Factor de crecimiento transformante beta 3
Factor de crecimiento transformante beta 3 | ||||
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![]() Estructura tridimensional de la proteína TGF-β3. | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | Buscar ortólogos: | |||
Identificadores | ||||
Símbolos | TGFB3 (HGNC: 11766) ARVD; ARVD1; RNHF; TGF-beta3 | |||
Identificadores externos | ||||
Locus | Cr. 14 24 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (proteína) NCBI |
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Ubicación (UCSC) |
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PubMed (Búsqueda) |
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El factor de crecimiento transformante beta 3 (TGF beta 3) es una proteína que en humanos está codificada por el gen TGFB3.[1][2]
Es un tipo de proteína, denominado citocina, que está involucrada en la diferenciación celular, embriogénesis y en el desarrollo. Pertenece a una amplia familia de citocinas llamadas superfamilia de factores de crecimiento diferencial beta, la cual incluye a la familia de TGF beta, proteínas morfogénicas óseas (BMPs), factores de crecimiento y diferenciación (GDFs), activinas e inhibinas.[3]
Se considera que TGF-β3, por medio del receptor de TGF-beta 3, regula las moléculas involucradas en la adhesión celular y la formación de la matriz extracelular durante el proceso de desarrollo del paladar. Sin TGF-β3, los mamíferos desarrollan yna deformidad conocida como labio leporino.[4][5]
La causa es un fallo de la fusión de las células epiteliales de ambos lados del paladar. TGF-β3 juega también un importante papel controlando el desarrollo de los pulmones en mamíferos, regulando también la adhesión celular y formación de la matriz extracelular en este tejido,[6] y controla la cicatrización de las heridas regulando el movimiento de células epidérmicas y de la dermis hacia la piel dañada.[7]
Interacciones
[editar]Se ha visto que TGF beta 3 interacciona con TGF beta 2.[8][9][10][11]
Investigación clínica
[editar]En los ensayos clínicos, el recombinante TGF-β3 (Avotermin, cuyo nombre comercial previsto era Juvista) falló en la fase III tras haber superado con éxito las fases I y II.[12][13]
Véase también
[editar]- Receptores de TGF-beta
- Factor de crecimiento transformante beta 1
- Factor de crecimiento transformante beta 2
Referencias
[editar]- ↑ Bandyopadhyay B, Fan J, Guan S, Li Y, Chen M, Woodley DT, Li W (Mar 2006). «A "traffic control" role for TGFbeta3: orchestrating dermal and epidermal cell motility during wound healing». The Journal of Cell Biology 172 (7): 1093-105. PMC 2063766. PMID 16549496. doi:10.1083/jcb.200507111.
- ↑ «Entrez Gene: TGFB3 transforming growth factor, beta 3».
- ↑ Herpin A, Lelong C, Favrel P (mayo de 2004). «Transforming growth factor-beta-related proteins: an ancestral and widespread superfamily of cytokines in metazoans». Developmental and Comparative Immunology 28 (5): 461-85. PMID 15062644. doi:10.1016/j.dci.2003.09.007.
- ↑ Taya Y, O'Kane S, Ferguson MW (Sep 1999). «Pathogenesis of cleft palate in TGF-beta3 knockout mice». Development 126 (17): 3869-79. PMID 10433915.
- ↑ Dudas M, Nagy A, Laping NJ, Moustakas A, Kaartinen V (Feb 2004). «Tgf-beta3-induced palatal fusion is mediated by Alk-5/Smad pathway». Developmental Biology 266 (1): 96-108. PMID 14729481. doi:10.1016/j.ydbio.2003.10.007.
- ↑ Kaartinen V, Voncken JW, Shuler C, Warburton D, Bu D, Heisterkamp N, Groffen J (Dec 1995). «Abnormal lung development and cleft palate in mice lacking TGF-beta 3 indicates defects of epithelial-mesenchymal interaction». Nature Genetics 11 (4): 415-21. PMID 7493022. doi:10.1038/ng1295-415.
- ↑ Bandyopadhyay B, Fan J, Guan S, Li Y, Chen M, Woodley DT, Li W (Mar 2006). «A "traffic control" role for TGFbeta3: orchestrating dermal and epidermal cell motility during wound healing». The Journal of Cell Biology 172 (7): 1093-105. PMC 2063766. PMID 16549496. doi:10.1083/jcb.200507111.
- ↑ De Crescenzo G, Pham PL, Durocher Y, O'Connor-McCourt MD (mayo de 2003). «Transforming growth factor-beta (TGF-beta) binding to the extracellular domain of the type II TGF-beta receptor: receptor capture on a biosensor surface using a new coiled-coil capture system demonstrates that avidity contributes significantly to high affinity binding». Journal of Molecular Biology 328 (5): 1173-83. PMID 12729750. doi:10.1016/S0022-2836(03)00360-7.
- ↑ Hart PJ, Deep S, Taylor AB, Shu Z, Hinck CS, Hinck AP (Mar 2002). «Crystal structure of the human TbetaR2 ectodomain--TGF-beta3 complex». Nature Structural Biology 9 (3): 203-8. PMID 11850637. doi:10.1038/nsb766.
- ↑ Barbara NP, Wrana JL, Letarte M (Jan 1999). «Endoglin is an accessory protein that interacts with the signaling receptor complex of multiple members of the transforming growth factor-beta superfamily». The Journal of Biological Chemistry 274 (2): 584-94. PMID 9872992. doi:10.1074/jbc.274.2.584.
- ↑ Rotzer D, Roth M, Lutz M, Lindemann D, Sebald W, Knaus P (Feb 2001). «Type III TGF-beta receptor-independent signalling of TGF-beta2 via TbetaRII-B, an alternatively spliced TGF-beta type II receptor». The EMBO Journal 20 (3): 480-90. PMC 133482. PMID 11157754. doi:10.1093/emboj/20.3.480.
- ↑ Renovo shares plummet 75% as scar revision product Juvista fails to meet study endpoints. 14 de febrero de 2011.
- ↑ Ferguson MW, Duncan J, Bond J, Bush J, Durani P, So K, Taylor L, Chantrey J, Mason T, James G, Laverty H, Occleston NL, Sattar A, Ludlow A, O'Kane S (Apr 2009). «Prophylactic administration of avotermin for improvement of skin scarring: three double-blind, placebo-controlled, phase I/II studies». Lancet 373 (9671): 1264-74. PMID 19362676. doi:10.1016/S0140-6736(09)60322-6.