Rodopsina

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Rodopsina II anclada en la membrana y asociada a Transducina (Gt). Gtα en rojo, Gtβ en azul, y Gtγ amarilla. Hay una molécula de GDP unida a la subunidad Gtα y retinal en negro enlazado en la rodopsina. El extremo N-terminal de la rodopsina esta en rojo y su C-terminal en azul. El anclaje de la transducina a la membrana se representa en negro.

La rodopsina es una proteína transmembranal que, en humanos, se encuentra en los discos de los bastones de la retina. Consta de una parte proteica, opsina, y una no proteica que es un derivado de la vitamina A que es el 11-cis-retinal. Es inestable y se altera fácilmente con la energía lumínica, se decolora y descompone por exposición a la luz y se regenera con la oscuridad.

Una mayoría microorganismos marinos no fotosintéticos captan energía de la luz solar mediante rodopsina. La proteína permite a estos organismos utilizar la energía del sol para moverse, crecer y sobrevivir ante la falta de nutrientes. La rodopsina está altamente conservada y presente en los tres grandes dominios (arqueas, bacterias y eucariotas), lo que sugiere una aparición temprana y un papel fundamental en la evolución.[1]

La opsina es una cadena polipeptídica formada por unos 348 aminoácidos. La opsina se distribuye en siete tramos de hélice alfa que se sitúan perpendiculares a la membrana unidos por partes proteicas sin estructura.

También se le llama púrpura visual, debido a su color y a que la encontró por primera vez en la retina de las ranas Franz Boll.

El carboxilo terminal se sitúa en la parte citosólica y el amino en posición intradiscal.

El 11-cis-retinal se sitúa unido a una de las hélices alfa en el centro de la molécula y colocado perpendicularmente. Esta colocación hace que cuando llegue luz incida en el 11-cis-retinal y este se transforme produciendo reacciones que llevan a un impulso nervioso.

Función[editar]

Los bastones, que contienen rodopsina, son los responsables de la visión en condiciones de baja luminosidad.

Referencias[editar]