Diferencia entre revisiones de «Duplodnaviria»

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Los [[Caudovirales|bacteriófagos de cola]] son ubicuos en todo el mundo y son una de las principales causas de muerte en los [[procariota]]s. La [[infección]] puede conducir a la muerte celular por [[lisis]], la ruptura de la [[membrana celular]]. Como resultado de la lisis, el material orgánico de los procariotas muertos se libera al medio ambiente, lo que contribuye a un proceso llamado [[derivación viral]]. Los bacteriófagos de cola desvían los [[nutriente]]s del material orgánico de los niveles tróficos más altos para que puedan ser consumidos por organismos en niveles tróficos más bajos, lo que tiene el efecto de reciclar los nutrientes y promover una mayor diversidad entre la vida marina.<ref name=proposal />
Los [[Caudovirales|bacteriófagos de cola]] son ubicuos en todo el mundo y son una de las principales causas de muerte en los [[procariota]]s. La [[infección]] puede conducir a la muerte celular por [[lisis]], la ruptura de la [[membrana celular]]. Como resultado de la lisis, el material orgánico de los procariotas muertos se libera al medio ambiente, lo que contribuye a un proceso llamado [[derivación viral]]. Los bacteriófagos de cola desvían los [[nutriente]]s del material orgánico de los niveles tróficos más altos para que puedan ser consumidos por organismos en niveles tróficos más bajos, lo que tiene el efecto de reciclar los nutrientes y promover una mayor diversidad entre la vida marina.<ref name=wilhelm >{{cite journal|authors=Wilhelm SW, Suttle CA|date=October 1999|title=Viruses and Nutrient Cycles in the Sea: Viruses play critical roles in the structure and function of aquatic food webs|url=https://academic.oup.com/bioscience/article/49/10/781/222807|journal=BioScience|volume=49|issue=10|pages=781–788|doi=10.2307/1313569|jstor=1313569|pmc=|pmid=|access-date=15 June 2020}}</ref>


Los [[herpesvirus]] están asociados con una amplia gama de enfermedades en [[animales]] como una enfermedad del tracto respiratorio en los pollos, una enfermedad respiratoria y reproductiva del ganado y tumores en las tortugas marinas. En los [[Ser humano|seres humanos]], los herpesvirus suelen causar diversas enfermedades epiteliales, como el [[herpes]], la [[varicela]] y el [[sarcoma de Kaposi]].<ref name=proposal />
Los [[herpesvirus]] están asociados con una amplia gama de enfermedades en [[animales]] como una enfermedad del tracto respiratorio en los pollos, una enfermedad respiratoria y reproductiva del ganado y tumores en las tortugas marinas. En los [[Ser humano|seres humanos]], los herpesvirus suelen causar diversas enfermedades epiteliales, como el [[herpes]], la [[varicela]] y el [[sarcoma de Kaposi]].<ref>{{cite journal|authors=Kukhanova MK, Korovina AN, Kochetkov SN|date=December 2014|title=Human herpes simplex virus: life cycle and development of inhibitors|journal=Biochemistry (Mosc)|volume=79|issue=13|pages=1635–1652|doi=10.1134/S0006297914130124|pmc=|pmid=25749169}}</ref><ref>{{cite journal|authors=Gershon AA, Breuer J, Cohen JI, Cohrs RJ, Gershon MD, Gilden D, Grose C, Hambleton S, Kennedy PG, Oxman MN, Seward JF, Yamanishi K|date=2 July 2015|title=Varicella zoster virus infection|url=https://www.nature.com/articles/nrdp201516|journal=Nat Rev Dis Primers|volume=1|issue=|pages=15016|doi=10.1038/nrdp.2015.16|pmc=5381807|pmid=27188665|accessdate=9 August 2020}}</ref><ref>{{cite journal|authors=O'Leary JJ, Kennedy MM, McGee JO|date=February 1997|title=Kaposi's sarcoma associated herpes virus (KSHV/HHV 8): epidemiology, molecular biology and tissue distribution|journal=Mol Pathol|volume=50|issue=1|pages=4–8|doi=10.1136/mp.50.1.4|pmc=379571|pmid=9208806}}</ref>


