Latosterol oxidasa

Latosterol oxidasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.14.21.6
Número CAS	37255-37-1
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La latosterol oxidasa (EC 1.14.21.6) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

5α-colest-7-en-3β-ol + NADPH + H+
+ O
2

\rightleftharpoons

colesta-5,7-dien-3β-ol + NADP+
+ 2 H
2O

Por lo tanto los sustratos de esta enzima son el 5α-colest-7-en-3β-ol (latosterol), NADPH, un ion hidrógeno y oxígeno molecular; mientras que sus productos son colesta-5,7-dien-3β-ol (7-dehidrocolesterol), NADP+
y agua.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de donantes de electrones con la incorporación o reducción de oxígeno y con la utilización de NADH o NADPH como uno de los donantes, mientras que se deshidrogena al otro donante.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 5α-colest-7-en-3β-ol,NAD(P)H:oxígeno 5-oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser Δ⁷-esterol Δ⁵-deshidrogenasa, Δ⁷-esterol 5-desaturasa, Δ⁷-esterol-C5(6)-desaturasa, y 5-DES.

Papel biológico

Esta enzima cataliza la introducción de un doble enlace en C5 dentro del anillo B de los Δ⁷-esteroles para conducir a la formación de los correspondientes Δ^5,7-esteroles en mamíferos, levaduras y plantas. Forma parte de la vía metabólica para la biosíntesis de esteroles en plantas. Posee dos cofactores FAD y FMN.

Referencias

Dempsey ME, Seaton JD, Schroepfer GJ Jr, Trockman RW (1964). «The intermediary role of delta-5,7-cholestadien-3-beta-ol in cholesterol biosynthesis». J. Biol. Chem. 239: 1381-7. PMID 14189869.
Nishino H, Nakaya J, Nishi S, Kurosawa T, Ishibashi T (1997). «Temperature-induced differential kinetic properties between an initial burst and the following steady state in membrane-bound enzymes: studies on lathosterol 5-desaturase». Arch. Biochem. Biophys. 339 (2): 298-304. PMID 9056262. doi:10.1006/abbi.1996.9871.
Taton M, Rahier A (1996). «Plant sterol biosynthesis: identification and characterization of higher plant delta 7-sterol C5(6)-desaturase». Arch. Biochem. Biophys. 325 (2): 279-88. PMID 8561508. doi:10.1006/abbi.1996.0035.
Taton M, Husselstein T, Benveniste P, Rahier A (2000). «Role of highly conserved residues in the reaction catalyzed by recombinant Delta7-sterol-C5(6)-desaturase studied by site-directed mutagenesis». Biochemistry. 39 (4): 701-11. PMID 10651635. doi:10.1021/bi991467t.

Datos: Q408138