Arseniato reductasa (donador)

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Arseniato reductasa (donador)
Estructuras disponibles
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 Estructuras enzimáticas
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Identificadores
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Número EC 1.20.99.1
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
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La arseniato reductasa (donador) (EC 1.20.99.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química

arsenito + aceptor arseniato + aceptor reducido

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son el arsenito y un aceptor de electrones, mientras que sus dos productos son arseniato y el aceptor reducido.

Clasificación[editar]

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre un donante de electrones con fósforo o arsénico y con otros aceptores.

Nomenclatura[editar]

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es arseniato:aceptor oxidorreductasa. Otro nombre con el que es conocida es arseniato:(aceptor) oxidorreductasa.

Estructura y función[editar]

La enzima se encuentra formada por dos subunidades con una masa molecular de 87 KDa (subunidad ArrA) y 29 KDa (subunidad ArrB), es por lo tanto un heterodímero de tipo α
1
β
1
con una masa nativa de 123 KDa. Esta enzima contiene molibdeno, hierro e iones cinc y azufre ácido-lábiles como cofactores constituyentes. El km de esta enzima por el arseniato es de 0,3 mM y la Vmax es de 7013 μmol·min-1mg-1.

El extremo N-terminal de la ArrA es similar a un cierto número de proteínas con molibdeno procarióticas (por ejemplo las formiato deshidrogenasas H y N de E. coli). El extremo N-terminal de ArrB es similar a las proteínas con hierro y azufre.

La arseniato reductasa de C. arsenatis es diferente a las arseniato reductasas no respiratorias de E. coli y S. aureus

Ni el nitrato, ni el sulfato, seleniato ni fumarato pueden servir como aceptores finales de electrones para esta arseniato reductasa.

Papel biológico[editar]

La enzima participa en el mecanismo de respiración anaeróbica de la bacteria Chrysiogenes arsenatis, la cual utiliza al arseniato como aceptor final de electrones de su cadena respiratoria.

Referencias[editar]

  • Krafft T, Macy JM (1998). «Purification and characterization of the respiratory arsenate reductase of Chrysiogenes arsenatis». Eur. J. Biochem. 255 (3): 647-53. PMID 9738904. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550647.x. 
  • Radabaugh TR, Aposhian HV (2000). «Enzymatic reduction of arsenic compounds in mammalian systems: reduction of arsenate to arsenite by human liver arsenate reductase». Chem. Res. Toxicol. 13 (1): 26-30. PMID 10649963. doi:10.1021/tx990115k.