== Taxonomía==
== Taxonomía==
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== Características ==
== Características ==


Todos los virus de ''Duplodnaviria'' contienen una [[cápside]] icosaédrica distinta que se compone de una proteína de la cápside principal que contiene una estructura plegada única denominada pliegue HK97, que lleva el nombre de la estructura plegada del MCP de la especie de bacteriófago ''Escherichia virus HK97''. A pesar de tener una variación significativa a través de ''Duplodnaviria'', la estructura de base de la [[proteína]] se conserva entre todas las especies del dominio. Otras proteínas compartidas que involucran la estructura y el ensamblaje de las cápsides incluyen una proteína portal de la que está hecha la apertura de la cápside, una proteasa que vacía la cápside antes de que se inserte el [[ADN]] y la [[enzima]] [[terminasa]] que inserta el ADN en la cápside.<ref name=proposal /><ref name=duda >{{cite journal|authors=Duda RL, Oh B, Hendrix RW|date=9 de agosto de 2013|title=Functional domains of the HK97 capsid maturation protease and the mechanisms of protein encapsidation|journal=J Mol Biol|volume=425|issue=15|pages=2765–2781|doi=10.1016/j.jmb.2013.05.002|pmc=3709472|pmid=23688818}}</ref>
Todos los virus de ''Duplodnaviria'' contienen una [[cápside]] icosaédrica distinta que se compone de una proteína de la cápside principal que contiene una estructura plegada única denominada pliegue HK97, que lleva el nombre de la estructura plegada del MCP de la especie de bacteriófago ''Escherichia virus HK97''. A pesar de tener una variación significativa a través de ''Duplodnaviria'', la estructura de base de la [[proteína]] se conserva entre todas las especies del dominio. Otras proteínas compartidas que involucran la estructura y el ensamblaje de las cápsides incluyen una proteína portal de la que está hecha la apertura de la cápside, una proteasa que vacía la cápside antes de que se inserte el [[ADN]] y la [[enzima]] [[terminasa]] que inserta el ADN en la cápside.<ref name=proposal /><ref name=duda >{{cite journal|authors=Duda RL, Oh B, Hendrix RW|date=9 de agosto de 2013|title=Functional domains of the HK97 capsid maturation protease and the mechanisms of protein encapsidation|journal=J Mol Biol|volume=425|issue=15|pages=2765–2781|doi=10.1016/j.jmb.2013.05.002|pmc=3709472|pmid=23688818}}</ref><ref name="suhanovsky">{{cite journal|authors=Suhanovsky MM, Teschke CM|date=May 2015|title=Nature's favorite building block: Deciphering folding and capsid assembly of proteins with the HK97-fold|journal=Virology|volume=479-480|issue=|pages=479–480|doi=10.1016/j.virol.2015.02.055|pmc=4424165|pmid=25864106}}</ref><ref name="rao">{{cite journal|authors=Rao VB, Feiss M|date=November 2015|title=Mechanisms of DNA Packaging by Large Double-Stranded DNA Viruses|journal=Annu Rev Virol|volume=2|issue=1|pages=351–378|doi=10.1146/annurev-virology-100114-055212|pmc=4785836|pmid=26958920}}</ref>


