Galectina

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Las galectinas son lectinas del tipo S (SiaLac-Lectin), proteínas que contienen dominios de reconocimiento a carbohidratos (CRD)[1]​ específicamente β-galactósidos[2]​ con repeticiones de ácido siálico conformado por glicoconjugados ricos en N-acetilglucosamina.[3]​

Se encuentran clasificadas en tres tipos: “proto-type”(galectinas-1, -2, -7, -10) compuesta por monómeros  o homodímeros con igual CRD unidos no-covalentemente, “chimera-type” (galectina-3) monómeros u oligómeros con dominios de unión a lectina que incluye un carboxilo terminal con prolina o glicina y un N-terminal rico en tirosina, por último, el tipo “ tándem -repeat” (galectinas-4, -8, -9, -12)  con dos CRD en sus extremos carboxilo y amino que reconocer distintos carbohidratos unidos por un péptido linker[4]​ substrato de trombina.[5]​

Las lectinas del tipo S se encuentran ampliamente distribuidas en el tejido animal[6]​ y están implicadas en respuesta inmunitaria y oncogénesis mediando la interacción célula - célula, diferenciación, adhesión y motilidad uniendo por sus extremos complejos de ácido siálico.[7]​ Además muestran reducir la movilidad de los gangliósidos en la superficie celular.[8]​

Las galectinas (Lectinas tipo S) juegan un importante papel en diferentes procesos relacionados con la respuesta inmunitaria.[9]​

Tipos[editar]

Galectinas humanas[editar]

Galectinas humanas Localización Función Implicación en enfermedad
Galectina-1 Producida por células del sistema inmune, como linfocito T y linfocito B.[10]​

Se encuentra también en músculo, neuronas y riñón.


Implicada en cáncer.
Galectina-2 Tracto gastrointestinal[11]​ No
Galectina-3 Amplia distribución Implicadas en la apoptosis, inmunidad y adhesión[12]​ Implicada en cáncer

Vinculado a la resistencia al tratamiento en cáncer de próstata[12]​

Galectina-4 Intestino y estómago Enfermedad inflamatoria intestinal.
Galectina-7 Epitelio escamoso estratificado.[10]​ Implicada en cáncer
Galectina-8 Amplia distribución Implicada en cáncer
Galectina-9 Riñón, timo, líquido sinovial Actúa como transportador de urato por el riñón.[13]​ Artritis reumatoide
Galectina-10 Se expresa en eosinofilos y basofilos Supresión de la proliferación de linfocitos T Implicada en asma bronquial.[14]​
Galectina-12 Tejido adiposo No
Galectina-13 Placenta No

Referencias[editar]

  1. ↑ Drickamer, K (1988-07). «Two distinct classes of carbohydrate-recognition domains in animal lectins.». Journal of Biological Chemistry (en inglés) 263 (20): 9557-9560. doi:10.1016/S0021-9258(19)81549-1. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  2. ↑ Rabinovich, Gabriel Adrián (1999-08). «Galectins: an evolutionarily conserved family of animal lectins with multifunctional properties; a trip from the gene to clinical therapy». Cell Death & Differentiation (en inglés) 6 (8): 711-721. ISSN 1476-5403. doi:10.1038/sj.cdd.4400535. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  3. ↑ Barondes, Samuel H.; Castronovo, Vincent; Cooper, Douglas N.W.; Cummings, Richard D.; Drickamer, Kurt; Felzi, Ten; Gitt, Michael A.; Hirabayashi, Jun et al. (1994-02). «Galectins: A family of animal β-galactoside-binding lectins». Cell (en inglés) 76 (4): 597-598. doi:10.1016/0092-8674(94)90498-7. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  4. ↑ Hirabayashi, Jun; Ubukata, Toru; Kasai, Ken-ichi (2 de febrero de 1996). «Purification and Molecular Characterization of a Novel 16-kDa Galectin from the Nematode Caenorhabditis elegans(*)». Journal of Biological Chemistry (en inglés) 271 (5): 2497-2505. ISSN 0021-9258. PMID 8576213. doi:10.1074/jbc.271.5.2497. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  5. ↑ Nishi, Nozomu; Itoh, Aiko; Shoji, Hiroki; Miyanaka, Hiroshi; Nakamura, Takanori (1 de noviembre de 2006). «Galectin-8 and galectin-9 are novel substrates for thrombin». Glycobiology (en inglés) 16 (11): 15C-20C. ISSN 1460-2423. doi:10.1093/glycob/cwl028. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  6. ↑ Drickamer, K (1988-07). «Two distinct classes of carbohydrate-recognition domains in animal lectins.». Journal of Biological Chemistry 263 (20): 9557-9560. ISSN 0021-9258. doi:10.1016/s0021-9258(19)81549-1. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  7. ↑ Kanfer, Julian N. (1983). Sphingolipid Biochemistry. Springer US. ISBN 978-1-4757-0396-2. OCLC 840290086. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  8. ↑ Lee, Pat M.; Ketis, Nika V.; Barber, Kathryn R.; Grant, Chris W.M. (1980). «Ganglioside headgroup dynamics». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes (en inglés) 601: 302-314. doi:10.1016/0005-2736(80)90535-0. Consultado el 3 de abril de 2021. 
  9. ↑ Adrián Rabinovich, Natalia Rubinsteinː Galectinas: Una nueva familia de proteínas involucradas en la regulación de la respuesta inmune, implicancias en procesos inmunopatológicos. (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última). MEDICINA (Buenos Aires) 2001; 61: 85-92. ISSN 0025-7680
  10. ↑ a b Yang, R, Rabinovich, G. and Liu, F. (2008). «Galectins: Structure, function and therapeutic potential». Expert Reviews in Molecular Medicine 10: 1-24. PMID 18549522. doi:10.1017/S1462399408000719. 
  11. ↑ Sturm, A., Lensch, M., André, S., Kaltner, H., Wiedenmann, B., Rosewicz, S., Dignass, A.U., Gabius, H.J. (2004). «Human galectin-2: novel inducer of T cell apoptosis with distinct profile of caspase activation». The Journal of Immunology 173 (6): 3825-37. PMID 15356130. doi:10.4049/jimmunol.173.6.3825. 
  12. ↑ a b Ramesh, Naveen; Sei, Emi; Tsai, Pei Ching; Bai, Shanshan; Zhao, Yuehui; Troncoso, Patricia; Corn, Paul G.; Logothetis, Christopher et al. (6 de julio de 2020). «Decoding the evolutionary response to prostate cancer therapy by plasma genome sequencing». Genome Biology 21. ISSN 1474-7596. PMC 7336456. PMID 32631448. doi:10.1186/s13059-020-02045-9. Consultado el 31 de diciembre de 2020. 
  13. ↑ Graessler, J., Spitzenberger, F., Graessler, A., Parpart, B., Kuhlisch, E., Kopprasch, S., Schroeder, H.E. (2000). «Genomic structure of galectin-9 gene. Mutation analysis of a putative human urate channel/transporter». Advances in Experimental Medicine and Biology 486: 179-183. PMID 11783481. doi:10.1007/0-306-46843-3_37. 
  14. ↑ Kumar Abbas Aster. Robbins y Cotran Patología Estructural y funcional. Elsevier Saunders. p. 682. 
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