Pseudocolinesterasa

Pseudocolinesterasa
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Lista de códigos PDB 1p0i Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos	BChE (HGNC: 93) CHE1; E1
Identificadores; externos	EBI: BChE; GeneCards: Gen BChE; UniProt: BChE; Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.1.8
Locus	Cr. 3 q26
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Humano	Ratón
590
P06276	n/a
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La butirilcolinesterasa o pseudocolinesterasa (BChE) es una enzima humana de la familia de colinesterasas, también llamada colinesterasa sérica. Es muy similar en su estructura a la enzima acetilcolinesterasa. La butirilcolina es un compuesto sintético y no ocurre en la naturaleza y se usa para distinguir entre la acetil- y la butirilcolinesterasa. Los mutantes del BChE son responsables de la sensitividad a la administración del medicamento suxametonium.^[1]

Características

La butirilcolinesterasa es una glicoproteína de 574 aminoácidos por cada uno de cuatro subunidades y nueve cadenas de carbohidratos unidas a 9 asparaginas.^[2]

Funciones

La pseudocolinesterasa es una enzima que participa en la hidrólisis de ésteres de colina aunque su papel fisiológico es aún poco claro. Se encuentra en todos los tejidos del cuerpo, excepto en los glóbulos rojos.^[2] Es un mediador de la hidrólisis en el plasma sanguíneo de la cocaína a un metabolito farmacológicamente inactivo, por lo que puede que tenga alguna función próxima en el tratamiento de la sobredosis por cocaína.^[3]

Estudios muestran que la vida media de la BChE en el plasma de los animales es de aproximadamente 21.6 horas y metaboliza rápidamente a la molécula de cocaína en el metabolito éster de metilo-ecgonina; el éster de metilo-ecgonina no genera ningún efecto fisiológico adverso y es rápidamente eliminado por el riñón, por lo que el incremento en la concentración de este metabolito no genera efectos tóxicos en el sujeto. Sin embargo la eficiencia catalítica de la BChE humana es muy baja y depende de muchos factores. En situaciones de exposición aguda a concentraciones tóxicas de cocaína, la BChE es fácilmente superada.^[4]

Referencias

↑ Allderdice PW, Gardner HA, Galutira D, et al. (1992). «The cloned butyrylcholinesterase (BCHE) gene maps to a single chromosome site, 3q26.». Genomics 11 (2): 452-4. PMID 1769657.
↑ ^a ^b Lockridge O (1987). «Complete Amino Acid Sequence of Human Serum Cholinesterase*». The Journal of Biological Chemistry (en inglés) 262 (2): 549. PMID 3542989.
↑ Browne SP, Slaughter EA, Couch RA, et al. (1998). «The influence of plasma butyrylcholinesterase concentration on the in vitro hydrolysis of cocaine in human plasma.». Biopharmaceutics & drug disposition 19 (5): 309-14. PMID 9673783.
↑ Salazar JA, Barbosa MS, Jurado N, Antón B. Las enzimas involucradas en el metabolismo de la cocaína: Una nueva aproximación farmacológica para el tratamiento de la intoxicación por sobredosis de cocaína. Salud Mental. 2016; 39(6):311-320

Datos: Q22679015

[1] Allderdice PW, Gardner HA, Galutira D, et al. (1992). «The cloned butyrylcholinesterase (BCHE) gene maps to a single chromosome site, 3q26.». Genomics 11 (2): 452-4. PMID 1769657.

[sequence-2] Lockridge O (1987). «Complete Amino Acid Sequence of Human Serum Cholinesterase*». The Journal of Biological Chemistry (en inglés) 262 (2): 549. PMID 3542989.

[3] Browne SP, Slaughter EA, Couch RA, et al. (1998). «The influence of plasma butyrylcholinesterase concentration on the in vitro hydrolysis of cocaine in human plasma.». Biopharmaceutics & drug disposition 19 (5): 309-14. PMID 9673783.

[4] Salazar JA, Barbosa MS, Jurado N, Antón B. Las enzimas involucradas en el metabolismo de la cocaína: Una nueva aproximación farmacológica para el tratamiento de la intoxicación por sobredosis de cocaína. Salud Mental. 2016; 39(6):311-320

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