Una vez que los [[ribosoma]]s de la célula huésped sintetizan la HK97-MCP, la cápside viral se ensambla a partir de ella y las proteínas se unen entre sí. El interior de la cápside contiene proteínas de [[andamio]] que guían la construcción geométrica de la cápside. En ausencia de proteínas de armazón separadas, el dominio delta de HK97-MCP, que mira hacia el interior de la cápside, actúa como una proteína de armazón.<ref name=duda /><ref name=proposal />
Una vez que los [[ribosoma]]s de la célula huésped sintetizan la HK97-MCP, la cápside viral se ensambla a partir de ella y las proteínas se unen entre sí. El interior de la cápside contiene proteínas de [[andamio]] que guían la construcción geométrica de la cápside. En ausencia de proteínas de armazón separadas, el dominio delta de HK97-MCP, que mira hacia el interior de la cápside, actúa como una proteína de armazón.<ref name=duda /><ref name=proposal /><ref name="suhanovsky"/><ref name="rao"/>


Se crea una abertura cilíndrica en la cápside, llamada portal, que sirve como entrada y salida para el ADN viral con proteínas portal en uno de los 12 vértices de la cápside. La proteína del armazón, que puede ser el dominio delta de HK97-MCP, es eliminada del interior de la cápside por la [[proteasa]] de maduración de la cápside, que también puede ser parte del armazón, descomponiéndola y reduciéndola a [[molécula]]s más pequeñas en un proceso llamado [[proteólisis]] que deja vacío el interior de la cápside.<ref name=duda /><ref name=proposal />
Se crea una abertura cilíndrica en la cápside, llamada portal, que sirve como entrada y salida para el ADN viral con proteínas portal en uno de los 12 vértices de la cápside. La proteína del armazón, que puede ser el dominio delta de HK97-MCP, es eliminada del interior de la cápside por la [[proteasa]] de maduración de la cápside, que también puede ser parte del armazón, descomponiéndola y reduciéndola a [[molécula]]s más pequeñas en un proceso llamado [[proteólisis]] que deja vacío el interior de la cápside.<ref name=duda /><ref name=proposal /><ref name="suhanovsky"/><ref name="rao"/>


Al mismo tiempo que el ensamblaje de la cápside, se produce la [[replicación del ADN]] viral, creando [[concatémero]]s, moléculas largas de [[ADN]] que contienen numerosas copias del genoma viral. La enzima terminasa, formada por dos subunidades, grande y pequeña, encuentra el ADN viral dentro de la [[célula]] a través de la subunidad pequeña, corta los concatémeros y crea los extremos, o terminaciones, de los genomas. La terminasa reconoce una señal de empaquetamiento en el genoma y corta el [[ácido nucleico]], creando un extremo libre al que se une.<ref name=duda /><ref name=proposal />
Al mismo tiempo que el ensamblaje de la cápside, se produce la [[replicación del ADN]] viral, creando [[concatémero]]s, moléculas largas de [[ADN]] que contienen numerosas copias del genoma viral. La enzima terminasa, formada por dos subunidades, grande y pequeña, encuentra el ADN viral dentro de la [[célula]] a través de la subunidad pequeña, corta los concatémeros y crea los extremos, o terminaciones, de los genomas. La terminasa reconoce una señal de empaquetamiento en el genoma y corta el [[ácido nucleico]], creando un extremo libre al que se une.<ref name=duda /><ref name=proposal /><ref name="suhanovsky"/><ref name="rao"/>


La terminasa, ahora unida al concatémero, se adhiere al portal de la cápside y comienza a trasladar el ADN desde el exterior de la cápside hacia el interior, utilizando energía generada a partir de la hidrólisis del [[ATP]] por la subunidad grande. A medida que se inserta más ADN en la cápside, la cápside se expande de tamaño, se vuelve más delgada y su superficie se vuelve más plana y angular. Una vez que el [[genoma]] está completamente dentro, la terminasa corta el concatémero nuevamente, completando el empaque. La [[terminasa]] luego se separa del portal y procede a repetir este proceso hasta que se hayan empaquetado todos los genomas en el concatémero.<ref name=duda /><ref name=proposal />
La terminasa, ahora unida al concatémero, se adhiere al portal de la cápside y comienza a trasladar el ADN desde el exterior de la cápside hacia el interior, utilizando energía generada a partir de la hidrólisis del [[ATP]] por la subunidad grande. A medida que se inserta más ADN en la cápside, la cápside se expande de tamaño, se vuelve más delgada y su superficie se vuelve más plana y angular. Una vez que el [[genoma]] está completamente dentro, la terminasa corta el concatémero nuevamente, completando el empaque. La [[terminasa]] luego se separa del portal y procede a repetir este proceso hasta que se hayan empaquetado todos los genomas en el concatémero.<ref name=duda /><ref name=proposal /><ref name="suhanovsky"/><ref name="rao"/>


