Fumarato reductasa

Fumarato reductasa
	; quinol-fumarato reductasa con moléculas de menaquinol
Identificadores
Símbolo	Fumarato_red_C
Pfam	PF02300
InterPro	IPR003510
SCOP	1fum
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Fumarato reductasa
	; Estructura de la flavoproteína quinol-fumarato reductasa subunidad A.
Identificadores
Símbolo	Fum_red_TM
Pfam	PF01127
InterPro	IPR004224
SCOP	1qla
Familia OPM	3
Proteína OPM	2bs3
	Estructuras PDB disponibles: 1qla F:1-243 2bs3 F:1-243 1qlb C:1-243 2bs4 F:1-243
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Fumarato reductasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.3.99.1
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
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Fumarato reductasa
Quinol-fumarato reductasa con el inhibidor de quinol 2-[1-(4-cloro-fenil)-etil]-4,6-dinitro-fenol
Identificadores
Símbolo	Fumarate_red_D
Pfam	PF02313
InterPro	IPR003418
SCOP	1fum
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La fumarato reductasa (EC 1.3.99.1) es una enzima que convierte fumarato a succinato y es importante en el metabolismo microbiano para la respiración anaeróbica.^[2]

succinato + aceptor <=> fumarato + aceptor reducido

En otras palabras, la fumarato reductasa acopla la reducción de fumarato a succinato con la oxidación de la quinona a quinol, en una reacción opuesta a la catalizada por el complejo II de la cadena respiratoria (succinato deshidrogenasa).^[3]

El complejo de la fumarato reductasa incluye tres subunidades. la subunidad A contiene el sitio de reducción de fumarato y un flavín adenín dinucleótido covalentemente unido al grupo prostético. La subunidad B contiene tres centros hierro-azufre. La subunidad C oxida menaquinol y consiste en cinco segmentos helicoidales transmembrana y une dos moléculas de hemo b.^[3]

Referencias

↑ Lancaster CR, Sauer US, Gross R, et al. (diciembre de 2005). «Experimental support for the "E pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (52): 18860-5. PMC 1323215. PMID 16380425. doi:10.1073/pnas.0509711102.
↑ Iverson TM, Luna-Chavez C, Cecchini G, Rees DC (1999). «Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex». Science 284 (5422): 1961-6. PMID 10373108. doi:10.1126/science.284.5422.1961.
↑ ^a ^b Michel H, Lancaster CR, Kroger A, Auer M (1999). «Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution». Nature 402 (6760): 377-385. PMID 10586875. doi:10.1038/45133.

Enlaces externos

Sitio de unión a FAD en fumarato reductasa / succinato deshidrogenasa (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última). en PROSITE
Fumarato reductasa en MeSH
Número EC 1.3.99.1

Datos: Q5508536

[pmid16380425-1] Lancaster CR, Sauer US, Gross R, et al. (diciembre de 2005). «Experimental support for the "E pathway hypothesis" of coupled transmembrane e- and H+ transfer in dihemic quinol:fumarate reductase». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (52): 18860-5. PMC 1323215. PMID 16380425. doi:10.1073/pnas.0509711102.

[2] Iverson TM, Luna-Chavez C, Cecchini G, Rees DC (1999). «Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex». Science 284 (5422): 1961-6. PMID 10373108. doi:10.1126/science.284.5422.1961.

[PUB00007431-3] Michel H, Lancaster CR, Kroger A, Auer M (1999). «Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution». Nature 402 (6760): 377-385. PMID 10586875. doi:10.1038/45133.

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