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Factor de crecimiento transformante beta 3

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Factor de crecimiento transformante beta 3

Estructura tridimensional de la proteína TGF-β3.
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos:
Identificadores
Símbolos TGFB3 (HGNC: 11766) ARVD; ARVD1; RNHF; TGF-beta3
Identificadores
externos
Locus Cr. 14 24
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7043 21809
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P10600 P17125
RefSeq
(ARNm)
NM_003239 NM_009368
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_003230 NP_033394
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


[2]
[editar datos en Wikidata]

El factor de crecimiento transformante beta 3 (TGF beta 3) es una proteína que en humanos está codificada por el gen TGFB3.[1]​[2]​

Es un tipo de proteína, denominado citocina, que está involucrada en la diferenciación celular, embriogénesis y en el desarrollo. Pertenece a una amplia familia de citocinas llamadas superfamilia de factores de crecimiento diferencial beta, la cual incluye a la familia de TGF beta, proteínas morfogénicas óseas (BMPs), factores de crecimiento y diferenciación (GDFs), activinas e inhibinas.[3]​

Se considera que TGF-β3, por medio del receptor de TGF-beta 3, regula las moléculas involucradas en la adhesión celular y la formación de la matriz extracelular durante el proceso de desarrollo del paladar. Sin TGF-β3, los mamíferos desarrollan yna deformidad conocida como labio leporino.[4]​[5]​

La causa es un fallo de la fusión de las células epiteliales de ambos lados del paladar. TGF-β3 juega también un importante papel controlando el desarrollo de los pulmones en mamíferos, regulando también la adhesión celular y formación de la matriz extracelular en este tejido,[6]​ y controla la cicatrización de las heridas regulando el movimiento de células epidérmicas y de la dermis hacia la piel dañada.[7]​

Interacciones

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Se ha visto que TGF beta 3 interacciona con TGF beta 2.[8]​[9]​[10]​[11]​

Investigación clínica

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En los ensayos clínicos, el recombinante TGF-β3 (Avotermin, cuyo nombre comercial previsto era Juvista) falló en la fase III tras haber superado con éxito las fases I y II.[12]​[13]​

Véase también

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Referencias

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  1. ↑ Bandyopadhyay B, Fan J, Guan S, Li Y, Chen M, Woodley DT, Li W (Mar 2006). «A "traffic control" role for TGFbeta3: orchestrating dermal and epidermal cell motility during wound healing». The Journal of Cell Biology 172 (7): 1093-105. PMC 2063766. PMID 16549496. doi:10.1083/jcb.200507111. 
  2. ↑ «Entrez Gene: TGFB3 transforming growth factor, beta 3». 
  3. ↑ Herpin A, Lelong C, Favrel P (mayo de 2004). «Transforming growth factor-beta-related proteins: an ancestral and widespread superfamily of cytokines in metazoans». Developmental and Comparative Immunology 28 (5): 461-85. PMID 15062644. doi:10.1016/j.dci.2003.09.007. 
  4. ↑ Taya Y, O'Kane S, Ferguson MW (Sep 1999). «Pathogenesis of cleft palate in TGF-beta3 knockout mice». Development 126 (17): 3869-79. PMID 10433915. 
  5. ↑ Dudas M, Nagy A, Laping NJ, Moustakas A, Kaartinen V (Feb 2004). «Tgf-beta3-induced palatal fusion is mediated by Alk-5/Smad pathway». Developmental Biology 266 (1): 96-108. PMID 14729481. doi:10.1016/j.ydbio.2003.10.007. 
  6. ↑ Kaartinen V, Voncken JW, Shuler C, Warburton D, Bu D, Heisterkamp N, Groffen J (Dec 1995). «Abnormal lung development and cleft palate in mice lacking TGF-beta 3 indicates defects of epithelial-mesenchymal interaction». Nature Genetics 11 (4): 415-21. PMID 7493022. doi:10.1038/ng1295-415. 
  7. ↑ Bandyopadhyay B, Fan J, Guan S, Li Y, Chen M, Woodley DT, Li W (Mar 2006). «A "traffic control" role for TGFbeta3: orchestrating dermal and epidermal cell motility during wound healing». The Journal of Cell Biology 172 (7): 1093-105. PMC 2063766. PMID 16549496. doi:10.1083/jcb.200507111. 
  8. ↑ De Crescenzo G, Pham PL, Durocher Y, O'Connor-McCourt MD (mayo de 2003). «Transforming growth factor-beta (TGF-beta) binding to the extracellular domain of the type II TGF-beta receptor: receptor capture on a biosensor surface using a new coiled-coil capture system demonstrates that avidity contributes significantly to high affinity binding». Journal of Molecular Biology 328 (5): 1173-83. PMID 12729750. doi:10.1016/S0022-2836(03)00360-7. 
  9. ↑ Hart PJ, Deep S, Taylor AB, Shu Z, Hinck CS, Hinck AP (Mar 2002). «Crystal structure of the human TbetaR2 ectodomain--TGF-beta3 complex». Nature Structural Biology 9 (3): 203-8. PMID 11850637. doi:10.1038/nsb766. 
  10. ↑ Barbara NP, Wrana JL, Letarte M (Jan 1999). «Endoglin is an accessory protein that interacts with the signaling receptor complex of multiple members of the transforming growth factor-beta superfamily». The Journal of Biological Chemistry 274 (2): 584-94. PMID 9872992. doi:10.1074/jbc.274.2.584. 
  11. ↑ Rotzer D, Roth M, Lutz M, Lindemann D, Sebald W, Knaus P (Feb 2001). «Type III TGF-beta receptor-independent signalling of TGF-beta2 via TbetaRII-B, an alternatively spliced TGF-beta type II receptor». The EMBO Journal 20 (3): 480-90. PMC 133482. PMID 11157754. doi:10.1093/emboj/20.3.480. 
  12. ↑ Renovo shares plummet 75% as scar revision product Juvista fails to meet study endpoints. 14 de febrero de 2011. 
  13. ↑ Ferguson MW, Duncan J, Bond J, Bush J, Durani P, So K, Taylor L, Chantrey J, Mason T, James G, Laverty H, Occleston NL, Sattar A, Ludlow A, O'Kane S (Apr 2009). «Prophylactic administration of avotermin for improvement of skin scarring: three double-blind, placebo-controlled, phase I/II studies». Lancet 373 (9671): 1264-74. PMID 19362676. doi:10.1016/S0140-6736(09)60322-6. 

Enlaces externos

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