Para los bacteriófagos con cola, después del empaquetamiento de ADN, la cola del [[virión]], que se ensambla por separado, se une a la cápside, comúnmente llamada "cabeza" de los bacteriófagos con cola, en el portal. Los bacteriófagos de cola también tienen a veces proteínas de "decoración" que se adhieren a la superficie de la cápside para reforzar la estructura de la cápside. Una vez que el [[virión]] está completamente ensamblado dentro de la célula huésped, abandona la célula. Los bacteriófagos con cola abandonan la célula mediante [[lisis]], ruptura de la membrana celular, que causa la muerte celular y los herpesvirus salen por [[gemación]] de la membrana de la célula huésped, utilizando la membrana como [[envoltura vírica]] que cubre la cápside.<ref name=duda /><ref name=proposal />
Para los bacteriófagos con cola, después del empaquetamiento de ADN, la cola del [[virión]], que se ensambla por separado, se une a la cápside, comúnmente llamada "cabeza" de los bacteriófagos con cola, en el portal. Los bacteriófagos de cola también tienen a veces proteínas de "decoración" que se adhieren a la superficie de la cápside para reforzar la estructura de la cápside. Una vez que el [[virión]] está completamente ensamblado dentro de la célula huésped, abandona la célula. Los bacteriófagos con cola abandonan la célula mediante [[lisis]], ruptura de la membrana celular, que causa la muerte celular y los herpesvirus salen por [[gemación]] de la membrana de la célula huésped, utilizando la membrana como [[envoltura vírica]] que cubre la cápside.<ref name=duda /><ref name=proposal /><ref name="suhanovsky"/><ref name="rao"/>


== Referencias ==
== Referencias ==

Revisión del 21:51 3 sep 2020

 
Duplodnaviria
Rango temporal: Hádico – Reciente [1]​

Tipos de viriones en Duplodnaviria.
Taxonomía
Dominio: Duplodnaviria
Clasificación de Baltimore
Clasificación
[editar datos en Wikidata]

Duplodnaviria es un dominio de virus de ADN que se caracterizan por codificar una proteína exclusiva para la formación de la cápside llamada HK97-MCP. Incluye a los clásicos "bacteriófagos de cola" (orden Caudovirales) junto con los virus causantes del herpes y la varicela (orden Herpesvirales).[2]​ La proteína específica de estos virus es similar a una proteína procariota llamada encapsulina.

Todos los virus de este dominio tienen genomas de ADN bicatenario y una cápside icosaedrica. Se ha reconocido una relación entre los "bacteriófagos de cola" y herpesvirus durante mucho tiempo y esta relación se formalizó en 2019 con la creación del dominio Duplodnaviria. La primera parte de su nombre "duplo" proviene del latín que significa "doble" y "viria" es el sufijo usado para los dominios virales.[2]​ Los "bacteriófagos de cola" son el grupo más predominante del dominio ya que infectan a casi todos los filos de bacterias y arqueas. También infectaron al último antepasado común universal.[1]​

Historia

Los bacteriófagos de cola fueron descubiertos de forma independiente por Frederick Twort en 1915 y Félix d'Herelle en 1917 y han sido el foco de muchas investigaciones desde ese entonces. Las enfermedades en humanos causadas por herpesvirus han sido reconocidas durante gran parte de la historia registrada y la transmisión de persona a persona del virus del herpes simple. El primer herpesvirus descubierto, fue descrito por Émile Vidal en 1898.[2]​

