciones como la fiebre o el esfuerzo muscular que pueden arrojar altos niveles sanguíneos de creatina quinasa sin patología aparente.

Cada isoforma tiene una función diferente: la isoforma CK-BB sirve para conocer el daño cerebral y CK-MB en valores anormales nos permite identificar un daño cardíaco, en especial un infarto agudo de miocardio en combinación con un ECG y estudios de troponinas.

La CK suele reportarse en mg/dl, (en Canadá y Europa μmol/l. 1 mg/dl de creatina quinasa es 88,4 μmol/L).

El rango típico de referencia en mujeres es de 0,5 a 1,0 mg/dl (45-90 μmol/l) y en hombres es de 0,7 a 1,2 mg/dl (60-110 μmol/l).

Véase también

Referencias

↑ {{Bong, S.; Moon, J.; Nam, K.; Lee, K.; Chi, Y.; Hwang, K. (2008). "Structural studies of human brain-type creatine kinase complexed with the ADP–Mg2+–NO3−–creatine transition-state analogue complex". FEBS Letters 582 (28): 3959–3965. doi:10.1016/j.febslet.2008.10.039. PMID 18977227. edit
↑ Diabetes Care, 2005 28(1):164-176. PMID 15616252.

Blanco, Antonio: Química biológica. Editorial Corpus

Datos: Q409458
Multimedia: Creatine kinases / Q409458

[1] {{Bong, S.; Moon, J.; Nam, K.; Lee, K.; Chi, Y.; Hwang, K. (2008). "Structural studies of human brain-type creatine kinase complexed with the ADP–Mg2+–NO3−–creatine transition-state analogue complex". FEBS Letters 582 (28): 3959–3965. doi:10.1016/j.febslet.2008.10.039. PMID 18977227. edit

[2] Diabetes Care, 2005 28(1):164-176. PMID 15616252.

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