Alcohol deshidrogenasa (citocromo c)

Alcohol deshidrogenasa (citocromo c)
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PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.1.2.8
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La alcohol deshidrogenasa (citocromo c550) (EC 1.1.2.8, también conocida como quinoproteína de tipo I alcohol deshidrogenasa y quinoproteína etanol deshidrogenasa); es una enzima presente en Pseudomonas aeruginosa que cataliza la siguiente reacción química:^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]

alcohol primario + 2 citocromo c550_oxidado

\rightleftharpoons

aldehído + 2 citocromo c550_reducido + 2 H+

Estructura y función[editar]

Esta alcohol deshidrogenasa periplasmática es una enzima que contiene pirroloquina-quinona (PQQ) y se encuentra en miembros de los géneros Pseudomonas y Rhodopseudomonas. La enzima proveniente de Pseudomonas es un homodímero,^[7] que se encuentra formado por dos subunidades idénticas codificadas por el gen exaA ([ExaA]
2). Esta enzima actúa sobre un amplio rango de alcoholes primarios y secundarios.^[1] Tiene una gran afinidad por el etanol (Km = 14 μM).

A pesar de su similitud con la subunidad mayor de la metanol deshidrogenasa dependiente de citocromo c (enzima tetramérica) que se encuentra en metilotropos (citocromo c_L), esta enzima no puede utilizar el metanol como sustrato (Km = 94 mM).

Esta proteína ha sido purificada y cristalizada.^[1] El gen exaA que codifica para la enzima ha sido clonado y secuenciado, y exitosamente expresado en Escherichia coli.^[7] Se ha reportado su estructura cristalina.^[4] Al igual que todas las alcoholes deshidrogenasas PQQ-dependientes, esta enzima contiene un anillo disulfuro inusual formado entre residuos de cisteína adyacentes, el cual es esencial para una transferencia eficiente de los electrones a su aceptor natural (el citocromo c500).^[6] El peso molecular de esta proteína deducido a partir de la secuencia de nucleótidos es de 68,123 KD, y el determinado experimentalmente es de 60,0 KD.^[1]

El nombre sistemático de esta enzima es alcohol:citocromo c oxidoreductasa.

Véase también[editar]

Alcohol deshidrogenasa (quinona)

Referencias[editar]

↑ ^a ^b ^c ^d Rupp, M. and Gorisch, H. (1988). «Purification, crystallisation and characterization of quinoprotein ethanol dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa». Biol. Chem. Hoppe-Seyler 369 (6): 431-439. PMID 3144289. doi:10.1515/bchm3.1988.369.1.431.
↑ Toyama, H., Fujii, A., Matsushita, K., Shinagawa, E., Ameyama, M. and Adachi, O. (1995). «Three distinct quinoprotein alcohol dehydrogenases are expressed when Pseudomonas putida is grown on different alcohols». J. Bacteriol. 177 (9): 2442-2450. PMC 176903. PMID 7730276.
↑ Schobert, M. and Gorisch, H. (1999). «Cytochrome c₅₅₀ is an essential component of the quinoprotein ethanol oxidation system in Pseudomonas aeruginosa: cloning and sequencing of the genes encoding cytochrome c₅₅₀ and an adjacent acetaldehyde dehydrogenase». Microbiology 145: 471-481. PMID 10075429. doi:10.1099/13500872-145-2-471.
↑ ^a ^b Keitel, T., Diehl, A., Knaute, T., Stezowski, J.J., Hohne, W. and Gorisch, H. (2000). «X-ray structure of the quinoprotein ethanol dehydrogenase from Pseudomonas aeruginosa: basis of substrate specificity». J. Mol. Biol. 297 (4): 961-974. PMID 10736230. doi:10.1006/jmbi.2000.3603.
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↑ ^a ^b Diehl A, von Wintzingerode F, Gorisch H (1998). «Quinoprotein ethanol dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa is a homodimer--sequence of the gene and deduced structural properties of the enzyme.» (PDF (texto completo gratuito)). Eur J Biochem (en inglés) 257 (2): 409-19. PMID 9826187. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2570409.x.

Enlaces externos[editar]

MeSH: Alcohol+dehydrogenase+(cytochrome+c) (en inglés)

Datos: Q2782325

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