Con el tiempo, se encontró que los dos grupos compartían muchas características, y su relación filogenética se formalizó con el establecimiento de Duplodnaviria en 2019. El establecimiento del dominio el mismo año también ha creado un marco para permitir más fácilmente una reorganización importante en Caudovirales, que está creciendo fuertemente en especies descubiertas y que puede requerir que los bacteriófagos de cola sean promovidos a rangos de clase o superior.[2]​

Origen y evolución

Se ha sugerido que los virus de este dominio se originaron antes que el último antepasado común universal ya sea en protobiontes o en la etapa final del mundo de ARN conocida como "mundo de ADN".[1]​ Los "bacteriófagos de cola" son uno de los linajes de virus más antiguos del mundo porque son ubicuos en todo el mundo, solo infectan a los procariotas y tienen un alto nivel de diversidad.[1]​ Esta bien claro que Herpesvirales se origina de los "bacteriófagos de cola", pero se han propuesto dos escenarios alternativos. Es probable que linajes antiguos de Caudovirales hayan originado linajes en varias ocasiones capaces de infectar eucariotas o también es probable que los Herpesvirales se hallan originado de bacteriófagos de cola de la familia Myoviridae que muestran una relación genética relativamente alta con los Herpesvirales basados ​​en ciertas secuencias de aminoácidos de proteínas. La subunidad ATPasa de las terminaciones de Duplodnaviria que genera energía para el empaquetamiento del ADN viral tiene el mismo diseño estructural general del pliegue del bucle P de las ATPasas de empaque de los virus del dominio Varidnaviria lo que puede sugerir una relación entre estos.[3]​[2]​[4]​

Enfermedades y causas

"Bacteriófago de cola".
Virus del herpes.

Los bacteriófagos de cola son ubicuos en todo el mundo y son una de las principales causas de muerte en los procariotas. La infección puede conducir a la muerte celular por lisis, la ruptura de la membrana celular. Como resultado de la lisis, el material orgánico de los procariotas muertos se libera al medio ambiente, lo que contribuye a un proceso llamado derivación viral. Los bacteriófagos de cola desvían los nutrientes del material orgánico de los niveles tróficos más altos para que puedan ser consumidos por organismos en niveles tróficos más bajos, lo que tiene el efecto de reciclar los nutrientes y promover una mayor diversidad entre la vida marina.[5]​

Los herpesvirus están asociados con una amplia gama de enfermedades en animales como una enfermedad del tracto respiratorio en los pollos, una enfermedad respiratoria y reproductiva del ganado y tumores en las tortugas marinas. En los seres humanos, los herpesvirus suelen causar diversas enfermedades epiteliales, como el herpes, la varicela y el sarcoma de Kaposi.[6]​[7]​[8]​

Taxonomía

La taxonomía propuesta por el Comité Internacional de Taxonomía de Virus es la siguiente:[9]​

Filogenia

Análisis de las proteínas virales con datos cancatenados han dado el siguiente resultado:[10]​

 
 

Riboviria (P)

 
 
 

Monodnaviria

 
 
Duplodnaviria
 

Ackermannviridae

 
 

Autographiviridae

 
 

Chaseviridae

 
 

Demerecviridae

 
 

Herelleviridae

 
 
 

Podoviridae

 
 
 

Siphoviridae

 
 
 

Myoviridae

 
Herpesvirales
 

Alloherpesviridae

 
 
 

Malacoherpesviridae

 
 

Herpesviridae

 
 
 
 
 
 
 
Varidnaviria
 

Helvetiavirae

 
 
 

Preplasmaviricota (P)

 
 
 

Pokkesviricetes

 
 
 
 

Pimascovirales

 
 

Phycodnaviridae

 
 
 
 

Mimiviridae

 
 

Cytota

 
 
 
 
 
 
 
 
 

