Piruvato, fosfato diquinasa

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Piruvato, fosfato diquinasa
PDB 1vbh EBI.jpg
Estructura de la piruvato, fosfato diquinasa de maíz unida a Mg-fosfoenolpiruvato.[1][2]
Estructuras disponibles
PDB
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 2.7.9.1
Número CAS 9027-40-1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
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Mecanismo de la piruvato, fosfato diquinasa.

La piruvato, fosfato diquinasa (PPDK) (número EC 2.7.9.1) es una enzima que cataliza la reacción:

Piruvato + fosfato + ATP Fosfoenolpiruvato + difosfato + AMP

Esta enzima se ha estudiado principalmente en las plantas, pero también se ha estudiado en algunas bacterias.[3]​ Es una enzima clave en la gluconeogénesis y en la fotosíntesis, y es responsable de la reacción inversa que cataliza la piruvato quinasa en la glicólisis.

Se ha demostrado que la piruvato, fosfato diquinasa sufre regulación día/noche por la proteína reguladora de la piruvato diquinasa (PDRP) que fosforila reversiblemente la Thr-456.

Clasificación[editar]

Se ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato vía un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas:

  • Piruvato, agua diquinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato. Esta es una etapa esencial en la gluconeogénesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono.
  • Fosfoenolpiruvato-proteína quinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). Un sistema de transporte de carbohidratos en las bacterias. El PTS cataliza la fosforilación de los azúcares al mismo tiempo que los translocaliza a través de la membrana celular. El mecanismo general de la PTS es el siguiente: un grupo fosforilo del fosfoenolpiruvato es transferido a la enzima I (EI) de la PTS que a su vez lo transfiere a una proteína transportadora de fosforilo (HPr). Fosfo-HPr entonces transfiere el grupo fosforilo a una permeasa específica para los azúcares.

Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina. La secuencia alrededor de este residuo está muy conservada.

Referencias[editar]

  1. EBI 1vbh
  2. Nakanishi, Tsugumi and Nakatsu, Toru and Matsuoka, Makoto and Sakata, Kanzo y Kato, Hiroaki (2005). «Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling-domain motion». En ACS Publications. Biochemistry 44 (4): 1136--1144. 
  3. Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (diciembre de 1990). «Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs». Biochemistry 29 (48): 10757-65. PMID 2176881. doi:10.1021/bi00500a006. 

Enlaces externos[editar]