RALA

De Wikipedia, la enciclopedia libre
V-ral simian leukemia viral oncogene homolog A (ras related)

Estructura tridimensional de la proteína RALA.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Lista de códigos PDB
1u8y
Identificadores
Símbolos RALA (HGNC: 9839) MGC48949; RAL
Identificadores
externos
Locus Cr. 7 p14.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5898
UniProt
P11233 n/a
RefSeq
(ARNm)
NP_005393 n/a

La proteína Ral-A asociada a Ras (RALA) es una proteína codificada en humanos por el gen RALA.[1][2]

Esta proteína pertenece a la superfamilia de GTPasas pequeñas y a la familia de proteínas Ras. Las proteínas que unen GTP median en la señalización transmembrana iniciada por la ocupación de ciertos receptores de superficie celular. Este gen codifica una proteína de unión a GTP semejante a Ras y de bajo peso molecular que comparte el 50% de similitud con otras proteínas Ras.[2]

Interacciones[editar]

La proteína RALA ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias[editar]

  1. Rousseau-Merck MF, Bernheim A, Chardin P, Miglierina R, Tavitian A, Berger R (Aug de 1988). «The ras-related ral gene maps to chromosome 7p15-22». Hum Genet 79 (2): 132-6. PMID 3292391. 
  2. a b «Entrez Gene: RALA v-ral simian leukemia viral oncogene homolog A (ras related)». 
  3. Ohta, Y; Suzuki N, Nakamura S, Hartwig J H, Stossel T P (Mar. de 1999). «The small GTPase RalA targets filamin to induce filopodia». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 96 (5): 2122-8. ISSN 0027-8424. PMID 10051605. 
  4. Luo, J Q; Liu X, Hammond S M, Colley W C, Feig L A, Frohman M A, Morris A J, Foster D A (Jun. de 1997). «RalA interacts directly with the Arf-responsive, PIP2-dependent phospholipase D1». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 235 (3): 854-9. ISSN 0006-291X. PMID 9207251. doi:10.1006/bbrc.1997.6793. 
  5. Kim, J H; Lee S D, Han J M, Lee T G, Kim Y, Park J B, Lambeth J D, Suh P G, Ryu S H (Jul. de 1998). «Activation of phospholipase D1 by direct interaction with ADP-ribosylation factor 1 and RalA». FEBS Lett. (NETHERLANDS) 430 (3): 231-5. ISSN 0014-5793. PMID 9688545. 
  6. Moskalenko, Serge; Tong Chao, Rosse Carine, Mirey Gladys, Formstecher Etienne, Daviet Laurent, Camonis Jacques, White Michael A (Dec. de 2003). «Ral GTPases regulate exocyst assembly through dual subunit interactions». J. Biol. Chem. (United States) 278 (51): 51743-8. ISSN 0021-9258. PMID 14525976. doi:10.1074/jbc.M308702200. 
  7. Jullien-Flores, V; Dorseuil O, Romero F, Letourneur F, Saragosti S, Berger R, Tavitian A, Gacon G, Camonis J H (Sep. de 1995). «Bridging Ral GTPase to Rho pathways. RLIP76, a Ral effector with CDC42/Rac GTPase-activating protein activity». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 270 (38): 22473-7. ISSN 0021-9258. PMID 7673236. 
  8. Cantor, S B; Urano T, Feig L A (Aug. de 1995). «Identification and characterization of Ral-binding protein 1, a potential downstream target of Ral GTPases». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 15 (8): 4578-84. ISSN 0270-7306. PMID 7623849. 
  9. Ikeda, M; Ishida O; Hinoi T; Kishida S; Kikuchi A (Jan. de 1998). «Identification and characterization of a novel protein interacting with Ral-binding protein 1, a putative effector protein of Ral». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (2): 814-21. ISSN 0021-9258. PMID 9422736.