Características

Todos los virus de Duplodnaviria contienen una cápside icosaédrica distinta que se compone de una proteína de la cápside principal que contiene una estructura plegada única denominada pliegue HK97, que lleva el nombre de la estructura plegada del MCP de la especie de bacteriófago Escherichia virus HK97. A pesar de tener una variación significativa a través de Duplodnaviria, la estructura de base de la proteína se conserva entre todas las especies del dominio. Otras proteínas compartidas que involucran la estructura y el ensamblaje de las cápsides incluyen una proteína portal de la que está hecha la apertura de la cápside, una proteasa que vacía la cápside antes de que se inserte el ADN y la enzima terminasa que inserta el ADN en la cápside.[2]​[11]​[12]​[13]​

Una vez que los ribosomas de la célula huésped sintetizan la HK97-MCP, la cápside viral se ensambla a partir de ella y las proteínas se unen entre sí. El interior de la cápside contiene proteínas de andamio que guían la construcción geométrica de la cápside. En ausencia de proteínas de armazón separadas, el dominio delta de HK97-MCP, que mira hacia el interior de la cápside, actúa como una proteína de armazón.[11]​[2]​[12]​[13]​

Se crea una abertura cilíndrica en la cápside, llamada portal, que sirve como entrada y salida para el ADN viral con proteínas portal en uno de los 12 vértices de la cápside. La proteína del armazón, que puede ser el dominio delta de HK97-MCP, es eliminada del interior de la cápside por la proteasa de maduración de la cápside, que también puede ser parte del armazón, descomponiéndola y reduciéndola a moléculas más pequeñas en un proceso llamado proteólisis que deja vacío el interior de la cápside.[11]​[2]​[12]​[13]​

Al mismo tiempo que el ensamblaje de la cápside, se produce la replicación del ADN viral, creando concatémeros, moléculas largas de ADN que contienen numerosas copias del genoma viral. La enzima terminasa, formada por dos subunidades, grande y pequeña, encuentra el ADN viral dentro de la célula a través de la subunidad pequeña, corta los concatémeros y crea los extremos, o terminaciones, de los genomas. La terminasa reconoce una señal de empaquetamiento en el genoma y corta el ácido nucleico, creando un extremo libre al que se une.[11]​[2]​[12]​[13]​

La terminasa, ahora unida al concatémero, se adhiere al portal de la cápside y comienza a trasladar el ADN desde el exterior de la cápside hacia el interior, utilizando energía generada a partir de la hidrólisis del ATP por la subunidad grande. A medida que se inserta más ADN en la cápside, la cápside se expande de tamaño, se vuelve más delgada y su superficie se vuelve más plana y angular. Una vez que el genoma está completamente dentro, la terminasa corta el concatémero nuevamente, completando el empaque. La terminasa luego se separa del portal y procede a repetir este proceso hasta que se hayan empaquetado todos los genomas en el concatémero.[11]​[2]​[12]​[13]​

Para los bacteriófagos con cola, después del empaquetamiento de ADN, la cola del virión, que se ensambla por separado, se une a la cápside, comúnmente llamada "cabeza" de los bacteriófagos con cola, en el portal. Los bacteriófagos de cola también tienen a veces proteínas de "decoración" que se adhieren a la superficie de la cápside para reforzar la estructura de la cápside. Una vez que el virión está completamente ensamblado dentro de la célula huésped, abandona la célula. Los bacteriófagos con cola abandonan la célula mediante lisis, ruptura de la membrana celular, que causa la muerte celular y los herpesvirus salen por gemación de la membrana de la célula huésped, utilizando la membrana como envoltura vírica que cubre la cápside.[11]​[2]​[12]​[13]​

