Alquilmercurio liasa

Alquilmercurio liasa
	; Estructura de la forma de la proteína MerB de E. coli con una molécula de mercurio fijada.PDB 3f0p
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	4.99.1.2
Número CAS	72560-99-7
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La alquilmercurio liasa (EC 4.99.1.2) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

alquilmercurio + H+

\rightleftharpoons

alcano + Hg+
2

Por lo tanto esta enzima utiliza como sustrato a un compuesto alquilmercúrico y iones hidrógeno, mientras que sus productos son un alcano y un ion de mercurio.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, y más concretamente a la clase de liasas que engloba a todas aquellas liasas que no calzan en ninguna otra clase.

Nomenclatura

El nombre sistemático para esta actividad enzimática es alquilmercurio mercúrico liasa (formadora de alcano). Otros posibles nombres con los cuales se la conoce son: organomercurio liasa, liasa organomercurial, liasa alquilmercurio mercúrica.

Papel biológico

Esta enzima participa en mecanismos de detoxificación convirtiendo a los compuestos orgánicos de mercurio en compuestos menos tóxicos.

Referencias

↑ Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, J. G. (2008). «Crystal Structures of the Organomercurial Lyase MerB in Its Free and Mercury-bound Forms: INSIGHTS INTO THE MECHANISM OF METHYLMERCURY DEGRADATION». Journal of Biological Chemistry 284 (2): 938-944. PMID 19004822. doi:10.1074/jbc.M807143200.

Tezuka T, Tonomura K (Tokyo). «Purification and properties of an enzyme catalyzing the splitting of carbon-mercury linkages from mercury-resistant Pseudomonas K-62 strain. I. Splitting enzyme 1». J. Biochem. (1): 79-87. PMID 9382.

Datos: Q24740987

[Lafrance2008-1] Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, M.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, J. G. (2008). «Crystal Structures of the Organomercurial Lyase MerB in Its Free and Mercury-bound Forms: INSIGHTS INTO THE MECHANISM OF METHYLMERCURY DEGRADATION». Journal of Biological Chemistry 284 (2): 938-944. PMID 19004822. doi:10.1074/jbc.M807143200.

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