Nicotina deshidrogenasa

Nicotina deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.5.99.4
Número CAS	37256-31-8
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La nicotina deshidrogenasa (EC 1.5.99.4) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:^[1]^[2]

nicotina + aceptor + H
2O

\rightleftharpoons

6-hidroxinicotina + aceptor reducido

Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son nicotina, un aceptor de electrones, y agua; mientras que sus dos productos son 6-hidroxinicotina, y el aceptor reducido.^[3] La enzima puede actuar tanto sobre los isómeros (S)-nicotina como sobre (R)-nicotina.^[4]^[2]

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un grupo CH-NH como dador de electrones, utilizando otros aceptores de electrones.^[5]

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es nicotina:aceptor 6-oxidorreductasa (hidroxilante). Otros nombres de uso común pueden ser nicotina oxidasa, D-nicotina oxidasa, nicotina:(aceptor) 6-oxidorreductase (hidroxilante), y L-nicotina oxidasa.^[5]

Estructura y función[editar]

Esta enzima posee dos cofactores, un metal y FMN, la enzima puede actuar tanto sobre la forma natural (la (S)-nicotina) como sobre el isómero artificial (R)-nicotina, en ambos casos manteniendo la configuración. Esta enzima constituye la enzima clave en el inicio de la degradación oxidativa de la nicotina en Agrobacterium tumefaciens y Arthrobacter nicotinovorans; para su utilización como fuente de nitrógeno.^[3]

Referencias[editar]

↑ BEHRMAN EJ, STANIER RY (1957). «The bacterial oxidation of nicotinic acid». J. Biol. Chem. 228 (2): 923-45. PMID 13475371.
↑ ^a ^b Hochstein LI, Dalton BP (1967). «The purification and properties of nicotine oxidase». Biochim. Biophys. Acta. 139 (1): 56-68. PMID 4962139.
↑ ^a ^b HOCHSTEIN LI, RITTENBERG SC (1959). «The bacterial oxidation of nicotine. II. The isolation of the first oxidative product and its identification as (1)-6-hydroxynicotine». J. Biol. Chem. 234 (1): 156-60. PMID 13610912.
↑ Decker K, Bleeg H (1965). «Induction and purification of stereospecific nicotine oxidizing enzymes from Arthrobacter oxidans». Biochim. Biophys. Acta. 105 (2): 313-24. PMID 5849820. doi:10.1016/s0926-6593(65)80155-2.
↑ ^a ^b «Nicotine dehydrogenase». IntEnz. Consultado el 31 de marzo de 2015.

Datos: Q3450666

[Behrman57-1] BEHRMAN EJ, STANIER RY (1957). «The bacterial oxidation of nicotinic acid». J. Biol. Chem. 228 (2): 923-45. PMID 13475371.

[Hochstein67-2] Hochstein LI, Dalton BP (1967). «The purification and properties of nicotine oxidase». Biochim. Biophys. Acta. 139 (1): 56-68. PMID 4962139.

[Hochstein59-3] HOCHSTEIN LI, RITTENBERG SC (1959). «The bacterial oxidation of nicotine. II. The isolation of the first oxidative product and its identification as (1)-6-hydroxynicotine». J. Biol. Chem. 234 (1): 156-60. PMID 13610912.

[Decker65-4] Decker K, Bleeg H (1965). «Induction and purification of stereospecific nicotine oxidizing enzymes from Arthrobacter oxidans». Biochim. Biophys. Acta. 105 (2): 313-24. PMID 5849820. doi:10.1016/s0926-6593(65)80155-2.

[IntEnz-5] «Nicotine dehydrogenase». IntEnz. Consultado el 31 de marzo de 2015.

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