Referencias

  1. ↑ a b c d Mart Krupovic, Valerian V. Dolja, Eugene V. Koonin (2020). The LUCA and its complex virome. Nature.
  2. ↑ a b c d e f g h i j k Koonin EV, Dolja VV, Krupovic M, Varsani A, Wolf YI, Yutin N, Zerbini M, Kuhn JH (18 de octubre de 2019). «Create a megataxonomic framework, filling all principal/primary taxonomic ranks, for dsDNA viruses encoding HK97-type major capsid proteins» (docx). International Committee on Taxonomy of Viruses (en inglés). Consultado el 19 de mayo de 2020. 
  3. ↑ Eugene Koonin, Valerian V Doljja (2014). Virus World as an Evolutionary Network of Viruses and Capsidless Selfish Elements. Microbiology and Molecular Biology Reviews.
  4. ↑ Andrade-Martínez JS, Moreno-Gallego JL, Reyes A (August 2019). «Defining a Core Genome for the Herpesvirales and Exploring their Evolutionary Relationship with the Caudovirales». Sci Rep 9 (1): 11342. Bibcode:2019NatSR...911342A. PMC 6683198. PMID 31383901. doi:10.1038/s41598-019-47742-z. Consultado el 19 de mayo de 2020. 
  5. ↑ Wilhelm SW, Suttle CA (October 1999). «Viruses and Nutrient Cycles in the Sea: Viruses play critical roles in the structure and function of aquatic food webs». BioScience 49 (10): 781-788. JSTOR 1313569. doi:10.2307/1313569. Consultado el 15 June 2020. 
  6. ↑ Kukhanova MK, Korovina AN, Kochetkov SN (December 2014). «Human herpes simplex virus: life cycle and development of inhibitors». Biochemistry (Mosc) 79 (13): 1635-1652. PMID 25749169. doi:10.1134/S0006297914130124. 
  7. ↑ Gershon AA, Breuer J, Cohen JI, Cohrs RJ, Gershon MD, Gilden D, Grose C, Hambleton S, Kennedy PG, Oxman MN, Seward JF, Yamanishi K (2 July 2015). «Varicella zoster virus infection». Nat Rev Dis Primers 1: 15016. PMC 5381807. PMID 27188665. doi:10.1038/nrdp.2015.16. Consultado el 9 August 2020. 
  8. ↑ O'Leary JJ, Kennedy MM, McGee JO (February 1997). «Kaposi's sarcoma associated herpes virus (KSHV/HHV 8): epidemiology, molecular biology and tissue distribution». Mol Pathol 50 (1): 4-8. PMC 379571. PMID 9208806. doi:10.1136/mp.50.1.4. 
  9. ↑ «Virus Taxonomy: 2019 Release». talk.ictvonline.org. International Committee on Taxonomy of Viruses. Consultado el 25 de abril de 2020. 
  10. ↑ Rijja Hussain Bokhari, Nooreen Amirjan, Hyeonsoo Jeong, Kyung Mo Kim, Gustavo Caetano-Anollés, Arshan Nasir (2020). Bacterial Origin and Reductive Evolution of the CPR Group. Oxford Academic. https://doi.org/10.1093/gbe/evaa024
  11. ↑ a b c d e f Duda RL, Oh B, Hendrix RW (9 de agosto de 2013). «Functional domains of the HK97 capsid maturation protease and the mechanisms of protein encapsidation». J Mol Biol 425 (15): 2765-2781. PMC 3709472. PMID 23688818. doi:10.1016/j.jmb.2013.05.002. 
  12. ↑ a b c d e f Suhanovsky MM, Teschke CM (May 2015). «Nature's favorite building block: Deciphering folding and capsid assembly of proteins with the HK97-fold». Virology. 479-480: 479-480. PMC 4424165. PMID 25864106. doi:10.1016/j.virol.2015.02.055. 
  13. ↑ a b c d e f Rao VB, Feiss M (November 2015). «Mechanisms of DNA Packaging by Large Double-Stranded DNA Viruses». Annu Rev Virol 2 (1): 351-378. PMC 4785836. PMID 26958920. doi:10.1146/annurev-virology-100114-055212. 
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