Cinasa reguladora de p53

Cinasa reguladora de p53
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	2.7.11
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Quinasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Humano	Ratón
n/a	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La cinasa reguladora de p53 (TP53RK, número EC 2.7.11.1), también conocida como PRPK (p53-related protein kinase) es una enzima cinasa codificada por el gen HGNC TP53RK .^[1] Esta proteína es una serina/treonina cinasa, que fosforila al factor de transcripción p53 en el residuo Ser15.

Sustratos[editar]

Aun cuando sólo se ha descrito a p53 como sustrato para la PRPK de mamífero, la proteína homóloga de PRPK en Saccharomyces cerevisiae, conocida como Bud32,^[2] es capaz de autofosforilarse y de fosforilar a la glutarredoxina Grx4^[3]

Referencias[editar]

↑ Abe Y, Matsumoto S, Wei S, Nezu K, Miyoshi A, Kito K, Ueda N, Shigemoto K, Hitsumoto Y, Nikawa J, Enomoto Y (Nov de 2001). «Cloning and characterization of a p53-related protein kinase expressed in interleukin-2-activated cytotoxic T-cells, epithelial tumor cell lines, and the testes». J Biol Chem 276 (47): 44003-11. PMID 11546806. doi:10.1074/jbc.M105669200.
↑ Facchin S, Lopreiato R, Ruzzene M, Marin O, Sartori G, Götz C, Montenarh M, Carignani G, Pinna LA. (Aug de 2003). «Functional homology between yeast piD261/Bud32 and human PRPK: both phosphorylate p53 and PRPK partially complements piD261/Bud32 deficiency.». FEBS Lett. 549 ((1-3)): 63-6. PMID 12914926. doi:10.1016/S0014-5793(03)00770-1.
↑ Peggion C, Lopreiato R, Casanova E, Ruzzene M, Facchin S, Pinna LA, Carignani G, Sartori G. (Dec de 2008). «Phosphorylation of the Saccharomyces cerevisiae Grx4p glutaredoxin by the Bud32p kinase unveils a novel signaling pathway involving Sch9p, a yeast member of the Akt / PKB subfamily.». FEBS J. 275 (23): 5919-33. PMID 19021767. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06721.x.

Enlaces externos[editar]

PRPK en Uniprot

Datos: Q18048875

[pmid11546806-1] Abe Y, Matsumoto S, Wei S, Nezu K, Miyoshi A, Kito K, Ueda N, Shigemoto K, Hitsumoto Y, Nikawa J, Enomoto Y (Nov de 2001). «Cloning and characterization of a p53-related protein kinase expressed in interleukin-2-activated cytotoxic T-cells, epithelial tumor cell lines, and the testes». J Biol Chem 276 (47): 44003-11. PMID 11546806. doi:10.1074/jbc.M105669200.

[pmid12914926-2] Facchin S, Lopreiato R, Ruzzene M, Marin O, Sartori G, Götz C, Montenarh M, Carignani G, Pinna LA. (Aug de 2003). «Functional homology between yeast piD261/Bud32 and human PRPK: both phosphorylate p53 and PRPK partially complements piD261/Bud32 deficiency.». FEBS Lett. 549 ((1-3)): 63-6. PMID 12914926. doi:10.1016/S0014-5793(03)00770-1.

[pmid19021767-3] Peggion C, Lopreiato R, Casanova E, Ruzzene M, Facchin S, Pinna LA, Carignani G, Sartori G. (Dec de 2008). «Phosphorylation of the Saccharomyces cerevisiae Grx4p glutaredoxin by the Bud32p kinase unveils a novel signaling pathway involving Sch9p, a yeast member of the Akt / PKB subfamily.». FEBS J. 275 (23): 5919-33. PMID 19021767. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06721.x.

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