Beta-lisina 5,6-aminomutasa
Apariencia
Beta-lisina 5,6-aminomutasa | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 5.4.3.3 | |||
Número CAS | 9075-69-8 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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PMC (Búsqueda) |
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En enzimología, una beta-lisina 5,6-aminomutasa (EC 5.4.3.3 5.4.3.3) es una enzima que cataliza la reacción química:
- (3S)-3,6-diaminohexanoato (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato
Por lo tanto, esta enzima tiene un substrato, (3S)-3,6-diaminohexanoato, y un producto, (3S,5S)-3,5-diaminohexanoato.
Esta enzima pertenece a la familia de isomerasas, concretamente a las transferasas intramoleculares de grupos amino. El nombre sistemático de esta clase de enzima es (3S)-3,6-diaminohexanoato 5,6-aminomutasa. Otros nombres de uso común son beta-lisina mutasa, y L-beta-lisina 5,6-aminomutasa. Esta enzima participa en la degradación de la lisina, empleando un cofactor, cobamida.
Estudios estructurales[editar]
A finales de 2007, sólo una estructura ha sido resuelta para esta clase de enzimas, con el PDB código de accesión 1XRS.
Referencias[editar]
- Retey J, Kunz F, Arigoni D y Stadtman TC (1978). Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824. Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824. (Retey J, Kunz F, Arigoni D and Stadtman TC (1978). «Zur Kenntnis der beta-Lysin-Mutase-Reaktion: mechanismus und sterischer Verlauf». Helv. Chim. Acta 61 (8): 2989-2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.): 2989@–2998. doi:10.1002/hlca.19780610824.
- Stadtman TC, Renz P (1968). Stadtman TC, Renz P (1968). «Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii». Arch. Biochem. Biophys. 125 (1): 226-39. PMID 5649516. doi:10.1016/0003-9861(68)90657-7. Stadtman TC, Renz P (1968). «Anaerobic degradation of lysine. V. Some properties of the cobamide coenzyme-dependent beta-lysine mutase of Clostridium sticklandii». Arch. Biochem. Biophys. 125 (1): 226-39. PMID 5649516. doi:10.1016/0003-9861(68)90657-7.