Cofactor F430

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Cofactor F430
Coenzyme F430.svg
General
Fórmula molecular C
42
H
51
N
6
NiO
13
Identificadores
Número CAS 73145-13-8[1]
ChEBI 28265
ChemSpider 4573710
PubChem 5460020
Propiedades físicas
Masa molar 906,58014 g/mol
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

El cofactor F430 es el grupo prostético de la enzima metil coenzima M reductasa.[2]​ Es un tetrapirrol llamado Corfina.

Esta enzima cataliza la liberación de metano en el paso final de la metanogénesis:

CH
3
–S–CoM
+ HS–CoBCH
4
+ CoB–S–S–CoM

Solo se encuentra en arqueas metanógenas.[3]

Corfina en contexto[editar]

La naturaleza hace uso de múltiples tetrapirroles: los hemes, las clorofilas y cobalaminas. El cofactor F430 es el tetrapirrol más reducido que se encuentra en la naturaleza, con solo cinco enlaces dobles. Este particular derivado tetrapirrólico se denomina corfina.

Debido a su relativa falta de dobles enlaces conjugados, es amarillo, no del intenso color rojo-púrpura asociado con tetrapirroles más insaturados. También es el único tetrapirrol encontrado en la naturaleza que contiene níquel. El Ni(II) es demasiado pequeño para el sitio de unión N4 de la corfina, lo que causa que el macrociclo adopte una estructura "arrugada". Esta estructura fue deducida por cristalografía de rayos X y espectroscopía RMN.[4]

El F430 aparece en concentraciones particularmente altas en arqueas que se piensa que se encuentran involucradas en metanogénesis inversa. Los organismos que promueven esta remarcable reacción contienen hasta el 7% en peso de proteínas con níquel.[5]

Referencias[editar]

  1. Número CAS
  2. Stephen W., Ragdale (2014). «Chapter 6. Biochemistry of Methyl-Coenzyme M Reductase: The Nickel Metalloenzyme that Catalyzes the Final Step in Synthesis and the First Step in Anaerobic Oxidation of the Greenhouse Gas Methane». En Peter M.H. Kroneck and Martha E. Sosa Torres. The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Metal Ions in Life Sciences 14. Springer. pp. 125-145. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_6. 
  3. Thauer RK (1998). «Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson». Microbiology 144 (9): 2377-2406. PMID 9782487. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. 
  4. Färber G, Keller W, Kratky C, Jaun B, Pfaltz A, Spinner C, Kobelt A, Eschenmoser A (1991). «Coenzyme F430 from Methanogenic Bacteria : Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy». Helvetica Chimica Acta 74: 697-716. doi:10.1002/hlca.19910740404. 
  5. Krüger M, Meyerdierks A, Glöckner FO, et al. (diciembre de 2003). «A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically». Nature 426 (6968): 878-81. PMID 14685246. doi:10.1038/nature02207.